Magabiológica

* Componentes estruturais das células: * membrana celular * citoesqueleto ( movimentação) * cílios e flagelos * fibras dos tecidos * compõe unhas, pelos e cascos

* Aceleram reações químicas - Enzimas

* Participam da defesa - Anticorpos

* Constituem os hormônios – Insulina e Glucagom

* Proteínas contráteis

* Neurotransmissores

Os aminoácidos são formados por um grupo AMINA e GRUPO CARBOXÍLICO.

. Formadas por C – H – O – N (S)

. São macromoléculas formadas por AMINOÁCIDOS

RADICAL - Determina o tipo de AMINOÁCIDO.

AMINOÁCIDO

ALGUNS AMINOÁCIDOS

. A ligação peptídica ocorre entre o C da GRUPO CARBOXÍLICO de um AA, com o N da AMINA do outro AA.

. Uma ligação peptídica : uma molécula de água.

. Dois AA: uma molécula de água.

. A ligação química entre os AA chama-se: LIGAÇÃO PEPTÍDICA.

. Ligação entre 2 AA : DIPEPTÍDIO.

. AS PROTEÍNAS SÃO POLIPEPTÍDIOS.

. Ligação entre 3 AA : TRIPEPTÍDIO.

. Acima de 4 AA : POLIPEPTÍDIO.

Existem 20 tipos diferentes de AA que formam as proteínas. Um mesmo AA pode estar presente várias vezes na mesma molécula.

Aminoácidos essenciais

Aminoácidos não essenciais

Histidina (His) Alanina (Ala)

Isoleucina (Iso) Arginina (Arg)

Leucina (Leu) Asparagina (Asn)

Lisina (Lis) Ácido aspártico (Asp)

Metionina (Met) Cisteína (Cis)

Fenilalanina (Fen) Ácido glutâmico (Glu)

Treonina (Tre) Glicina (Gli)

Triptofano (Tri) Glutamina (Gln)

Valina (Val) Prolina (Pro)

 

Serina (Ser)

Tirosina (Tir)

. AA essenciais: Obtidos na alimentação.

. AA naturais: Sintetizados pelo organismo.

. AS PROTEÍNAS DIFEREM ENTRE SI:

. QUANTIDADE de AA na molécula;

. TIPOS de AA;

. SEQÜÊNCIA dos AA na molécula.

Duas proteínas podem ter os mesmos AA nas mesmas quantidades, porém se a sequência for diferente, as proteínas serão diferentes.

ESTRTURA DAS PROTEÍNAS

Os agentes responsáveis:- O CALOR. Cada proteína tem uma temperatura específica de desnaturação. Nossas enzimas se desnaturam por volta dos 42ºC ou mais. Algumas bactérias que vivem em geiseres tem enzimas que só desnaturam após os 300ºC.

- O PH. O pH(potencial de hidrogenato) também pode desnaturar uma proteína, uma vez que esta tem seu pH, qualquer coisa em contraposição irá alterar sua estrutura tridimensional.

- AGENTES QUÍMICOS, como o veneno. Esses agentes podem agir sobre a proteína desfazendo ligações, principalmente em pontes de hidrogênio.

DESNATURAÇÃO PROTEICA é a perda da estrutura tridimensional da proteína, ou seja, ela perde a sua forma original.

Há desnaturações reversíveis, e irreversíveis.Temos como irreversível o exemplo da albumina do ovo, que uma vez que foi cozida, o resfriamento não faz com que a proteína se renature.

A DESNATURAÇÃO FAZ COM QUE A PROTEÍNA PERCA A SUA FUNÇÃO.

PROTEÍNAS ESTRUTURAIS

PROTEÍNA PAPEL BIOLÓGICO

ColágenoProteína presente nos ossos, cartilagens e tendões, e também na pele. Aumenta a resistência desses tecidos à tração.   

Queratina

Recobre a superfície da pele dos vertebrados terrestres. É o mais abundante componente de unhas, garras, corpos, bicos e pêlos dos vertebrados. Impermeabilizando as superfícies  corpóreas, diminuindo a desidratação.      

  Actina e miosina

Principais constituintes do músculo. Responsáveis pela contratilidade do músculo.

Albumina Proteína mais abundante do plasma sangüíneo, conferindo-lhe viscosidade, pressão osmótica e função tampão.    

Hemoglobina Proteína presente nas hemácias. Relacionada ao transporte de gases pelas células vermelhas do sangue.