med resumos - aminoácidos

8/19/2019 Med Resumos - Aminoácidos

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Arlindo Ugulino Netto – BIOQUÍMICA II – MEDICINA P2 – 2008.1

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FAMENENETTO, Arlindo Ugulino.BIOQUÍMICA

AMINOÁCIDOS(Profº. Homero Perazzo)

Para a química, um aminoácido é qualquer molécula

que contém simultaneamente grupos funcionais amina e ácidocarboxílico. Para a bioquímica, esta classificação é usada comotermo curto e geral para referir os aminoácidos alfa: aqueles emque as funções amino e carboxilato estão ligadas ao mesmocarbono (ver OBS4).

Existem cerca de 20 aminoácidos codificados pelo DNA,possuindo inúmeras funções importantes ao organismo. Osaminoácidos têm funções relacionadas ao fornecimento deenergia, além de ter função estrutural na formação de proteínase outras substâncias (como os hormônios). Os aminoácidospodem ser metabolizados pela via gliconeogênica para sintetizarglicose quando necessária ao organismo.

Os aminoácidos são monômeros das proteínas: a partirda junção de mais de 100 moléculas de aminoácidos porligações peptídicas, tem-se uma proteína.

C LASSIFICAÇÃO Os aminoácidos podem ser classificados quanto a sua disposição nutricional, quanto ao radical e quanto ao seu

destino.

CLASSIFICAÇÃO NUTRICIONAL1. Aminoácidos não-essenciais

Os aminoácidos não-essenciais são aqueles que o próprio corpo humano pode sintetizar. São eles: alanina,asparagina,cisteína, glicina, glutamina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, tirosina, ácido aspártico, ácidoglutâmico.

2. Aminoácidos essenciaisOs aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são

somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina,lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina.

CLASSIFICAÇÃO QUANTO AO RADICALA classificação quanto ao radical pode ser feita em:

1. Aminoácidos apolares (hidrofóbico): Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetosmodificados, exceto a glicina. São radicais hidrófobos. Quando esses aminoácidos são utilizados na síntese de umaproteína, eles ficam voltados para dentro da cadeia fornecendo estabilidade a ela.

Glicina: H- CH (NH2) - COOHAlanina: CH3- CH (NH2) - COOHLeucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOHValina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOHIsoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH

Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfaFenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOHTriptofano: R aromático- CH (NH2)- COOHMetionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

OBS1: O aminoácido mais simples é a glicina, que possui apenas um H como radical,mostrando-se apolar por ser um aminoácido pequeno.OBS2: A prolina possui uma estrutura diferenciada dos demais aminoácidos: ela é umiminoácido (possui o grupo imino: -NH) que, quando entra na cadeia da proteína,muda a direção da estrutura em 180º devido a configuração dos grupos amino ecarboxila em sua estrutura (ver figura ao lado).


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2. Aminoácidos polares neutros (hidrofílicos): Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio.Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOHTreonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOHCisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOHTirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOHAsparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOHGlutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

3. Aminoácidos básicos (R positivo): Apresentam radicais com o grupo amino com caráter básico pois sãocapazes de receber eletrons. São hidrófilos.

Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOHLisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOHHistidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH

4. Aminoácidos ácidos (R negativo): Apresentam radicais com grupo carboxílico e são capazes de doarprótons.São hidrófilos.

Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOHÁcido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

OBS3: Um erro na codificação das proteínas pode causar doenças graves. Por exemplo, erros na codificação genéticapara a cadeia β-hemoglobina, o glutamato pode deixar de ser produzido, sendo substituido por valina, causando anemiafalsiforme.OBS4: Aminoácido alfa: São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R é um radicalorgânico. No aminoácido glicina o radical é o elemento H. O carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 oualfa.

N OMENCLATURA E S IMBOLOGIA OFICIAL DOS AMINOÁCIDOS Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono

da carboxila, seguindo a seguinte regra:ÁCIDO – 2 – AMINO + nº do carbono onde está o radical + NOME DO RADICAL + CADEIA PRINCIPAL + OICO

OBS5: Com o passar dos anos, a necessidade de proteínas diminui, diminuindo a necessidade de aminoácidos também.


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Nomenclatura e estruturas retiradas do Wikipédia. Disponível em:


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Acesso em: 19 de abril de 2008.

T RANSFORMAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS Os aminoácidos, diferentemente do que se pensa, não são necessários apenas para a produção de proteínas.

Alguns aminoácidos sofrem transformação por ação de enzimas para participar, por exemplo, na síntese de hormônios esubstâncias necessárias ao corpo, como neurotransmissores.

TRANSFORMAÇÃO DA FENILALANINA

• A adrenalina é um neurotransmissor derivado datransformação do aminoácido fenilalanina. Eleestimula a glicogenólise (para disponibilizar umamaior demanda de energia), lipólise e ação domúsculo cardíaco da seguinte maneira:

Efeito inotrópico positivo: aumenta a forçada contração cardíaca.

Efeito cronotrópico positivo: aumenta afreqüência dos batimentos.

• A fenilcetonúria é uma doença que resulta dadeficiência da enzima fenilalanina hidroxilase(presente no fígado). Esta enzima é responsávelpor transformar o aminoácido fenilalanina em um

outro aminoácido chamado tirosina. A tirosina, porsua vez, transforma-se em substânciasimportantes para o funcionamento cerebralchamadas de neurotransmissores (como adopamina e a noradrenalina). Em outras palavras,a fenilcetonúria é uma doença resultante dadificuldade para metabolização (“quebra”) doaminoácido fenilalanina. Além dessesneurotransmissores, a fenilalanina é convertidaem melanina. Por esta razão, indivíduos comfenilcetonúria apresentam distúrbios neurológicos,falta de pigmentação da pele, déficit mental ebaixo QI.

• Com o defeito da fenilalanina hidroxilase, há umacúmulo de fenilalanina no sangue. Esse excessofaz com que a fenilalanina seja convertida pelasenzimas ALT ou AST em fenilpiruvato, e este emfenilactato e fenilacetato (que dão à urina um“cheiro de rato” característico) e NH2 (que entra nociclo da uréia).


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OBS6: As proteínas da dieta são degradadas na digestão, somandocerca de 25% de aminoácidos do pool (concentração total) doorganismo, enquanto o restante (75%) é produzido por proteínasendógenas. Quando o aminoácido não é utilizado pelo organismo,ele não é armazenado (diferente do que ocorre com a glicose glicogênio; e os lipídios tecido adiposo). Ele será catabolizado detal forma que a cadeia de carbonos é separada do grupo amino(NH2). Esse grupo amino pode ser excretado entrando no ciclo dauréia, bem como pode produzir quitina, glicosaminoglicanos, basesnitrogenadas, glicolipidios, etc.

OBS7: Destino dos produtos dos aminoácidos: os aminoácidos ainda podem ser classificados em dois grupos,dependendo do destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de uréia(mamíferos), amônia (peixes) e ácido úrico (Aves e répteis).

• Destino cetogênico. Ocorre quando o álcool resultante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase doCiclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substância. Os aminoácidos que são degradados aacetil-CoA ou acetoacetil-CoA são chamados de cetogênicos porque dão origem aos corpos cetônicos. A sua

capacidade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o quefaz com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos.

• Destino glicogênico. Ocorre quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica. Osaminoácidos que são degradados a piruvato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato ou oxaloacetato sãodenominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose, porque essesintermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio. Doconjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a leucina e a lisina. Afenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os aminoácidosrestantes (14) são estritamente glicogênicos.

T RANSAMINAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS Transaminação consiste na transferência do grupo amino

de um aminoácido para o α-cetoglutarato (proveniente do Ciclo

de Krebs) por meio da ação de uma enzima transaminase,formando assim, um novo aminoácido e um α-ceto-ácido (como opiruvato).

OBS8: O glutamato é o principal receptor do grupo amino dosaminoácidos.

Concentração de Melatonina (mg/dl)FASE

Faixa etáriaDIURNA NOTURNA

Pré-pubedade 21,5 97,5Audulta 18,2 77,2

Senil 16,2 36,2


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Ex1: Transaminação da alanina. Ex²: Transaminação do Glutamato.

-Cetoglutarato

Glutamato

Alanina

TransaminaseGlutâmico Pirúvica (TGP ou ALT)

OxaloacetatoGlutamato

TransaminaseGlutâmico Oxalacética (TGO)

-Cetoglutarato

Aspartato

OBS8: As mesmas transaminases que transformam um aminoácido em glutamato, convertem este em aspartato,enquanto a glutamato desidrogenase retira o grupo amino do glutamato para ser excretado.OBS9: Essas transaminações ocorrem em diversos tecidos, porém, acontecem com maior frequência no fígado. Por issoque a ALT (TGP) e AST (TGO) são considerados marcadores hepáticos, pois qualquer lesão que acometa as célulashepáticas, faz com que essas enzimas não funcionem adequadamente e passem a se concentrar no sangue, sendoassim, de fácil identificação laboratorial.OBS10: Enquanto que a ALT e a AST medem a função da bateria enzimática hepática, a medição sanguínea daalbumina e o tempo de protrombina são responsáveis por avaliar a função hepática. A fosfatase alcalina e gama-GT, por sua vez, são marcadores que indicam lesão canalicular (geralmente estão aumentadas em causas obstrutivas).

DESAMINAÇÃO DO GLUTAMATO

O glutamato é importante por ser o principal receptor do grupo amônia dos aminoácidos degradados outransaminados. Por isso que ele é tido como um reservatório de amônia que cederá o grupo amino para sertransformado em uréia, produto mais excretável pelo corpo.

GLUTAMATO GLUTAMATODESIDROGENASE

α−cetoglutarato + NH 3+ NH4

+ URÉIA

FÍGADO

Nos outros tecidos, a NH4+ (amônia), por ser altamente tóxica ao sangue, é incorporada ao glutamato, formando

glutamina, para que este transporte até o fígado a amônia que será convertida em uréia excretável (o rim também possuia enzima glutaminase, que separa o glutamato da amônia).

GLUTAMATO GLUTAMINA

SINTETASEGLUTAMINA + ADPNH + ATP4

+

+ GLUTAMINASE GLUTAMATO + NH4+

OBS11: Hiperamonemia ocasiona encefalopatia. A presença exagerada de amônia faz com que muito glutamato sejautilizado, o que exige grandes concentrações disponíveis do α-cetoglutarato. Tal fato faz com que o Ciclo de Krebsrealize a função de transportar essa amônia, diminuindo assim o rendimento energético mitocondrial, o que representaum estado de emergência para o tecido cerebral, principalmente.OBS12: Além disso, o glutamato é um precursor do neurotransmissor inibidor-GABA, que será produzido em grandeescala. Isso impede a chegada adequada dos impulsos nervosos ao cérebro, podendo causar o coma.

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