Anderson Pinheiro, PhDAgosto, 2011

Aminoácidos:

funções e propriedades físico-

químicas

Fundamentos químicos da Bioquímica

A organização hierárquica das células;

Proteínas

As proteínas são as macromoléculas biológicas mais

abundantes;

E. coli

Proteínas

As proteínas possuem tamanhos variados;

Proteínas

As proteínas são o produto final do metabolismo

informacional;

Transcrição

Tradução

Intrumentos moleculares

através dos quais a informação

genética é expressa!

BioquímicaProteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

BioquímicaProteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

BioquímicaProteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

BioquímicaProteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

BioquímicaProteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

BioquímicaProteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

BioquímicaProteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

BioquímicaProteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

BioquímicaProteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

BioquímicaProteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

BioquímicaProteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

BioquímicaProteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

Proteínas

As proteínas apresentam diversas funções biológicas;

Aminoácidos

As proteínas são polímeros de aminoácidos;

Os aminoácidos possuem um grupo carboxila e um grupo

amino ligados a um mesmo átomo de carbono (C);

grupo carboxilagrupo amino

Aminoácidos

As proteínas são constituídas por um grupo de 20 aas mais

comuns;

Aminoácidos

As proteínas são constituídas por um grupo de 20 aas mais

comuns;

Aminoácidos

Os aminoácidos diferem uns dos outros de acordo com o seu

grupamento R;

Classificados de acordo com as propriedades do grupamento

R: polaridade;

Aminoácidos

Classificados em 5 grupos: apolares alifáticos, aromáticos,

polares não-carregados, polares positivos e polares

negativos;

Apolares alifáticos

Aminoácidos

Classificados em 5 grupos: apolares alifáticos, aromáticos,

polares não-carregados, polares positivos e polares

negativos;

Apolares alifáticos

- Hidrofóbicos

Aminoácidos

Classificados em 5 grupos: apolares alifáticos, aromáticos,

polares não-carregados, polares positivos e polares

negativos;

Apolares alifáticos

- Menor aa

- Cadeia lateral H

Aminoácidos

Classificados em 5 grupos: apolares alifáticos, aromáticos,

polares não-carregados, polares positivos e polares

negativos;

Apolares alifáticos

- Contém S

- Grupo tioéter

Aminoácidos

Classificados em 5 grupos: apolares alifáticos, aromáticos,

polares não-carregados, polares positivos e polares

negativos;

Apolares alifáticos

- Cadeia lateral

cíclica

- Grupo imino

Aminoácidos

Aromáticos

Aminoácidos

Aromáticos

- Hidrofóbicos

Aminoácidos

Aromáticos

- Hidrofóbicos

- Phe mais hidrofóbica do

que Tyr e Trp

- Absorvem luz UV

Polares não-carregados

Aminoácidos

Contêm grupamentos funcionais que fazem ligações

hidrogênio com a água

Polares não-carregados

Aminoácidos

Contêm grupamentos funcionais que fazem ligações

hidrogênio com a água

- Grupo hidroxila

Polares não-carregados

Aminoácidos

Contêm grupamentos funcionais que fazem ligações

hidrogênio com a água

- Grupo sulfidrila

Dissulfeto

Intramolecular

Dissulfeto

Intermolecular

Polares não-carregados

Aminoácidos

Contêm grupamentos funcionais que fazem ligações

hidrogênio com a água

- Grupo amida

Aminoácidos

Polares positivos

Grupamentos R carregados positivamente a pH 7,0;

Aminoácidos

Polares positivos

Grupamentos R carregados positivamente a pH 7,0;

- Grupo amino

Aminoácidos

Polares positivos

Grupamentos R carregados positivamente a pH 7,0;

- Grupo guanidino

Aminoácidos

Polares positivos

Grupamentos R carregados positivamente a pH 7,0;

- Grupo imidazol

Aminoácidos

Polares negativos

Grupamentos R carregados negativamente a pH 7,0;

Grupos carboxílicos;

Aminoácidos

Em todos os aminoácidos comuns, com exceção da Gly, o C

está ligado a 4 substituintes diferentes;

O C constitui um centro quiral;

Os aminoácidos possuem 2 estereoisômeros;

Aminoácidos

Em todos os aminoácidos comuns, com exceção da Gly, o C

está ligado a 4 substituintes diferentes;

O C constitui um centro quiral;

Os aminoácidos possuem 2 estereoisômeros;

Atividade ótica;

Aminoácidos

Nomenclatura baseada na configuração absoluta do centro

quiral;

Isômeros D e L baseados na configuração do gliceraldeído;

ATENÇÃO:

Nem todos os

L-aas possuem

atividade

levógena!

Aminoácidos

As proteínas são formadas exclusivamente por L-aas;

D-aas são extremamente raros em proteínas!

Aminoácidos

As proteínas apresentam outros aas além dos 20 mais

comuns;

Aas formados a partir da modificação de resíduos já

incorporados na cadeia polipeptídica

Colágeno

Miosina

Pró-trombina

Aminoácidos

As proteínas apresentam outros aas além dos 20 mais

comuns;

Aas formados a partir da modificação de resíduos já

incorporados na cadeia polipeptídica;

Elastina

Aminoácidos

As proteínas apresentam outros aas além dos 20 mais

comuns;

Aas introduzidos durante a síntese protéica;

Glutationa Redutase

Aminoácidos

Outros aas são encontrados nas céls porém nao fazem parte

de proteínas;

Intermediários da

biossíntese de Arg e

do ciclo da uréia

Taurina

Neurotransmissor

Resumo

As proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes e

desepenham diversas funções, tais como: catálise, regulação,

transporte, estoque, motilidade, estrutural, adaptação, proteção,

dentre outras;

As proteínas são polímeros de aas unidos por ligações covalentes;

Todos os aas apresentam um grupo amino e um grupo carboxila

ligados a um mesmo átomo de carbono (C);

As proteínas são compostas por um grupo de 20 aas mais comuns;

Estes aas diferem de acordo com a estrutura química dos seus

grupamentos subtituintes R e podem ser classificados em: apolares

alifáticos, aromáticos, polares não-carregados, polares positivos e

polares negativos;

Com o exceção da Gly, o C de um aa constitui um centro quiral e,

por isso, os aas possuem 2 estereoisômeros (D e L);

As proteínas são constituídas exclusivamente de L-aas;

Algumas proteínas possuem resíduos de aas modificados;