aula proteinas (1)

8/4/2019 AULA PROTEINAS (1)

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06/05/201

Profª MSc. Bárbara Verônica Sousa Cardoso

CONCEITO: menores estruturas das proteínas

ESTRUTURA GERAL

CLASSIFICAÇÃO:- ESSENCIAIS (9)- NÃO – ESSENCIAIS (11)

Esqueleto de C

Ser humano não pode sintetizar

Dever ser obtido pela dieta

ESTRUTURA GERAL DO AAGrupo O NH2 grupo amina

Carboxila C __ C __ R diferente para cada AA

OH H identidade

função

CADA AA CONTÉM:

- Grupo Carboxila (COOH)

- Grupo Amina (NH2)

- Carbono Alfa: onde estão ligados o H e NH2

- Cadeia lateral: Grupo R (determina a identidade e função)

AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS1. Valina

2. Leucina3. Isoleucina

4. Metionina

5. Treonina

6. Fenilalanina

7. Triptofano

8. Lisina

9. Histidina (fases de crescimento e desenvolvimento)

AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS10. Glicina

11. Alanina

12. Serina

13. Cisteína

14. Asparagina

15. Glutamina

16. Tirosina

17. Prolina

18. Arginina

19. Aspartato

20. Glutamato



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Aminoácidos condicionalmente indispensáveis:

Histidina (crianças)

Arginina (Período de rápido crescimentocelular, infância e certas condiçõesclínicas como desnutrição e sepse)

Cisteína (metionina)

Tirosina (fenilalanina)

Biosfera: gás nitrogênio N2

Solo: bactérias Rhizobium

Água doce: cianobactérias

Água do mar: algas-azul-esverdeadas

M.O.: Fixam N inorgânico emmoléculas orgânicas. Ex: glutamato

BACTÉRIAS DO SOLO

- Atacam raízes das plantas

- teor de N leguminosas ( soja e feijão)

- Relação simbiótica: Fixam N orgânico em troca deaçúcares e outros nutrientes da planta.

DEFINIÇÃO

DIGESTÃO E ABSORÇÃO

METABOLISMO (FÍGADO: DESAMINAÇÃO / TRANSAMINAÇÃO)

UTILIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS

EXCREÇÃO DE NITROGÊNIO: CICLO DA URÉIA



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DEFINIÇÃO

Compostos orgânicos de estrutura complexa emassa molecular elevada

Sintetizadas pelos organismos vivos através dacondensação de um número grande de moléculasde aminoácidos, através de ligações peptídicas.

Essa estrutura foi esclarecida pelo cientista Emil Fischer.

CARACTERÍSTICAS

Substâncias sólidas e incoloresInsolúveis em solventes orgânicos

Algumas são solúveis em água

Outras são solúveis em soluções aquosas diluídas de

sais, de ácidos ou de bases

Produzindo sempre colóides

FUNÇÕES

- Essenciais para o funcionamento das células vivas:

1. Estrutural / Construtora /Plástica2. Hormonal3. Imunológica4. Enzimática5. Energética

- Juntamente com os glicídios e lipídios, constituem aalimentação básica dos animais.

SÍNTESE DE PROTEÍNA- AA: substrato para síntese protéica

- DNA: contém padrão para todas as proteínas

- Padrão da proteína copiado:

DNA para RNA mensageiro

RNA m levado para citoplasma

Citoplasma: os aa são ligados numa sequência lineare precisa

Produto final: formação da ligação peptídica Depois de construída, a proteína se solta do

mensageiro e está pronta para ser utilizada.

SÍNTESE DE PROTEÍNA LIGAÇÃO PEPTÍDICA- Grupo carboxila (COOH) + Nitrogênio (NH2)

( 1°aa) ( aa seguinte)

- Saída de uma molécula de água (H20)

ASSIM :

- Duas moléculas de aminoácidos: dipeptídeo- Três moléculas de aminoácidos: tripeptídeo- muitas moléculas de aminoácidos: polipeptídeo



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ESTRUTURA TERCIÁRIA-Hélices e camadas pregueadas são dobradas em

domínios compactos.- Proteínas pequenas: um domínio- Proteínas grandes: múltiplos domínios- Domínio de monômeros

ESTRUTURA QUATERNÁRIA- Polipeptídeos individuais: subunidades para

grupos ou complexos maiores- Alto peso molecular e função específica- Unidas: ligações não covalente fracas- Estabilizadas por ligações dissulfeto

TETRÂMEROEX: Hemoglobina: transporte de O2 Hemoporfirina: Cada estrutura terciária tem um

núcleo porfirínico( possui um átomo de ferro) Citocromo: Resposta celular/ imunoglobulina(defesa)

Estrutura complexa extremamente irregular.Quanto mais complexa uma proteína mais fácil de se“ estragar “ : Desnaturar

Estrutura primária: mais resistente

DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS BOCA: ação mecânica

ESTÔMAGO: HCL(desnatura asproteínas);hidrolisadascatalíticamente sob aação da pepsina

INTESTINO DELGADO

(DUODENO): tripsina(suco pancreático)ativa outras enzimaspancreáticas

DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS As enzimas proteolíticas responsáveis pela degradaçãodas proteínas são produzidas por três diferentesórgãos:

DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS



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Clivagem das proteínas da dieta por

proteases do pâncreas ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS

A maior parte é absorvida na forma de AA

Raras exceções: dipeptídeose tripeptídeos

Podem atuar como hormônios

Alergia alimentar

Destino dos AA Destino dos AA

Vias Metabólicas

Fígado: -Anabólica-Catabólica

Depende: -suprimento de aminoácidos nos alimentos-necessidades do organismo

-controle hormonal

Vias Metabólicas

POOL circulante

Conjunto de aminoácidos livres presentes nacirculação geral (oriundos da dieta, da quebra deproteínas tissulares ou da síntese de aminoácidosdispensáveis).

Não existe reserva de AA livres no

organismo=excretados!



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Separação do grupamento α-amino do

esqueleto de carbono:

Transaminação e Desaminação

TRANSAMINAÇÃO

• Transferência reversível do grupo amino para um α-

cetoácido

• Necessita de vit. B6

• Feita por múltiplas formas de enzimas(aminotransferases ou transaminases)

• CHO: AA e vice-versa

Ex: piruvato alanina

oxaloacetatoaspartato

α-cetoglutarato glutamato

DESAMINAÇÃO

•N removido dos aa formados pela transaminação

•Forma amônia e libera o esqueleto carbônico

•CHO resultante: utilizado como energia (4 kcal/g)

•Proteína músculos

tecidos

•Constante ciclo

amônia+glutamato=glutamina

Amônia dos tecidos

p/ o fígado (transporte da NH3 pelo sangue)

EXCREÇÃO DE NITROGÊNIO:CICLO DA URÉIA

- No ciclo da uréia, a amônia vai ser convertida em

uréia nas mitocôndrias dos hepatócitos.

- Este ciclo foi descoberto em 1932, por Hans Krebs .

- A produção de uréia é o destino de grande parte da

amônia que enviada ao fígado e ocorre quase

sempre nele.

http://pt.wikipedia.org/wiki/Am%C3%B4nia

http://pt.wikipedia.org/wiki/Ur%C3%A9ia

http://pt.wikipedia.org/wiki/Mitoc%C3%B4ndria

http://pt.wikipedia.org/wiki/Hepat%C3%B3cito

http://pt.wikipedia.org/wiki/1932

http://pt.wikipedia.org/wiki/Hans_Krebs

http://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%ADgado

http://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%ADgado

http://pt.wikipedia.org/wiki/Hans_Krebs

http://pt.wikipedia.org/wiki/1932

http://pt.wikipedia.org/wiki/Hepat%C3%B3cito

http://pt.wikipedia.org/wiki/Mitoc%C3%B4ndria





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EXCREÇÃO DE NITROGÊNIOCICLO DA URÉIA

•

Amônia:

• Só pode circular por todo o corpo ligado

• PIRUVATO e outros esqueletos de C:capturam o N e o transportam para o fígado como aanão essencial (alanina e ácido glutâmico)

• AA atingem o fígado: são desaminados em CHO

Altamente tóxico

Atravessa facilmente asbiomembranas

• Íon de amônia + dióxido de carbono: na presença de

fosfato e magnésio de alto teor de energia pela enzimacarbamoil fosfato sintase)• “1º ciclo intermediário da uréia”

2 NH3 + CO2 + H2O → uréia

• Uréia: 90% N* Arginina (aa): Subproduto do “Ciclo da Uréia”

Formação de óxido nítricoMediadores da resposta inflamatóriaEssencial para indivíduos criticamente doentes

EXCREÇÃO DE NITROGÊNIO

CICLO DA URÉIA

SÍNTESE DA URÉIADegradação dos 20 aminoácidos

NH4+ e aspartato

grupo amino é convertido finalmente

precursores

URÉIA

H2N- C- NH2

O

Bicarbonato

Fluxo de Nitrogêniodos Aminoácidos

Glutamato é precursor imediatode ambos os nitrogênios quefazem parte da uréia:

Transaminação- gera aspartato

Desaminação oxidativa-amônia livre

Toxicidade da Amônia• Encefalopatia Hepática• Lesões severas no fígado ou

deficiências genéticas

• atividade do Ciclo da Uréia• Hiperamonemia

-cetoglutarato Glutamato

+ NH3

NAD(P)H

NAD(P)+

Glutamina

GABA

ATPNH3

ADP

PODE

M E T A B O L I S M O

D O S A M I N O Á

C I D O S


http://pt.wikipedia.org/wiki/Di%C3%B3xido_de_carbono

http://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81gua












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DESNATURAÇÃO PROTEÍCA

CONCEITO: Perda da conformação nativa daproteína, perda da atividade biológica.

Agente desnaturante Tempo empregado para desnaturação

É a alteração da estruturada proteína sem ruptura das

ligações peptídicas

Proteínanativa

Proteína desnaturada



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DESNATURAÇÃO PROTEÍCA AGENTES DE DESNATURAÇÃO

FÍSICOS: calor, frio, irradiação, batimento mecânico, desidrataçãoQUÍMICOS:

- Ác. Minerais Fortes (Ác. Sulfúrico / Ác. Nítrico)- Bases Fortes: Hidróxido de Sódio

Hidróxido de Potássio- Oxidantes e Redutores:Permanganato de Potássio, Ác. Nítrico, Metil e Uréia

TIPOS DE DESNATURAÇÃO

1. Irreversível2. Reversível

DESNATURAÇÃO IRREVERSÍVEL

A proteína jamais volta a ser o que era antes, mesmodepois de retirado o agente de desnaturação.

Exemplos:

1. CALOR:

Ovo deve ser cozido:- para retirar substâncias anti- nutricionais: Avidina- Deixando a biotina livre para ser utilizada

2. BATIMENTO MECANICO

Claras batidas: “ Suspiro”: Rompeu pontes “S”

DESNATURAÇÃO REVERSÍVEL

A proteína volta aser o que era antesquando retirado o

agente dedesnaturação.

Ex: Algumasproteínas globulares

desnaturadas emdecorrência do pH

readquirem suaestrutura nativa e sua

atividade biológica

pH retorne a valornormal (renaturação)

Alterações das propriedades de umaproteína desnaturada

Redução da solubilidade

Aumento da digestibilidade

Perda da atividade biológica(enzimas, hormônios,

anticorpos, etc...)

QUALIDADE DA PROTEÍNA Qualidade nutricional de uma proteína: depende do

perfil de aminoácidos. VALOR BIOLÓGICO:

- Proteínas de Alto Valor Biológico- Proteínas de Baixo Valor Biológico

Aminoácido limitante: aminoácido essencial presenteem menor concentração comparada às necessidadeshumanas.

UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNA ÚTIL(NPU)

Método simples Verifica a qualidade da proteína medindo-se a

quantidade realmente utilizada por um organismo.Fórmula: [N(g) x 6,25 = proteína(g)]NPU varia 40 a 94PROTEÍNA ORIGEM ANIMAL – limite máximo

PROT. ORIGEM VEGETAL – limite inferior

Proteína da Soja: originalmente NPU baixa quando testadaem ratos.



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RECOMENDAÇÕES

0,8 g/kg/peso

10 a 15 % da ingestão total de energia

Estresse e doença necessidade

FONTES

ORIGEM ANIMAL : Carnes, Ovos, Leite, Queijo,Iogurte.

ORIGEM VEGETAL: Leguminosas (soja, feijões)

CONTEÚDO PROTÉICO DOS ALIMENTOSAlimento Teor de proteína

(g/100g da alimento)Carne bovina 27

Queijo 27Peixe 22

Carne de frango 22Ovo 13

Feijão 6

Arroz 2

Laranja 1Maçã 0,2

•Diferenças na qualidade e quantidade da proteína

Dietas Vegetarianas

a)quantidades Vegetais1-2g/100g

X Carnes15-30g/100g

b) valor biológico da proteína vegetal

Soja rica em lisina -sem metioninaTrigo rico em metionina - pobre em lisina

c)Menor digestibilidade da proteína vegetalMedida percentual da proteína ingeridaque é digerida e efetivamente absorvida

PROCESSAMENTO EDIGESTIBILIDADE DA PROTEÍNA

- Vários fatores afetam a digestibilidade- Preparação de carnes:

Vinho,vinagre,SalCalor úmido (para amolecer cortes duros):

DESNATURAÇÃO

Ligações “afrouxadas” (ácido, sal e calor)- amolecimento de cartilagem- amolecimento de proteínas do tecido conjuntivo- liberação de proteínas musculares- todas as proteínas ficam mais disponíveis para as

enzimas digestivas.PROTEÍNAS VEGETAIS• não é tão bem digerida• ligadas à CHO das paredes das células• menos disponível


• Algumas plantas:- Enzimas que interferem na digestão das proteínas.- Enzimas devem ser inativadas pelo calor.

Ex :Soja tripsinase inativa a tripsina

Enzima de digestão no intestino




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Processamento dos alimentos:- disponibilidadeAA

Ex: leite: pouco calor na presença de açúcaresredutores (glicose e galactose) causa perda delisina.

LACTOSE: Reage LisinaINDISPONÍVELReação marrom ou “reação de Maillard”


ALTAS TEMPERATURAS: significante vit B6Processamento térmico e armazenamento em baixaumidade:

ligação redutora da B6 a resíduos de lisinainativando a vitamina.


COMPLEMENTARIDADE DE PROTEÍNA

Plantas e animais necessitam de aa completamentediferentes

Aa não essenciais : formados no organismo Aa essenciais: obtidos do alimento Aa limitantes: quando o perfil de aa de um alimento

não for compatível com as necessidades humanas Dietas com um único gênero alimentício de origem

vegetal:- Não favorecem o bom crescimento- Não fornecem o suficiente de aa limitante (substrato

para a síntese protéica).

COMBINAÇÃO IDEAL

Proteína vegetal + Proteína vegetal com excessode aa limitante

Ex: Cereais + LeguminosasARROZ + FEIJÃOARROZ + SOJA

Rico em metionina Pobre em metioninaPobre em lisina Rico em lisinaPobre em treonina Rico em treonina

MASSA + QUEIJO ARROZ + LEITE (ARROZ DOCE) PÃO + QUEIJO (SANDUÍCHE)

Rico em metionina Pobre em metioninaPobre nos demais Rico:

IsoleucinaLeucinaLisinaTreoninaValina

EXEMPLOS DE COMBINAÇÕES

- Consumido: única refeição ou no mesmo dia

DIETAS VEGETARIANAS:- Crianças- Mulheres grávidas- Mães lactentes

- Planejamento cuidadoso de suas dietas

CONSIDERAÇÕES SOBRE AS COMBINAÇÕES



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UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNASE BALANÇO NITROGENADO

Produtos da digestão da proteína+

Proteína secretada no lúmen intestinal(enzimas,células esfoliadas)

Disponíveis para absorção

Transportados na veia portal p/ fígado

- Regulações homeostáticas:- Controlam as concentrações de aa específicos

no”pool” de aa- Taxas(sintetizadas e quebradas as proteínas

musculares e plasmáticas)- Síntese e quebra de proteínas corporais são

reguladas.INDIVÍDUOS SAUDÁVEISProteína consumida = Proteína usada na manutenção e

Proteína excretada (fezes, urina e pele)

UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNA E BALANÇONITROGENADO

Balanço Nitrogenado = ZERO(Balanço de Proteína) proteína ZERON consumido = N excretado(Proteína consumida)Paciente com infecção ou lesão traumática• Excreta mais N do que o ingerido• Balanço N negativo (citocinas inflamatórias e outros

mediadores)Mulher grávida e feto em crescimento

• Utilizam a proteína ingerida p/ crescimento• Balanço positivo de N

UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNA EBALANÇO NITROGENADO

90 % urina10 % fezes

Nitrogênioingerido

Nitrogênioexcretado

INDIVÍDUO SAUDÁVEL+

DIETA BALANCEADA

EQUILÍBRIONITROGENADO

Balanço do NitrogênioComparação entre:

Balanço denitrogênio

NEGATIVONitrogênioingerido




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Balanço do NitrogênioComparação entre:

Balanço denitrogênioPOSITIVO

Nitrogênioingerido


MASSA MUSCULAR (proteína somática): EQUILÍBRIO do“pool” aa circulantes quantidades similares de proteínasmusculares são destruídas e reconstruídas diariamente.

MASSA MUSCULAR:Pode ser estimada usando-se índice creatinina / altura e acircunferência do braço

• AA são necessários síntese de proteínas viscerais pelofígado e outros tecidos.

UTILIZAÇÃO DE PROTEÍNA EBALANÇO NITROGENADO

Peptídios de importância biológica

Glutationa (antioxidante)

Vasopressina (hormônio antidiurético)

Ocitocina (Estimula a freqüência e a amplitudedas contrações da musculatura uterina no fim dagestação)

Glucagon:

-Visa ↑ a glicemia-Degradar o glicogênio

-Sintetizar glicose-Estimular a liberação de ác. graxos do tecido

adiposo

Dieta hiperprotéica pode fazeros músculos crescerem mais?

Os exercíciosdisparam a

construção detecido muscular enão o excesso de

proteína!!!

O exercício geramensagens

celulares queestimulam o DNA

a iniciar oprocesso de

construção dasfibras

Proteínaadequada de

alimentosnutritivos para

promover ocrescimento

muscular

Estrutura animal Essencial para Atividade diárias

Combater infecções

Podem ser usada como fonte de energia 4Kcal/g(Retira-se o N oxidando o esqueleto de C)

São cadeias lineares de aa ligadas de acordo com asregiões de codificação de proteínas no DNA das células

Proteínas da dieta: digerida aa absorvidas pool deaa circulantes fornece aa para síntese de todas asproteínas

N: excretado do organismo como URÉIA

RESUMO



06/05/201

REFERÊNCIAS:

COSTA, Neuza Maria Brunoro; PELUZIO, Maria do

Carmo Gouveia. Nutrição básica e metabolismo.

Viçosa,MG; Ed UFV, 2008. 400p.

CHAMPE, Pamela C.; HARVEY, Richard A.; FERRIER,

Denise R. Bioquímica ilustrada. 3ª edição. Porto

Alegre: Artmed, 2006. 544p.

SORRIAM

SEMPRE!!!!

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