Proteínas

73%

0%

5%

21%

1%0%

agua carboidratosgorduras proteinassais minerais fibras

73%

18%

1%5%1%

2%

agua carboidratosgorduras proteinassais minerais Fibra

1

Proteinas

2

Proteínas

Caracterização

estrutura

propriedades

análise em alimentos

3

Introdução

Componentes essenciais a todas as células vivas, relacionadas a todas as funções biológicas Contrateis (miosina, actina)

Estrutural (colágeno /queratina)

Biocatalizadores (enzimas)

Hormonais (insulina, hormônios da tireóide)

Transferência ( hemoglobinas e transferinas)

Reserva (ovoalbumina, caseína)

Proteção contra agressores

Responsaveis por DOA Botulismo (toxina botulinica)

Encefalopatias espongiformes (Prios)

4

PROTEINAS ALIMENTÍCIAS

OVO

CLARA

OVALBUMINA (50%)

CONALBUMINA

OVOMUCINA

AVIDINA

LIZOSIMA

GEMA

LIPOVITELINA E FOSFOVITINA

LEVITINA

5

PROTEINAS ALIMENTÍCIAS

TRIGO Prolaminas Glutelinas Glutem: prolaminas +glutelinas

Responsavel pela textura dos pães

6

PROTEINAS ALIMENTÍCIAS

CARNE –estrutura complexa e fibrosa Miosina-actina

Colageno (gelatina)

7

PROTEINAS ALIMENTÍCIAS

LEITE CASEINA – FOSFOPROTEINA (80%)

LACTOALBUMINA (0,5%)

LACTOGLOBULINA (0,2%)

8

Quimicamente falando: o que são

proteínas

Polímeros de alto peso molecular formados por cadeias de aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas

Ate 10 aminoácidos = peptídeo

> 10 aminoácidos = proteínas

9

Aminoácidos

Unidades estruturais básicas das

proteínas, ligadas entre si por

ligações peptídicas

Radical

diferenciador 10

AMINOÁCIDOS

Ligação

peptídica

11

Compostos heteropolimétricos

12

Estrutura e conformação das Proteínas

PRIMARIA LINEAR – seqüência

dos AA

SECUNDÁRIA Pregueada Hélice

TERCIARIA Dobras e

enrolamentos da cadeia

QUATERNARIA Duas ou mais cadeias

peptídicas

13

Estruturas das proteinas

Primária Secundária Terciária Quaternária

14

Classificação quanto a solubilidade

Proteinas fibrosas: São aquelas que apresentam moléculas

distendidas e filamentosas, semelhantes a longos fios. E são insolúveis em água. Colágeno e fibrina são exemplos de proteínas fibrosas.

Proteínas globulares: Apresentam as moléculas enroladas como

novelos e são solúveis em água formando micelas. A maioria das proteínas apresentam estrutura globular como, por exemplo, as enzimas, anticorpos, hemoglobina, clorofila e proteínas estruturais.

15

Radical

Confere identidade aos AA

16

Classificação dos Aminoácidos

Segundo a polaridade dos seus radicais "R“

Apolares ou hidrófobos Polares: R sem carga Polares positivos Polares negativos

17

Forma Dipolar dos Aminoácidos

Em solução aquosa são ANFÓTEROS pois,, comportam-se como ácido e como base, formando ÍONS DIPOLARES, a saber:

NH3+

C COO -R

H

18

AÇÃO DO PH DA SOLUÇÃO

meio ácido, + H+, comportando-se como base

AA + H+ AA+

Meio básico, - H+, comportando-se como ácidos

AA + OH-AA-

Ponto isoelétrico: valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam: AA+- =pH 6

19

Propriedades funcionais-

derivadas das propriedades fisico-

quimicas

Confere Características especiais de textura e viscosidade

20

PRINCIPAIS PROPRIEDADES

FÍSICO-QUÍMICAS

PROMOTORES DE VISCOSIDADE Hidratação = solubilidade em água

Aceitabilidade sensorial dos alimentos Textura, maciez

Rápida dispersão

Homogeneidade Molhos Sopas desidratadas Pures bebidas

21

PRINCIPAIS PROPRIEDADES

FÍSICO-QUÍMICAS

PROMOTORES DE GELEIFICAÇAO

Rede de proteínas

Produtos lacteos: 22Queijos e iogurtes

Gelatinas

Necessário desnaturação + agregação Proteina-proteina

Tratamento térmico

Hidrolise enzimática

Acidificação ou alcalinização

Ex:Produção de queijos

22

VALOR BIOLÓGICO

ALTO VALOR BIOLÓGICO: PROTEÍNAS COMPLETAS, OU SEJA, CONTÊM TODOS OS AMINOÁCIDOS QUE O CORPO PRECISA. ORIGEM ANIMAL, COMO AS

CARNES(QUALQUER TIPO), OS OVOS, O LEITE, IOGURTE E O QUEIJO.

BAIXO VALOR BIOLÓGICO: NÃO CONTEM TODOS OS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS ORIGEM VEGETAIS

23

AA não essenciais = produzidos pelo organismo

não-essenciais:

alanina

asparagina

ácido aspártico

cisteína

ácido glutâmico

glutamina (sintetizada a partir do ácido glutâmico = glutamato)

glicina

prolina

triosina 24

AA essenciais= não produzidos pelo organismo –

devem ser ingeridos

essenciais: histidina

isoleucina

leucina

lisina

metionina

fenilalanina

treonina

triptofano

valina

Arginina

serina25

Desnaturação

As proteínas podem desnaturar. Isto acontece quando, por ação de substâncias químicas ou do calor, as proteínas sofrem alteração da estrutura terciária ou a quebra das ligações não covalentes da estrutura quaternária.

As proteínas perdem a sua conformação e, consequentemente, a sua funcionalidade. A desnaturação pode ser: reversível ou irreversível.

26

DESNATURAÇÃO PROTEICA

ALTERAÇAO NA CONFORMAÇAO ESTRUTURAL (secundaria, terciária ou quaternária) Não afeta a digestibilidade

EFEITOS DA DESNATURAÇÃO Redução na solubilidade Dificuldade de Cristalização Perda de atividade biológica (enzimática ou imunológica) Aumento da reatividade química Aumenta da viscosidade intrínseca

CAUSAS: FATORES FISICOS E QUIMICOS Calor / congelamento Agitação mecânica severa Radiações Ácidos e bases – pH – ponto isoelétrico

insolubilização27

Determinação de proteínas em

alimentos

Método de kjeldahl1. Digestão da matéria orgânica com acido

sulfúricoMatéria orgânica +H2SO4

2. Destilação: transferência da amônia (N proteico) para uma solução acida conhecida

Sulfato de amônio + NaOH Na2SO4 + NH3

NH3 + H2SO4 NH4 + H2SO4

Sulfato de amônio

(N proteico)

28

METODO KJELDHAL - CONTINUAÇAO

3. Titulação

Quantificação do amônio através da quantificação do excesso de acido sulfúrico (2) mediante titulação com hidróxido de sódio

Cálculos: transformação do N proteico em proteína

Fator de correção: 6,25

%P= (H2SO4 que reagiu).f.100.6,25/amostra

29

REFERENCIAS

BIBLIOGRAFICAS

BIBBIO,F. e BOBBIO, P. Introdução a Química de Alimentos.Campinas, Fundação Cargil, 1985, 306p.

PEARSON, D. The Chemical Analysis of Food. London: Chemical Pubishing CO, 1076,331p.

Ordòñez, A. J. Tecnologia de alimentos-Componentes –Processos. vol 1, 2005

30