PROTEÍNAS

PROFª CLEUNI FRETTA WIGGERS

FUNFUNÇÇÕES DAS PROTEÕES DAS PROTEÍÍNASNAS

ESTRUTURAL

ESTRUTURAL

ANTICORPOS - DEFESA

MOVIMENTO

PROTEPROTEÍÍNASNAS

PROTEPROTEÍÍNASNAS

RESERVA

ACTINAACTINA MIOSINAMIOSINA

PROTEÍNAS

� As Proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada (de 5.000 a 1.000.000 ou mais unidades de massa atómica).

� Sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas

PROTEÍNAS

� Uma proteína éum conjunto de 100 ou mais aminoácidos, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos.

� Aminoácidos são compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N)

-- CONSTITUICONSTITUIÇÇÃO QUÃO QUÍÍMICA DAS PROTEMICA DAS PROTEÍÍNAS NAS --OS AMINOOS AMINOÁÁCIDOSCIDOS

H2O

LIGALIGAÇÇÃO PEPTÃO PEPTÍÍDICADICA

GRUPO GRUPO CARBOXILACARBOXILA

GRUPO GRUPO AMINAAMINA

DIFERENTES RADICAIS DIFERENTES RADICAIS –– DIFERENTES AMINODIFERENTES AMINOÁÁCIDOSCIDOS

� Vegetais fabricam aminoácidos a partir de cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e de nitrato (NO3

-) retirado do ambiente.

� Animais não produzem aminoácidos.

� O humano consegue obter aminoácidos da quebra de proteínas.

� Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser obtidos da quebra de proteínas. Por isso devem estar presentes na alimentação.

� União entre aminoácidos.

� Sempre é feita entre a carboxila (COOH) de uma unidade e a amina (NH2) de outra.

� Assim se forma um peptídeo.� Dipeptídeo

� Tripeptídeo

� Polipeptídeo

CLASSIFICACLASSIFICAÇÇÃO DOS AMINOÃO DOS AMINOÁÁCIDOS CIDOS

ENTRE OS 20 AMINOENTRE OS 20 AMINOÁÁCIDOS CONHECIDOSCIDOS CONHECIDOS09 - ESSENCIAS – Obtenção através dos alimentos

11- NÃO ESSENCIAIS – As células produzem

POLIPEPTPOLIPEPTÍÍDEOSDEOS

321 54

número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no polipeptídio

PROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 AMINOÁCIDOS OU MAIS

2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO – 4aa,5aa..

UMA VISÃO DA PROTEÍNA

� Uma molécula de proteína tem, a grosso modo, formato de um colar de contas. O fio fundamental da proteína, formado como uma seqüência de aminoácidos (cuja seqüência é determinada geneticamente), constitui a chamada estrutura primária da proteína.

� Ocorre, porém, que o papel biológico da maioria das proteínas depende de uma forma espacial muito mais elaborada. Assim, o fio fundamental é capaz de se enrolar sobre si mesmo, resultando um filamento espiralado que conduz àestrutura secundestrutura secundááriaria, mantida estável por ligações que surgem entre os aminoácidos.

� Novos dobramentos da espiral conduzem a uma nova forma, globosa, mantida estável graças a novas ligações que ocorrem entre os aminoácidos. Essa forma globosa representa a estrutura estrutura terciterciáária. ria.

� Em certas proteínas , cadeias polipeptídicas em estruturas terciárias globosa unem-se, originando uma forma espacial muito complexa, determinante do papel bioquímico da proteína. Essa nova forma constitui a estrutura quaternestrutura quaternááriariadessas proteínas.

� A figura mostra as quatro estruturas da hemoglobina juntas. A hemoglobina esta presente dentro os glóbulos vermelhos do sangue e seu papel biológico éligar-se a moléculas de oxigênio, transportando-as a nossos tecidos.

O fio do telefone pode ilustrar bem a idéia das estruturas protéicas:

� O aquecimento de uma proteína a determinadas temperaturas promove a ruptura das ligações internas entre os aminoácidos, responsáveis pela manutenção das estruturas secundária e terciária. Os aminoácidos não se separam, são se rompem as ligações peptídicas, porém a proteína fica “desmantelada”, perde a sua estrutura original. Dizemos que ocorreu uma desnaturação protéica, com perda da sua forma origina. Dessa maneira a função biológica da proteína éprejudicada.

� Um exemplo importante éa substituição, na molécula de hemoglobina, do aminoácido ácido glutâmico pelo aminoácido valina. Essa simples troca provoca uma profunda alteração na forma da molécula inteira de hemoglobina, interferindo diretamente na sua capacidade de transportar oxigênio.Hemácias contendo a hemoglobina alterada adquirem o formato de foice, quando submetidas a certas condições, o que deu nome a essa anomalia: anemia falciforme.

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

Estrutural ou plástica

ESTRUTURAL OU PLÁSTICA

� São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: colágeno (constituínte das cartilagens), actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio (presente no sangue), albumina (encontrada em ovos) e outras.

PROTEÍNAS

Hormonal

HORMONAL

� Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho).

PROTEÍNAS

Defesa

DEFESA

� Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas.

� O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e machucados.

� Proteínas especializadas em facilitar as reações químicas da célula

� Alterando a forma do substrato

� Diminuem a energia de ativação das reações químicas

do corpo. Atua como catalisador.

� Uma enzima é quase sempre uma proteína.

� As enzimas possuem um centro ativo, onde os substratos entrarão e suas ligações químicas serão enfraquecidas, facilitando a reação.

� A enzima não é gasta no processo.

� Uma enzima(biocatalizadora vital) éconstituída de duas partes de grande importância:

� A apoenzima, que é a parte proteíca

� Coenzima, que é a parte não-proteíca.

� O conjunto completo chama-se holoenzima.

� Uma enzima só catalisa reações cujos reagentes tenham forma complementar à sua. Só assim haverá encaixe.

� Criou-se então a teoria chave/fechadura.

� Certas pessoas têm defeitos genéticos importantes, fazendo com que aminoácidos sejam trocados, alterando a forma das enzimas.

� Isso resultará em reagentes e reações completamente diferentes, alterando o metabolismo.

� Concentração da enzima

� Concentração de substrato

� Temperatura

� Grau de acidez ou alcalinidade (pH)

� Substância que possui uma forma parecida com o substrato da reação

� Haverá uma competição pela enzima

� Os produtos verdadeiros da enzima não serão mais tão abundantes

� Outro tipo é natural da célula. Échamado feedback negativo.O produto da reação inibe a ação da enzima.