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Bioquímica IIProf. Fernando Belan - BIOLOGIA MAIS

Enzimas

São catalisadores biológicos, que aumentama velocidade das reações químicas, semaumentar a temperatura do meio.

As enzimas diminuem a energia de ativaçãonecessária para realizar a reação.

Definições

O composto sobre o qual a enzima age é chamado desubstrato.

As enzimas são altamente específicas, isto é, atuam somentesobre um determinado substrato.

A teoria enzimática é denominada chave-fechadura.

Após ocorrer a reação, as enzimas permanecem quimicamenteativas, podendo participar novamente do mesmo tipo dereação.

Enzimas conjugadas

Se o cofator for uma substância orgânica ele échamado de coenzima.

Ex. Coenzima A (Aceti-CoA), Vitaminas.

Atividade enzimática

* TEMPERATURA;

A velocidade das reações catalisadas porenzimas aumenta até certo ponto com aelevação da temperatura.

Na temperatura em que a atividade enzimática émáxima, é conhecida como temperatura ótima.

Temperatura

Atividade enzimática

*pH

Cada enzima exige um pH ótimo para funcionar;

O pH é o potencial de hidrogênio do meio e podeinformar se a solução é ácida, neutra ou básica.

A escala vai de 0 a 14, sendo que 7 determina umasolução neutra.

Desnaturação proteica

Concentração do substrato

Quanto maior aconcentração dosubst ra to , ma ior avelocidade da reação,até atingir o máximo. Avelocidade só aumentaráse a quant idade deenzimas aumentar.

Inibição Competitiva

Substratos diferentes competem pelo mesmo centro ativode uma enzima.

Ex. A aspirina inibe a enzima que catalisa o primeiropasso na síntese das prostaglandinas, que são substânciasque estão envolvidos em muitas sensações de dor.

O etanol compete com o metanol pelo sítio ativo daálcool desidrogenase. É utilizada a administração de etanolpara pacientes intoxicados por metanol.

Inibição Competitiva

O íon cianeto (CN-) éinibidor irreversível daenz ima c i tocromooxidase, importante narespiração celular. Leva àmorte.

Cianeto de potássio dose letal

Inibição não competitiva

A substância inibidora não se liga ao centro ativo, mas háoutros pontos da molécula enzimática, inibindo seufuncionamento. (Sítio alostérico).

A ligação com o inibidor, não impede que a enzima se ligueao substrato, mas enquanto o inibidor permanecer ligado, areação enzimática não ocorrerá.

Ex. metais pesados como chumbo, mercúrio, arsênico eDDT.

Rota metabólica

Inibição por feedback

Ocorre quando o produto final de umarota metabólica inibe uma das enzimasiniciais.

Ex. TSH (hipófise) e T4 (tireoide).

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