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Bioquímica IIProf. Fernando Belan - BIOLOGIA MAIS
Enzimas
São catalisadores biológicos, que aumentama velocidade das reações químicas, semaumentar a temperatura do meio.
As enzimas diminuem a energia de ativaçãonecessária para realizar a reação.
Definições
O composto sobre o qual a enzima age é chamado desubstrato.
As enzimas são altamente específicas, isto é, atuam somentesobre um determinado substrato.
A teoria enzimática é denominada chave-fechadura.
Após ocorrer a reação, as enzimas permanecem quimicamenteativas, podendo participar novamente do mesmo tipo dereação.
Enzimas conjugadas
Se o cofator for uma substância orgânica ele échamado de coenzima.
Ex. Coenzima A (Aceti-CoA), Vitaminas.
Atividade enzimática
* TEMPERATURA;
A velocidade das reações catalisadas porenzimas aumenta até certo ponto com aelevação da temperatura.
Na temperatura em que a atividade enzimática émáxima, é conhecida como temperatura ótima.
Temperatura
Atividade enzimática
*pH
Cada enzima exige um pH ótimo para funcionar;
O pH é o potencial de hidrogênio do meio e podeinformar se a solução é ácida, neutra ou básica.
A escala vai de 0 a 14, sendo que 7 determina umasolução neutra.
Desnaturação proteica
Concentração do substrato
Quanto maior aconcentração dosubst ra to , ma ior avelocidade da reação,até atingir o máximo. Avelocidade só aumentaráse a quant idade deenzimas aumentar.
Inibição Competitiva
Substratos diferentes competem pelo mesmo centro ativode uma enzima.
Ex. A aspirina inibe a enzima que catalisa o primeiropasso na síntese das prostaglandinas, que são substânciasque estão envolvidos em muitas sensações de dor.
O etanol compete com o metanol pelo sítio ativo daálcool desidrogenase. É utilizada a administração de etanolpara pacientes intoxicados por metanol.
Inibição Competitiva
O íon cianeto (CN-) éinibidor irreversível daenz ima c i tocromooxidase, importante narespiração celular. Leva àmorte.
Cianeto de potássio dose letal
Inibição não competitiva
A substância inibidora não se liga ao centro ativo, mas háoutros pontos da molécula enzimática, inibindo seufuncionamento. (Sítio alostérico).
A ligação com o inibidor, não impede que a enzima se ligueao substrato, mas enquanto o inibidor permanecer ligado, areação enzimática não ocorrerá.
Ex. metais pesados como chumbo, mercúrio, arsênico eDDT.
Rota metabólica
Inibição por feedback
Ocorre quando o produto final de umarota metabólica inibe uma das enzimasiniciais.
Ex. TSH (hipófise) e T4 (tireoide).
