seminario proteinas
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Aminoácidos e Proteínas
Alunas:Natália StranghettiKátia CarnierHeloisa B. R. Asenha
Disciplina:Química de BiomoléculasProfessor:Dr. Edson Rodrigues Filho
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Aminoácidos
• São as unidades fundamentais das proteínas;
• Existem 22 aminoácidos diferentes, que são obtidos à partir da hidrólise das proteínas naturais.
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Estrutura dos Aminoácidos Todos Possuem: Um carbono central α (alfa), quase
sempre assimétrico; Ligados a este carbono central, um
grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de hidrogênio;
O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela diferenciação entre os 20 AA. É a cadeia lateral dos aminoácidos.
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Aminoácidos- Estrutura
Exemplo: AA Glutamina
Fórmula geral da estrutura de um AA.
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Aminoácidos- Grupos “R”
São agrupados em famílias, segundo as propriedades do Grupo “R”;
A principal propriedade é a polaridade;
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Aminoácidos- L-esterioisômeros
Em sua maioria possuem um Carbono assimétrico Um centro quiral;
Centro quiral ocorre em duas diferentes formas isômericas: Levógiro e Dextrógiro (CONFIGURAÇÃO);
Uma solução de AA que desvia a luz plano polarizada para a esquerda é um L-AA
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Reações com Aminoácidos
Os aminoácidos são ANFÓTEROS: Em solução aquosa, comportam-se como
ácido e como base, formando íons dipolares;
O grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton, e adquirindo carga negativa;
O grupamento amina ioniza-se em solução aquosa aceitando próton e adquirindo carga positiva.
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Reações com Aminoácidos
Este comportamento depende do pH do meio aquoso em que o aminoácido se encontra: Em meio ácido tendem a aceitar
prótons, adquirindo carga positiva; Em meio básico, tendem a doar prótons,
comportando-se como ácidos e adquirindo carga negativa.
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Ponto Isoelétrico dos Aminoácidos
O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e
se anulam chama-se ponto isoelétrico ou pH isoelétrico.
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Peptídeos e Proteínas
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Importância das proteínas As Macromoléculas mais importantes;
Representam 20% do peso de uma célula;
Existem proteínas extremamente raras! Ex: receptores de insulina [ hormônio protéico] Apenas 20 mil por célula;
Já outras proteínas são abundantes! Ex:Actina- 5x108 unidades por célula ;
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Desvendando uma proteína Exemplo:
Toxina Diftérica- proteína obtida de uma bactéria- Corynebacterium diphteriae ( que causa difteria);
▪ 58 kD (D= unidade de medida da massa molecular de uma partícula definida como 1/12 da massa do átomo do 12C
unidade de massa atômica- ou seja, 1D= 1 unidade da massa molecular);
▪ Cadeia polipeptídica de 535 aminoácidos, constituída por duas subunidades ligadas por pontes de dissulfeto;
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Desvendando uma proteína
- Toxina Diftérica-modelo atômico retirado do Software *
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Desvendando uma Proteína
-modelo molecular retirado do software*
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Desvendando uma Proteína
-Modelo atômico colorido dos aminoácidos da proteína
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Composições de aminoácidos características
Apenas 20 aminoácidos constituem todas as as proteínas que existem nos organismos vivos!
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Classificação
Polímeros de aminoácidos menores, não são chamados de proteínas , são chamados de peptídeos!
2 aminoácídos - dipeptídeo 3 aminoácídos - tripeptídeo 4 aminoácidos - tetrapeptídeo N aminoácidos -oligo ou polipeptídeo
Geralmente, usamos o termo proteína para designar certas moléculas com um número superior a 100 aminoácidos.
Uma proteína pode ter até centenas de aminoácidos, chegando à média de 400 kD!! !
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O que são peptídeos?
Vamos isolar um peptídeo da toxina Diftérica? Conformação espacial
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O que são peptídeos?Estrutura plana
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O que são peptídeos?Representação atômica
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O que são peptídeos?Representação atômica
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Para entender a Ligação Peptídica...
Vamos isolar os dois últimos aminoácidos da cadeia e completar os Hidrogênios!
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Para entender a Ligação Peptídica ...
Achando os carbonos alfa!
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Para entender a Ligação Peptídica- Quais desses grupos estão envolvidos na ligação peptídica?
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A Ligação Peptídica
Para que aconteça os aminoácidos devem se ligar a uma molécula que se chama RNA - transportador
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A Ligação Peptídica
Ativa o aminoácido , perde-se a Hidroxila, N (da amina) ataca o C (da carboxila) e a ligação acontece!
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A ligação peptídica
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A ligação Peptídica é reversível!
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Amino-terminal e Carboxi-terminalEm nossa estrutura, a amino-t é a Glicina e o carboxi-t é a Serina ( tem a
carboxila livre).Lê-se a proteína sempre do N-terminal para o C-terminal!
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Voltando à cadeia inicial...
Agora entende-se que estas unidades se ligam pela ligação peptídica!
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Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica
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Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica
Muitos peptídeos ocorrem em forma livre na matéria viva, não associados à proteínas e têm intensa atividade biológica!
Estão envolvidos em um grande número de processos fisiológicos!
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Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica
Definição:Peptídeos Bioativos (PBA) São fragmentos de proteínas que exercem
uma determinada atividade ao interagirem com células específicas no organismo, desencadeando respostas bioquímicas e fisiológicas.
Têm sido isolados de diversos alimentos de origem animal e vegetal como: carnes, ovos, algas e soja, em diversas áreas da pesquisa.
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Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica
Hormônios: Insulina= 2 cadeias
peptídicas, uma com 30 resíduos de aminoácidos outra com 21.
A sequência de aminoácidos nos peptídeos e polipeptídeos que confere a ação e os efeitos biológicos destes.
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Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica
As moléculas de insulina, quando em concentrações altas (como é o caso da solução de insulina injetada)
formam hexâmeros (6 moléculas ligadas entre si).
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Quando a solução é diluída (no organismo) estes hexâmeros são convertidos em dímeros (2 moléculas ligadas entre si) e
posteriormente em monômeros (moléculas isoladas).
Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica
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Quando a pró-insulina é clivada em insulina e Peptídeo C para serem usados para dosar a produção endógena de insulina no tratamento da diabetes mellitus tipo 1 ou diabetes mellitus
tipo 2.
Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica
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Peptídeos e polipeptídios com atividade biológica
Antibióticos Ex: Gramicidina S.- é um
antibiótico eficaz contra algumas bactérias.
É um ciclodecapeptídeo: uma estrutura de anel composto por cinco aminoácidos diferentes, cada um usado duas vezes dentro da estrutura.
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Gramicidina
Antibiótico polipeptídico isolado de culturas do Bacillus brevis, empregado contra bacilos gram-positivos, pneumococos, estreptococos.
Age como detergente catiônico, alterando a permeabilidade da membrana citoplasmática bacteriana, produzindo alterações na concentração intracelular dos cátions, especialmente de potássio.
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Ligações e estruturas
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Tipos de Ligações
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Estruturas Proteicas
Primária Secundária Terciária Quaternária
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Estrutura Primária das Proteínas Sequencia de AAs ao longo da cadeia
peptídica que é determinada geneticamente. Sentido da escrita : amino terminal carboxila
terminal.
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Estrutura Secundária das Proteínas Conformação local de um porção do polipeptídio. Duas organizações estáveis – Enrolamento da cadeia
ao redor do eixo e a interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídicas ou outras cadeias.
Estabilização de ambas por Ligações de Hidrogênio - Alta estabilidade destas
estruturas.
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Estrutura Secundária das Proteínas
α - hélice H de um Aa liga-se a carbonila da 4° unidade
peptídica subsequente Restrições:
Repulsão ou atração eletrostática entre os Aas sucessivos e os grupamentos Rs;
Volume dos grupos Rs; Interação entre as cadeias laterais dos Aas; Ocorrência de resíduos de Prolina e Glicina
Prolina : Nitrogênio em anel não rotacionável, Nitrogênio sem capacidade para participar de uma ligação de H com ou AA devido a falta de um H
Glicina: possui flexibilidade conformacional maior do que a dos demais residuos de Aas ácidos, podendo assumir diversos tipos de enovelamento
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Estrutura Secundária das Proteínas
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Estrutura Secundária das Proteínas
Folha β pregueada Ligação de H entre unidades
peptídicas entre segmentos distantes de uma mesma cadeia
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Estrutura Terciária das Proteínas
Descreve o desdobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular (Folha β pregueada e α - hélice ou sem estruturas definidas) Estruturas distantes de uma mesma cadeia podem
aproximar-se e interagirem através de ligações não – covalentes entre as cadeias laterais de resíduos de AAs▪ Ligações de Hidrogênio - estabelecidas pelos grupos R de AAs
polares com ou sem carga ▪ Interações Hidrofóbicas – formam entre as cadeias laterais
hidrofóbicas dos AAs reduzindo a área apolar exposta ao solvente e repelindo moléculas de água
▪ Interações Salinas e Iônicas – interação entre grupos de cargas opostas - aminoácidos ácidos ( Glu e Asp) e básicos (Arg, His e Lis)
▪ Ligações Dissulfeto – formadas por duas ligações de Cisteína por uma reação de oxidação
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Estrutura Terciária das Proteínas
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Estrutura Terciária das Proteínas
Domínio é uma secção da proteína com uma determinada estrutura terciária é o que confere a capacidade de realização de uma tarefa química/ física especifica ou para a ligação ao um dado substrato em outra função Interior hidrofóbico e superfície externa
polar Dois tipos:▪ Ligado por um segmento flexível de
cadeia polipeptídica ▪ Domínios separados por fenda estreita
Flexibilidade – importante para que a proteína ligue-se eficientemente a outros compostos
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Classificação das Proteínas
Perante sua forma: Globulares ▪ Uma ou mais cadeias polipeptídicas
organizadas numa forma final semelhante a uma esfera
▪ Funções dinâmicas (ex: transporte) e geralmente solúveis
Fibrosas▪ Apresentam forma alongada ▪ Geralmente insolúveis com papel
estrutural ▪ Formadas por associações de
repetidas de estruturas protéicas , possibilitando a construção de grandes estruturas
▪ Ex: α-queratina
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Estrutura Terciária das Proteínas
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Estrutura Quaternária das Proteínas
Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para compor uma proteína funcional
É mantida por ligações não covalentes entre subunidades que podem ser iguais ou diferentes
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Alteração na função das Proteínas
Mudanças menos drásticas do que a desnaturação
Inativam as proteínas
Mutação através da substituição de AA em uma posição critica na molécula
Ex: Substituição nas cadeias β da Hemoglobina, de um resíduo de
Glutamato, por Valina = Distorção das Hemácias (Anemia
Falciforme)
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Purificação de Proteínas
Passo Inicial: Liberação da proteína do material biológico onde ela
ocorre Rompimentos destas estruturas ▪ Diversas Metodologias ▪ Fracionamento celular - centrifugação do extrato celular
em diversas velocidades (progressivamente maior) - menor estrutura maior a força centrífuga
▪ Quando a proteína localiza-se apenas em uma das frações obtidas – fracionamento celular - purificação inicial
▪ Uma vez conseguido um extrato contendo a proteína esta pode ser separada de outras substancias e proteínas por combinação de diversos métodos - solubilidade, tamanho, carga elétrica, ...
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Purificação de Proteínas
Próximos Passos Cromatografia ▪ Solubilidade – precipitação pela adição de sais ou solvente
orgânicos Tipos ▪ Coluna ▪ Exclusão (filtração em gel) ▪ Diálise ▪ Troca iônica▪ Afinidade
HPLC
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Cromatografia em Coluna
Principal técnica
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Cromatografia em Coluna
Diferença de cargas, Tamanho, Afinidade de ligação Outras propriedades;
Fase móvel – solução tamponada
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Cromatografia por Exclusão
Exclusão de tamanho Filtração em gel
Fase estacionaria: polímero que têm ligações cruzadas com poros de um determinado tamanho ;
Proteínas maiores migram mais rapidamente do que as menores ▪ Grandes demais para penetrar nos poros
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Cromatografia por exclusão
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Cromatografia por Diálise
Separa proteínas de solvente através da diferença de tamanho destas “Bolsa” - membrana semipermeável Solução tamponada Membrana – passagem de sais e tampão mas retenção das proteínas
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Cromatografia por Troca-Iônica
Troca catiônica Matriz solida possui grupos carregados
negativamente Proteínas de carga liquida positiva migram
mais lentamente do que as de cargas iônicas negativas
Interação com a fase estacionaria Troca catiônica
Processo inverso
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Cromatografia por Afinidade
Separação de acordo com a especificidade de ligação;
Proteínas retidas – ligam-se a ligantes da matriz; Ficam retidas; Remoção através de ligante livre.
![Page 64: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/64.jpg)
HPLC
“Cromatografia liquida de alta eficiência” Bombas de alta pressão; Aceleração do movimento das
moléculas; Espalhamento da difusão de bandas
proteicas; Aumento da resolução.
![Page 65: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/65.jpg)
HPLC
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Eletroforese Em um mesmo pH proteínas apresentam cargas
liquidas diferentes – velocidade de migrações diferentes quando submetidas a um campo elétrico
Suporte sólido (papel ou gel) – evita a mistura das proteínas por convecção - utilização de pequenas quantidades de material
![Page 67: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/67.jpg)
Sequenciamento Proteico
No caso de heteromultímeros, as subunidades sempre são unidas por ligações de hidrogênio.
São dissociadas pela exposição à pH extremos ou soluções salinas com alta concentração.
Em seguida as cadeias polipeptídicas são separadas com base no tamanho ou carga;
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Sequenciamento Proteico
Clivagens de pontes S-S intracadeia (Cys-Cys). Se for intercadeia, elas são eliminadas no primeiro passo com ácido perfórmico ou 2-betamercaptoetanol;
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Sequenciamento Proteico
Clivagem da cadeia polipeptídica em pequenos fragmentos e determinação da composição e sequencia de AA (método de Edman);
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Sequenciamento Proteico
Espectrometria de massa Determinação das massas de
fragmentos correspondendo a aminoácidos, retirados sequencialmente da proteína.
MALDI, TOF, Massas Tandem Detecta modificações covalentes:
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Sequenciamento Proteico
Espectrometria de Massas
Modificação Aumento de Massa (Da)
Fosforilação 80
Hidroxilação 16
Metilação 14
Acetilação 42
Glicosilação 162
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Pontes de Dissulfeto em Proteínas-
Além dos laços não covelentes, uma proteína pode ter pontes dissulfeto formada a partir de dois resíduos do aminoácido Cys (cisteína).
Pontes dissulfeto são covalentes e só podem ser rompidas por agentes redutores, como 2-mercapto-etanol.
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Pontes de Dissulfeto em Proteínas
A
B
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Proteínas- Síntese
A síntese de proteínas é um processo que ocorre em todas as células do organismo, mais precisamente, nos ribossomos.
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Síntese de Proteínas
Uma variedade de métodos têm sido desenvolvidos para sintetizar proteínas, entre eles:
Ativação do grupo Carboxila; Síntese de Peptídeo Automatizado;
Vantagens em comparação com outros métodos.
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Proteínas Conjugadas
Proteínas conjugadas ou heteroproteínas são aquelas que liberam por hidrólise outros componentes químicos em adição aos aminoácidos.
A porção da molécula que não contêm um AA é chamada de Grupo Prostéico.
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Proteínas Conjugadas
As proteínas conjugadas são classificadas de acordo com a natureza química de seus grupos protéicos. Lipoproteínas contém lipídios; Glicoproteínas contém açúcares.
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Desnaturação de Proteínas
Conformação nativa = molécula mais estável Equilíbrio das interações no interior da
molécula e entre esta e seu meio Ao adicionar alterações físicas/químicas =
desnaturação Destruição da configuração nativa (quebra das
ligações não covalentes) – cadeia polipeptídica fica distendida
Principal = Temperatura Outros
pH Sabões e detergentes Solventes Orgânicos polares (ligação de H)
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Desnaturação de Proteínas
Irreversível Quando as proteínas se tornam
insolúveis
x
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Renaturação – reassumem a conformação nativa
Exemplos Chaperoninas – catálise da hidrólise de ATP
Desnaturação de Proteínas
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Proteínas- Desnaturação
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Enzimas
A Ptialina (ou Amilase salivar)
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Enzimas
99% dos catalisadores biológicos são enzimas! Isso é conseguido através do
abaixamento da energia de ativação necessária para que se dê uma reação química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos.
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O que são Enzimas ?
As enzimas são proteínas Podem ter um tamanho desde 62 resíduos* de
aminoácidos, até um tamanho de 2.500 resíduos!
São extremamente regioseletivas e estereoseletivas com os substratos que irão atuar.
Os aminoácidos numa estrutura peptídica são normalmente chamados resíduos, uma vez que perderam um hidrogênio do amino-terminal (N-terminal);
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Hidrolases São aquelas enzimas que se associam a moléculas de água
para promoverem a quebra das ligações covalentes. Ex: Peptidases
Ligases São responsáveis por formar novas moléculas através da
união de duas já pré-existentes.Ex: Sintetases; Oxidoredutases
São responsáveis por efetuar a transferência de elétrons, o que podemos definir como oxi-redução. Ex: Desidrogenases;
Transferases São aquelas enzimas que tem como finalidade realizar a
translocação de grupos funcionais como grupamento amina, carbonila, carboxila, fosfato, de uma molécula para outra. Ex: Quinase.
Liases Atuam na remoção de molécula de água, gás carbônico
e amônia, a partir da ruptura de ligações covalentes. Ex: Descarboxilase;
Isomerases Responsáveis por mediar a conversão de substâncias
isoméricas, sejam eles geométricos ou ópticos. Ex: Epimerases;
Tipos de Enzimas
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A+B+E + ATP --> AB+ ADP+ E
A e B - o substrato E - a enzima
ATP - a energia necessária AB - a molécula formada ADP - a "energia gasta"
E - a enzima
Funcionamento das Enzimas
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São pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima – Associação Estes não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa
Cofatores
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São compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas.
Podem atuar segundo 3 modelos:▪ Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do
substrato.▪ Ligando-se covalentemente em local próximo ou no
próprio sítio catalítico da apoenzima.▪ Atuando de maneira intermediária aos dois extremos
acima citados.
Coenzimas
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Catálise Enzimática
Reações extremamente rápidas Ocorre no interior dos limites de uma
cavidade na enzima - Sítio Ativo O Substrato liga-se a este sítio Centro ativo contornado por resíduos
de Aas cujos grupos Rs ligam-se ao substrato e catalisam a sua transformação
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Equilíbrio Químico Enzimático
![Page 91: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/91.jpg)
Cinética Ezimática
Enzimas catalisadores extraordinários e específicos .
De onde vem a energia que diminue drasticamente a Ea? Reações S- grupos funcionais de E▪ Formação de ligações covalente com o substrato
ativando para reação; ▪ Transferência de um grupo do substrato para a
enzima. Interações não-covalentes E-S ▪ Formação de interações fracas do complexo ES▪ Liberação de energia - diminuição da Ea
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Cinética Enzimática
Fatores que afetam a velocidade de reação: Concentração do substrato (Michaelis-
Menten)
pH Enzimas só funcionam em um pH ótimo; Fora desse pH a atividade diminui.
![Page 93: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/93.jpg)
Diminuem a atividade enzimática; São constituintes normais ou não das células e,
cumprem um papel importante na regulação de reações; Campo aberto para farmacologia Inseticidas – inibidores enzimático como principio ativo
Podem ser de dois tipos: Reversíveis ▪ Competitivos▪ Não competitivos
Irreversíveis ▪ Inativação definitiva da enzima – compostos
organofosforados (inespecificidade)
Inibidores Enzimáticos
![Page 94: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/94.jpg)
Inibidores Enzimáticos
• Aspirina (inibidor irreversivel)• Transfere seu grupo acetil para o grupo OH de um
resíduo de seria da molécula de cicloxigenase, inativando-a;
• Enzima responsável pela catalise da primeira reação da via de síntese de prostaglandinas (regulação de processos fisiológicos);
• Sem prostaglandinas processos de inflamação acentuados.
![Page 95: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/95.jpg)
Inibidores enzimáticos
Inibição competitiva - O inibidor e o substrato competem pela enzima, isto é, não se podem ligar ao mesmo tempo à enzima. Os inibidores são muitas vezes semelhantes ao substrato da enzima!
Inibição não-competitiva - Ligam-se à enzima ao mesmo tempo que o substrato, ou seja, nunca se ligam ao sítio ativo. Neste caso, o inibidor não pode ser desligado da enzima por aumento da concentração de substrato (em contraste com o que acontece na inibição competitiva).
Inibição mista - Os inibidores podem agir como parte do mecanismo de retroalimentação. Se uma enzima produz um determinada substância em demasia, essa substância poderá agir como inibidor da enzima, no início da via que a produz, causando a redução ou paragem da produção da substância quando esta se acumula.
Inibidores Enzimáticos
![Page 96: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/96.jpg)
Inibidores enzimáticos
![Page 97: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/97.jpg)
Ativadores enzimáticos São moléculas que unem enzimas e aumentam sua
atividade! Podem também ser definidos como substâncias, mas
que não sejam o catalisador de uma reação enzimática ou uma das substâncias do substrato que aumente a taxa de reação enzimática.
Estas moléculas estão freqüentemente envolvidas na regulação alostérica* de enzimas no controle do metabolismo.
* Regulação alostérica – É a forma mais rápida de regulação específica de apenas determinadas enzimas, as chamadas enzimas regulatórias. Esta forma de regulação requer a presença de moléculas (moduladores alostéricos) que vão interagir com as enzimas, levando a alterações estruturais que podem tornar a enzima mais rápida ou mais lenta (moduladores positivos e negativos, respectivamente).
![Page 98: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/98.jpg)
Enzimas Reguladoras
Não realizam transformações químicas e sim regulam as atividades de outras proteínas. Como exemplo, a insulina, que regula o metabolismo da glicose.
![Page 99: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/99.jpg)
Proteínas aplicadas na Química
Pantogar®
Queratina, cistina e associações - Uso adulto ou pediátrico (crianças maiores de 12 anos) - Via oral
Indicações – PantogarPerda difusa de cabelos (perda de cabelo por razões desconhecidas). Alterações degenerativas na estrutura de cabelo (cabelo enfraquecido, fino, não-maleável, quebradiço, sem vida, opaco e sem cor); cabelos danificados pela luz do sol e radiação UV; prevenção do aparecimento de fios brancos. Desordens no crescimento das unhas (unhas quebradiças, rachadas e pouco maleáveis).
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Proteínas aplicadas na Química
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Proteínas aplicadas na Química
Influência de albumina no comportamento eletroquímico do aço UNS S31254 por Espectroscopia de Impedância Eletroquímica
Monica L.C.A Afonso; Ruth F.Villamil; Zehbour Panossian; Elizabeth P.G Arêas; Silvia M.L.Agostinho.
Resumo
É bem aceito quando um metal é imerso em ambiente fisiológico, se forma uma camada de proteínas adsorvidas na sua superfície [1,2]. Entender a interação destas macromoléculas com as superfícies metálicas é de suma importância para prever o sucesso ou insucesso de um dado material utilizado em implantes ortopédicos. A albumina , por ser uma proteína plasmática de relevância, tem despertado grande interesse. Objetivo: estudar o comportamento eletroquímico por impedância e cronoamperometria do aço UNS S31254 (desenvolvido especialmente para resistir a meios contendo alto teor de íons cloreto) em meio de NaCI 0,11 mol.L contendo diferentes concentrações de soro albumina bovina (0,2,20 e 200 mg.L), com intuito de verificar a viabilidade de aplicação deste aço em próteses ortopédicas.
![Page 102: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/102.jpg)
Proteínas aplicadas na Química
![Page 103: Seminario proteinas](https://reader038.vdocuments.com.br/reader038/viewer/2022102523/55cf99f6550346d0339fe573/html5/thumbnails/103.jpg)
Referências Bibliográficas
1. http://www.slideshare.net/lnribeiro/aminocidos-e-protenas
2. MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica básica. Rio de Janeiro: Guanabara, c1990. 232
3. LEHNINGER, Albert Lester, 1917-. Principios de bioquimica. W.R. Lodi (Trad.). Sao Paulo: Sarvier, 1984.
4. MURRAY, Robert K. ...et Al. Harper: Bioquimica. [Harper's biochemistry]. Tomoko Higuchi (Coord.). Ezequiel Weisbich (Trad.). 7 ed. Sao Paulo: Atheneu, 1994. 763 p.
5. COLLINS, Carol H. et.al. Introduçao a Métodos Cromatográficos – Gilberto Braga, Carol, H. Collins Pierina S. Bonato (Coord.). Editora Unicamp, 1993. 279p.