proteínas- bromatologia
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BIODISPONIBILIDADE
DE PROTEÍNAS
Universidade Federal de Alagoas
Faculdade de Nutrição
Curso de graduação em Nutrição
BROMATOLOGIA I
Introdução
A proteína foi o primeiro nutriente
considerado essencial para o organismo;
É formada a partir de ligações peptídicas
entre aminoácidos;
Se diferencia de carboidratos e lipídios
principalmente pela presença de nitrogênio.
Aminoácidos
Unidade estrutural básica das proteínas.
Grupo carboxila
Cadeia lateral
Grupo amino
Classificação dos aminoácidos
Os aminoácidos podem ser classificados de
acordo com suas propriedade
físico- químicas e nutricionais.
Classificação dos
aminoácidos com base na
interação das cadeias
laterais com água
A polaridade da cadeia lateral do
aminoácido determinará seu
comportamento em solução e sua
disponibilidade para reagir com outros
componentes presentes tanto nos
alimentos quanto no trato intestinal.
Classificação dos
aminoácidos no ponto de
vista nutricional
EssenciaisCondicionalmente
essenciaisNão essenciais
Fenilalanina Glicina Alanina
Triptofano Prolina Ácido aspártico
Valina Tirosina Ácido glutâmico
Leucina Serina Aspargina
Isoleucina Cisteína e cistina ---
Metionina Taurina ---
Treonina Arginina ---
Lisina Histidina ---
--- Glutamina ---
Proteínas
Constituída de diferentes combinações entre
vinte aminoácidos, formada a partir de
ligações peptídicas;
Conformação Estrutural:
Estrutura primária: refere- se a sequência de
aminoácidos que constituem a cadeia e
estão unidos por ligações peptídicas
Estrutura secundária: arranjo espacial da
cadeia polipeptídica, pode ser hélice ou
folha pregueada, que em geral estabilizadas
por pontes de hidrogênio.
-hélice folha pregueada
Estrutura terciária: arranjo espacial da cadeia
polipeptídica obtida da interação de regiões
com estrutura regular ( hélice ou folha
pregueada).
-hélice
folha pregueada
Estrutura quaternária: configuração espacial
formada por várias cadeias polipeptídicas
iguais ou diferentes. Interação de “proteína-
proteína” estabilizada por pontes de
hidrogênio, interações hidrofóbicas e
eletroestáticas.
Classificação das proteínas
Quanto à função, podem ser:
Hormônios;
Enzimas;
Proteínas contráteis;
Proteínas estruturais;
Neurotransmissores;
Transportatores;
Receptores.
Quanto à estrutura, podem ser: de primária(simples) até quaternária (complexa).
Quanto à composição; a partir do produto da sua
hidrólise, podem ser:
Simples- quando resultam somente em
aminoácidos;
Compostas- quando liberam outros componentes,
designado por grupos prostéticos.
Quanto à qualidade nutricional: definida pela sua
concentração fisiologicamente disponível de
aminoácidos essenciais. Podem ser:
Completas- apresentam todos os aminoácidos
essenciais ao homem em quantidades adequadas
a seu crescimento e manutenção.
Exemplos: carne, leite, ovos, peixes e aves.
Parcialmente incompletas: fornecem
aminoácidos em quantidades suficiente
apenas à manutenção orgânica.
Exemplos: legumes, oleaginosas e cerais.
Totalmente incompletas: não fornecem
aminoácidos essenciais em quantidade
suficiente nem mesmo para a manutenção do
organismo.
Exemplos: gelatina e zeína.
Digestão de proteínas
A maior parte da proteína que entra no
intestino é digerida na forma de aminoácidos.
Metabolismo de proteínas
Após a absorção intestinal. Os aminoácidos
são transportados diretamente ao fígado
pelo sistema porta;
O fígado é o órgão regulador do
catabolismo de aminoácidos essenciais, com
exceção dos de cadeia ramificada, que são
degradados principalmente pelo músculo
esquelético.
Parte dos aminoácidos é usado na síntese de
proteínas no fígado que são secretadas
como albumina e fibrina.
O destino do aminoácido em cada tecido
varia de acordo com as necessidades do
momento daquele tecido;
Não há reservas de proteína em humanos,
portanto sua perda resulta em alterações da
estrutura celular, e as diferentes funções dos
tecidos ficam prejudicadas;
A maior parte da proteína do organismo é
encontrada no músculo esquelético.
Principais funções dos
aminoácidos
Proteína
Síntese Degradação
protéica protéica
Aminoácidos
Ingestão Oxidação Síntese De Novo
Uréia e CO2
O uso fundamental dos aminoácidos diz
respeito à síntese de proteínas como enzimas,
hormônios, vitaminas e proteínas estruturais.
A síntese protéica necessita que todos os
aminoácidos estejam disponíveis ao mesmo
tempo- todo os essenciais, os não- essenciais
(ou pelo menos seu esqueleto carbônico e
grupo amino derivado de outros
aminoáciodos).
A síntese é controlada em cada célula pelo DNA, quefunciona como molde ou modelo para a síntese devárias formas de RNA que participa na síntese protéica.
O hormônio do crescimento estimula a síntese protéica,aumentando a concentração de proteína nos tecidos.
A falta de insulina diminui a síntese protéica, porestimular o aumento da tradução de RNAm parasíntese de proteínas e também aumentar o transportede aminoácidos nos tecidos destinados a formação deproteínas.
A testosterona também estimula a síntese protéicadurante o período de crescimento.
A tiroxina aumenta a velocidade das reações anabólicase catabólicas das proteínas.
O catabolismo de proteínas e aminoácidos, antes
da oxidação do esqueleto carbônico dos
aminoácidos, o grupo amino deve ser separado
por desaminação oxidativa com formação do
cetoácido; ocorre principalmente no fígado.
O esqueleto carbônico é convertido em acetil-
CoA, acetoacetil-CoA, ácido pirúvico, ou em
intermediários do Ciclo de Krebs, que entra no
ciclo de Krebs para produzir ATP; também podem
ser convertidos em glicose.
O ciclo da Alanina é importante fonte de glicose
durante um fornecimento exógeno deficiente
nesse carboidrato. É também um método de
transportar nitrogênio do músculo ao fígado sem a
formação de amônia.
Ciclo alanina- glicose
O grupo amino, pelo processo de
desaminação, é liberado como amônia, a
qual é usada em reações de síntese ou
transportada ao fígado, no qual será
convertida em uréia eliminada na urina.
Por ser tóxica, a amônia é transportada em
combinação com ácido glutâmico, formando
glutamina.
Síntese da uréia
A síntese da uréia ocorre pelo ciclo da
ornitina.
O CO2 e amônia se unem com a ornitina por
uma série de reações bioquímicas para
produzir arginina, a qual será hidrolisada para
produzir uréia e ornitina. Assim a ornitina é
usada repetidamente formando arginina e
uréia.
Eliminação de nitrogênio na
urina normal
Qualidade nutricional das
proteínas
As fontes animais são consideradas completas, emsua grande maioria, e utilizada como referenciaem termos de composição de aminoácidos;
As fontes de origem vegetal são significativas;
Segundo Friedman, três alternativas básicas podemser utilizadas para melhorar a qualidade nutricionaldas proteínas:
Combinação de diversas fontes com adequadobalanço aminoacídico;
Suplementação com aminoácidos limitantes;
Técnicas de biologia molecular para omelhoramento genético.
Em geral as proteínas de menor qualidade
nutricional são mais acessíveis por
apresentarem custo inferior ao das proteínas
de maior qualidade.
Métodos de avaliação da
qualidade protéica
Em 1991, a FAO/OMS recomendou como
metodologia para avaliação da qualidade
protéica de alimentos o método conhecido
por protein digestibility- corrected amino acid
score (PDCAAS). Considera a capacidade da
proteína em fornecer aminoácidos essenciais
nas quantidades necessárias ao organismo.
Fatores que afetam a
digestibilidade de proteínas
Conformação estrutural: influencia sua hidrolise
pelas proteases. Quanto menor a
complexidade estrutural, mais fácil torna- se a
ação dessas enzimas proteolíticas na clivagem
de ligações peptídicas específicas, com
consequente liberação de peptídios e
aminoácidos para o processo de absorção.
A desnaturação é um exemplo de alteração
na conformação espacial da proteína, em
que promove o desenrolamento da molécula
e reduz a configuração original a uma
estrutura linear, que sob condições
controladas facilita o acesso das enzimas
proteolíticas à cadeia
polipeptídica, resultando no aumento de sua
digestibilidade e na melhor utilização de seus
aminoácidos pelo organismo.
Temperatura, irradiação, pressão, solventes
organicos, pH, podem levar a desnaturação
da proteína.
Fatores antinutricionais: compostos queinterferem negativamente na atividade dedeterminadas enzimas digestivas, reduzindo adigestibilidade e a qualidade nutricional dasproteínas.
Processamento e complexação com outrosnutrientes: reação de Maillard ( interaçãoentre aminas e resíduos carbonilas) ou reaçãode escurecimento não- enzimático, é a queapresenta maior impacto sensorial enutricional. Causa perda delisina, metionina, torosina, histidina etriptofano, aminoácidos essenciais. As ligaçõescruzadas de proteínas por compostoscarbonila produzem escurecimento, reduz suasolubilidade e digestibilidade.
Outras reações que envolvem proteínas em
alimentos:
Ligações cruzadas e polimerização decorrente
da interação com radicais livres produzidos
pela oxidação de lipídios insaturados presentes
no alimento;
Interação com compostos fenólicos que
durante o processo de maceração são
oxidados e, em pH alcalino, levam à formação
de quinonas que são altamente reativas e
interagem com sulfidrilas e grupamento amino
das proteínas que decrescem a digestibilidade
e a biodisponibilidade dos resíduos de lisina e
cisteína.
Resíduos de nitritos com aminas secundárias
resultam na formação de N- nitrosaminas, as
quais estão entre os compostos mais
carcinogênicos formados em alimentos. Os
nitritos é usado no processamento de
alimentos cárneos para melhorar a colação e
previnir o crescimento bacteriano. Reagem
com resídos Pro, His, Trip, Arg, Tir e Cis, em
condições ácidas e sob elevada temperatura.
Necessidade de proteínas e
de aminoácidos
A necessidade de proteína é quantidade que
deve ser ingerida em determinado período de
tempo para contrabalancear os gastos
orgânicos neste mesmo período.
O nível recomendado de ingestão protéica
deve satisfazer às necessidades fisiológicas de
todos os indivíduos de uma determinada
categoria.