proteínas nbqa

Noções Básicas da Química

dos Alimentos Proteínas, Glícidos e lípidos

13-01-2009

Proandi

Vanessa Colman

Formação Profissional

Co-financiada pelo Fundo Social Europeu e pelo Estado Português

Curso: Técnico/a de Controlo de Qualidade Alimentar

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Governo da

Governo da República

Proteínas

As Proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e

massa molecular elevada (de 5.000 a 1.000.000 ou mais unidades de

massa atómica), sintetizadas pelos organismos vivos através da

condensação de um grande número de moléculas de alfa-

aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas.

Uma proteína é um conjunto de no mínimo 20 aminoácidos, mas

sabemos que uma proteína possui muito mais que essa quantidade,

sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em

comparação, designa-se Prótido qualquer composto azotado que

contém aminoácidos, péptidios e proteínas (pode conter outros

componentes). Uma grande parte das proteínas são completamente

sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as

proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as

proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela

membrana do reticulo endoplasmático onde terminam sua síntese.

Composição

Quanto a estrutura molecular as proteínas são classificadas em:

• Proteínas constituídas somente por aminoácidos como,

por exemplo, a queratina (cabelo). A hidrólise completa dessas

proteínas produz unicamente α-aminoácidos.

• Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas:

proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um

radical diferente (grupo prostético). Dependendo do grupo

prostético, as proteínas podem ser classificadas em:




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• Glicoproteínas: o grupo é um glicídio.

Exemplos: mucina (saliva) e osteomucóide (ossos).

• Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplos:

clorofila (vegetais verdes) e hemoglobina (sangue).

• Fosfoproteínas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplos:

vitelina (gema do ovo) e caseina (leite).

• Nucleoproteínas: o grupo é um ácido heterocíclico

complexo.

• A hidrólise completa dessas proteínas produz α-

aminoácidos e grupos prostéticos.

Estrutural ou plástica

São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez,

consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: colágeno

(constituinte das cartilagens), actina e miosina (presentes na

formação das fibras musculares), queratina (principal proteína do

cabelo), fibrinogénio (presente no sangue), albumina (encontrada em

ovos) e outras.

Hormonal

Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de

um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente

a insulina seja considerada apenas um Polipeptídeos, devido a seu

pequeno tamanho).

Defesa

Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo,

especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias




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e outras substâncias estranhas.

O fibrinogénio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela

coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de

cortes e machucados.

Energética

Obtenção de energia a partir dos aminoácidos que compõem as

proteínas.

Enzimática

Enzimas são proteínas capazes de catalisar reacções bioquímicas

como, por exemplo, as lipases. As enzimas não reagem, são

reutilizadas (sempre respeitando o sítio activo) e são específicas.

As enzimas reduzem a energia de activação das reacções químicas. A

função da enzima depende directamente de sua estrutura. Proteínas

altamente especializadas e com actividade catalítica. Mais de 2000

enzimas são conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo

diferente de reacção química.

Condutoras de gases

O transporte de gases (principalmente do oxigénio e um pouco do

gás carbónico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e

hemocianina.

Desnaturação

A desnaturação é um processo que ocorre quando a proteína perde

sua 2ª e/ou 3ª estrutura, assim, automaticamente, a proteína perde




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sua função e forma. Os factores que causam a

desnaturação, são:

• Aumento de temperatura (cada proteína suporta um certo calor, se

isso é ultrapassado ela desnatura)

• Redução do PH (Acidez)

• Substancias caotrópicas (ex: Ureia)

Aminoácidos

Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de

carbono, hidrogénio, oxigénio, e nitrogénio unidos entre si de

maneira característica.

Existem 300 tipos de aminoácidos, porém somente 20 são utilizados

no organismo humano, sendo denominados aminoácidos primários ou

padrão; apenas esses podem ser sintetizados pelo Adn humano.

Desses 20, oito são ditos essenciais: o organismo humano não é

capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através

dos alimentos para evitar sua deficiência no organismo. Uma cadeia

de aminoácidos denomina-se de "péptidios", estas podem possuir

dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos),

quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos

(polipeptídeos). O termo proteína é dado quando na composição dos

polipeptídeos entram centenas ou milhares de aminoácidos.

As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e

estabelecem-se entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo

carboxilo de outro aminoácido, com a perda de uma molécula de

água.




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Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os aminoácidos

são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo

carboxilo (COOH), hidrogénio, carbono afa (todas partes se ligam a

ele), e um radical característico de cada aminoácido.

São compostos quaternários de carbono (C), hidrogénio (H), oxigénio

(O) e nitrogénio (N) - também chamado de azoto em Portugal. A

estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um

grupo carboxila, ambos ligados ao carbono α (o primeiro depois do

grupo carboxila). O carbono α também é ligado a um hidrogénio e a

uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. O grupo R

determina a identidade de um aminoácido específico. A fórmula

bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da

estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades

mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou

estereoquímica.

Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao

radical e quanto ao seu destino.

Classificação nutricional

Aminoácidos não-essenciais

Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano

pode sintetizar. São eles: alanina, asparagina,cisteína, glicina,

glutamina, histidina, prolina, tiroxina, ácido aspártico, ácido

glutâmico.




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Aminoácidos essenciais

Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser

produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos

pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina,

fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina,

triptofano e valina.

Quanto ao radical

A classificação quanto ao radical pode ser feita em:

Aminoácidos apolares: Apresentam radicais de hidrocarbonetos

apolares ou hidrocarbonetos modificados, excepto a glicina. São

radicais hidrófobos.

Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH

Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH

Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH

Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH

Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa

Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH

Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH

Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a

formar pontes de hidrogénio.




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Glicina: H- CH (NH2) - COOH

Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH

Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH

Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH

Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH

Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH

Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo

carboxílico.São hidrófilos.

Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH

Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos básicos:' Apresentam radicais com o grupo amino.

São hidrófilos

Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH




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Aminoácidos alfa

Fórmula geral

São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na

qual R é um radical orgânico. No aminoácido glicina o radical é o

elemento H

O carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 ou alfa.

Simbologia e nomenclatura

Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da

cadeia principal é iniciada a partir do carbono da carboxila.

Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura

Glicina ou

Glicocola Gly, Gli G

Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-

amino-etanóico

Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido

2-amino-propanóico

Leucina Leu L

Ácido 2-aminoisocapróico ou

Ácido 2-amino-4-metil-

pentanóico

Observação: A numeração dos carbonos da cadeia principal pode ser

substituída por letras gregas a partir do carbono 2 (α)

Exemplo: Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = Ácido α-amino-β-

pentanóico.




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Estrutura

Alanina (Ala / A)

ArgininaR)

Cisteina (Cys / C)

Ácido glutâmico(Glu / E)

Histidina (His / H)

Isoleucina(Ile / I)

Metionina (Met / M)

Fenilalanina(Phe / F)

financiada pelo Fundo Social Europeu e pelo Estado Português

Arginina (Arg /

Asparagina (Asn / N) Ácido aspártico

glutâmico (Glu / E)

Glutamina (Gln / Q)

Glicina (Gly / G)

Isoleucina (Ile / I)

Leucina (Leu / L)

Lisina (Lys / K)

Fenilalanina (Phe / F)

Prolina (Pro / P) Serina (Ser / S)

Governo da


Ácido aspártico (Asp / D)

(Gly / G)

(Lys / K)

(Ser / S)




11 Treonina (Thr / T) Triptofano

(Trp / W)

Taurina

Quanto ao destino

Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo

aminoácido quando o grupo

ureia (mamíferos), amónia

Destino cetogénico

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para

qualquer fase do Ciclo de Krebs

outra substância.

Os aminoácidos que são degradados a acetil

são chamados de

cetónicos. A sua capac

mais evidente quando o paciente tem a

fazer com que o fígado

Destino glicogénico

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a


Triptofano (Trp / W)

Tirosina (Tyr / Y)

Valina (Val / V)


aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de

amónia (peixes) e ácido úrico (Aves e répteis).


Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A

que são degradados a acetil-coa ou acetoacetil

são chamados de cetogénicos porque dão origem a corpos

nicos. A sua capacidade de formação de corpos cetó

mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai

fígado produza grande quantidade dos mesmos.

o

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a

Governo da


(Val / V)


é excretado do corpo na forma de

(Aves e répteis).


Acetil coenzima A ou

coa ou acetoacetil-coa

porque dão origem a corpos

idade de formação de corpos cetónicos fica

melitus, o que vai

produza grande quantidade dos mesmos.

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via




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glicolítica.

Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato,

succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados

glicogénicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese

de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem ser

convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogénio.

Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são

exclusivamente cetogénicos são a leucina e a lisina. A fenilalanina,

triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogénicos quanto

glicogénicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente

glicogénicos.

Ocorrência

Os aminoácidos alfa (cerca de vinte) são constituintes de todas as

proteínas e péptidios, portanto, de toda a matéria viva.

Todos os aminoácidos constituintes das proteínas são alfa

aminoácidos. As proteínas são alfa-polímeros formados por alfa-

aminoácidos. Alguns autores relatam que para formar uma proteína é

necessária uma cadeia com mais de 50 aminoácidos. Uma cadeia

formada por dois alfa aminoácidos é um dipeptídeos, até 50 alfa-

aminoácidos um polipeptídeos.

Fixação de nitrogénio

A fonte primária de nitrogénio para os seres vivos é o nitrogénio

atmosférico, que tem que ser convertido a uma forma metabolizável

como a amónia. Mas só algumas bactérias conseguem converter

nitrogénio em amónia. A conversão de nitrogénio a amónia, chamada

de fixação de nitrogénio, é feita por um sistema enzimático




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Governo da


complexo, denominado nitrogenase, que utiliza NADPH

como doador de electrões e só é processado com um consumo muito

grande de ATP.

Isomeria

Com excepção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela

hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves

apresentam actividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4

grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é

assimétrico, assim esse carbono é chamado centro quiral.

A existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos

formem esteroisómeros devido aos diferentes arranjos espaciais

ópticamente activos. Dentre os esteroisómeros existem aqueles que

se apresentam como imagem espaculares um do outro sem

sobreposição, a estes chamamos enantiómeros.

Os enantiómeros podem ser D ou L, sendo essa classificação

referente à semelhança com a estrutura do aminoácido D-

gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-

aminoácidos são constituintes das proteínas.

Síntese

Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do

ciclo do ácido cítrico ou da via das pentoses-fosfato. O nitrogénio

entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no

nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão

a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em

outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos

aromáticos.




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Governo da


Os aminoácidos podem ser essenciais ou não-

essenciais.

• Os aminoácidos não-essenciais são mais simples de serem

sintetizados e o são produzidos pelos próprios mamíferos. Por

isso eles não necessariamente precisam estar na alimentação.

• Já os aminoácidos essenciais que precisamos estão presentes

na dieta, já que não são sintetizados pelos mamíferos.

As biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a

família dos precursores de um deles. Existe a adição a esses

precursores do PRPP (fosforribosil pirofosfato).

As principais famílias são:

1. A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a

prolina e a arginina.

2. A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e

a cisteína.

3. O oxaloacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a

asparagina, a metionina, a treonina e a lisina.

4. O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a

isoleucina.

Obtenção

Hidrólise de proteínas

As proteínas são moléculas formadas por até milhares de

aminoácidos unidos por ligações peptídicas (que ocorre entre a

carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas




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ligações podem ser quebradas por hidrólise produzindo

uma mistura complexa de aminoácidos.

Síntese

Síntese de Hoffmann, síntese de Strecker e síntese de Gabriel são

métodos sintéticos para a obtenção de alfa-aminoácidos.

Ionização

Os aminoácidos são substâncias anfóteras, ou seja, pode actuar como

ácidos ou como bases.

Existem 2 grupos ácidos fortes ionizados, um –COOH e um –NH3+ .

Em solução essas duas formas estão em equilíbrio protónico. R-COOH

e R-NH3+, representam a forma protonada ou ácida, parceiras nesse

equilíbrio. E as formas R-COO- e R-NH2 são as bases conjugadas.

Assim, dependendo do meio, os aminoácidos podem actuar como

ácidos (protonado, podendo doar protões), neutros (a forma

protonada e a forma receptora de protões em equilíbrio) e base (base

conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu protões, e agora

é receptora deles).

Os aminoácidos reagem com o ácido nitroso produzindo nitrogénio e

um hidroxi-acido. A aplicação desta reacção é a determinação da

dosagem de aminoácidos, no sangue, medindo-se o volume de

nitrogénio produzido (método de Slyke).

Na putrefação dos organismos, certas enzimas reduzem os

aminoácidos em aminas como a putrescina e a cadaverina.




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Propriedades

Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.

Físicas: Sólidos com solubilidade variável em água. Apresentam

actividade óptica por apresentarem carbono assimétrico, em geral, na

forma levógira. A glicina é solúvel em água e não apresenta

actividade óptica

Químicas: O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao

aminoácido uma característica ácida e o grupo amino (-NH2) uma

característica básica. Por isso, os aminoácidos apresentam um

carácter anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos como com bases

formando sais orgânicos.

Curva de titulação

É muito comum o uso da titulação através da adição ou remoção de

protões para se descobrirem características dos compostos. Para

aminoácidos essas características também são evidentes. Os valores

dessa curva variam entre os aminoácidos. Porém esta tem algumas

características em comum.

No início da curva observa-se que os grupos dos aminoácidos

carboxilo e amino estão completamente protonados. Com a titulação

o grupo carboxílico vai liberar protões. Durante essa liberação é

evidenciado um ponto onde a concentração desse doador de protões

é igual à concentração do íon dipolar desse aminoácido, ponto de

inflexão, correspondente a pH igual a pK (medidor da tendência de

ceder protões) do grupo protonado que não está sendo titulado.

O ponto onde se observa o fim da liberação de protões por parte do

carboxilo é o ponto isoelétrico, pI, esse ponto possui um pH




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Governo da


característico, onde se observa todo o aminoácido

como íon dipolar, ou seja, a carga total é igual a zero. Com a

continuação da titulação, o protão do grupo NH3+ será liberado.

Também se observa um ponto de inflexão nessa segunda parte da

curva de titulação.

Ligação peptídica

Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas

moléculas quando o grupo carboxilo de uma molécula reage com o

grupo amina de outra molécula, liberando uma molécula de água

(H2O). Isto é uma reacção de síntese por condensação que ocorre

entre moléculas de aminoácidos.

A ligação covalente C-N resultante é chamada ligação peptídica e a

grupo funcional resultante é uma amida . Polipeptídeos e proteínas

são cadeias de aminoácidos presas por ligações peptídicas. A espinha

dorsal do PNA (quimicamente similar ao DNA e RNA) também é

mantido por este tipo de ligação.

A ligação C-N tem um carácter parcial de dupla ligação, com o átomo

de N alcançando uma carga positiva parcial e o O uma carga negativa




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Governo da


parcial, não permitindo que a molécula normalmente

gire sobre esta ligação. O arranjo inteiro dos quatro átomos C,O,N,H

da ligação peptídica assim como os dois carbonos vicinais da ligação é

uma estrutura planar. Esta ordenação planar rígida é o resultado da

estabilização por ressonância da ligação peptídica. Por isso, o

esqueleto resultante é uma série de planos sucessivos separados por

grupos metilenos substituídos. Isso impõe restrições importantes no

número de conformações que uma proteína pode adoptar.

Uma ligação peptídica pode ser quebrada por hidrólise (adição de

água). Em determinadas condições e na presença de água, ocorre a

quebra destas ligações espontaneamente com libertação de

aproximadamente 10 Kj/mol de energia livre, porém o processo é

extremamente lento. Em organismos vivos, o processo é facilitado

pelas enzimas. Os organismos vivos também empregam enzimas

para formar os péptidios; este processo requer energia. O

comprimento de onda de absorção para uma ligação peptídica é de

220-280 nm.

Classificação dos Açucares

Oses ou monossacarídeos: normalmente têm um sabor adocicado,

os monossacarídeos não sofrem hidrólise, isto é, não reagem com

água. Sua fórmula estrutural é (CH2O)n, esse “n” pode variar de 3 a

7 (trioses, tetroses, pentoses, hexoses e heptoses), dentre toda a

pentose e hexoses são as mais importantes.

Exemplo: glicose ou frutose.�




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Governo da


Dissacarídeos: sofrem hidrólise produzindo duas moléculas de

monossacarídeos, exemplos: sacarose, lactose ou maltose.

Exemplo: C12H22O11 + H2O → C6H12O6 + C6H12O6

Sacarose Glicose Frutose

Polissacarídeos: sofrem hidrólise produzindo grande quantidade de

moléculas de monossacarídeos. Normalmente ocorrem no talo e

folhas vegetais e nas camadas externas de revestimento de grãos.

Exemplo: (C6H10O5)n + nH2O → n C6H12O6 obtenção industrial da

glicose

Amido ou glicose Celulose

Amido

Amido é um Polissacarídeo, sintetizado pelos vegetais para ser

utilizado como reserva energética. Sua função, portanto, é análoga

ao do glicogénio nos animais.

Estrutura molecular

O grão de amido é uma mistura de dois polissacarídeos, amilose e

amilopectina, polímeros da α-glicose com eliminação de água.

• Amilose:

Macromolécula constituída de 250 a 300 resíduos de D-

glicopiranose, ligadas por pontes glicosídicas α-1,4, que

conferem à molécula uma estrutura helicoidal.




20

• Amilopectina:

Macromolécula, menos

de aproximadamente 1400 resíduos de

pontes glicosidicas α

que dão a ela uma estrutura ramificada.

A amilopectina constitui, aproximadamente, 80% dos

polissacarídeos existentes no grão de a

Síntese

O amido é sintetizado em

plastídeos : cromoplastos

reserva, a partir da polimerização da glicose, resultante da

fotossíntese.

• n moléculas de glicose ===> amido + água

Nos vegetais, o polímero de glicose utilizado como reserva é o amido,

que tem estrutura muito parecida com o glicogénio, mas é menos

ramificado. A síntese do amido é muito semelhante à síntese do

glicogénio, com a substituição da forma activada da glicose de UDP

glicose por ADP-glicose. A reacção é

sintase. O ADP-G é substrato do


Macromolécula, menos hidrossolúvel que a amilose, consti

de aproximadamente 1400 resíduos de α-glicose ligadas por

pontes glicosidicas α-1,4, ocorrendo também ligações

que dão a ela uma estrutura ramificada.


polissacarídeos existentes no grão de amido.

O amido é sintetizado em estruturas vegetais denominadas

cromoplastos das folhas e amiloplastos de órfãos de


n moléculas de glicose ===> amido + água




m a substituição da forma activada da glicose de UDP

glicose. A reacção é catalisada pela ADP

G é substrato do amido sintetase, a

Governo da


que a amilose, constituída

glicose ligadas por

1,4, ocorrendo também ligações α-1,6,


denominadas

de órfãos de





m a substituição da forma activada da glicose de UDP-

pela ADP-glicose

amido sintetase, a enzima que




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Governo da


verdadeiramente catalisa a incorporação de glicose ao

polímero.

Hidrólise

Na digestão o amido é decomposto por reacções de hidrólise em

hidratos de carbono menores. Essa hidrólise é efectuada pelas

enzimas amilases existentes na saliva e suco pancreático.

• A enzima α-amilase (α-1,4-glicano hidrolase) rompe as

ligações glicosídicas α-1,4 da amilose originando uma mistura

de maltose, amilopectina e glicose. Rompe também as ligações

α-1,4 da amilopectina, originando uma mistura de

polissacarídeos denominados dextrinas.

• A enzima β-amilase ( β-1,4-glicano maltohidralase) rompe as

ligações α-1,4 dos polissacarídeos resultantes da hidrólise da

amilopectina, originando maltose pura.

Ocorrência

O amido é encontrado na forma de grãos nas sementes, caules,

raízes, etc, de várias plantas como trigo , mandioca , arroz , milho ,

feijão, batata e outras...




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Governo da


Imagem 1 Batata doce tubérculo rico em Amido

Ácidos Gordos Os ácidos gordos são os principais componentes dos lípidos simples.

Consoante o número e o tipo de ácidos gordos que se ligam a uma

molécula de glicerol, podem classificar-se em monoglicéridos (um

ácido gordo), diglicéridos (dois) e triglicéridos (três) (SEELEY,

STEPHENS,TATE, 2003).

Têm como fórmula química CH3(CH2)nCOOH (WEIL, 2000).

Os ácidos gordos constituem uma cadeia linear não ramificada de

átomos de carbono, com um grupo carboxilo – COOH numa das suas

extremidades (cabeça polar/iónica/hidrofílica). É este grupo que

confere a acidez à molécula, devido à libertação de iões hidrogénio

para a solução. A outra extremidade (cauda) é constituída por uma

longa cadeia hidrocarbonada tornando-a hidrofóbica (SEELEY,

STEPHENS, TATE, 2003).

A molécula de glicerol é uma molécula constituída por três átomos de

carbono com um grupo hidróxilo ligado a cada um destes seus

átomos (SEELEY, STEPHENS, TATE, 2003). Os ácidos gordos podem

ser classificados em:

� Saturados - A sua fórmula química geral é CnH2n+1COOH em que n

representa o número de carbonos existentes na molécula e varia em

geral, de 2 a 22 (HALPERN, 1997)

Não possui ligações duplas ou triplas. São gorduras essencialmente

sólidas, devido ao agrupamento dos seus constituintes (RICARDO,

TEIXEIRA, [s.d.]).

Ex.: Ácido Palmítico (origem animal, com 16 Carbonos) e Ácido

Esteárico (origem vegetal; tem 18 Carbonos) (MANSO, 1977).




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Governo da


Imagem 1 – Algumas fontes de ácidos gordos saturados

� Insaturados – Classificados tendo em conta o número de ligações

duplas, os ácidos gordos podem ser mono ou polinsaturados (WEIL,

2000). Desse modo, um ácido gordo monoinsaturado teria somente

uma ligação dupla (WEIL, 2000).

Ex.: Ácido Linoleico (com 18 carbonos e 2 ligações duplas) e o Ácido

Linolénico (com 18 carbonos e 3 ligações duplas). Por não serem

sintetizados pelo Homem, são apelidados de ácidos gordos essenciais

(RICARDO, TEIXEIRA, [s.d.]).

Os ácidos gordos ingeridos e não usados imediatamente são

armazenados, nos tecidos, sob a forma de triglicéridos nas células de

reserva.




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Governo da


í

Imagem 2 – I I IImagem 3 – Estrutura de um triglicérido

São a forma mais comum de gordura, tanto nos alimentos, como no

corpo.

Junto com o colesterol formam os lípidos plasmáticos

Reacções

Cadeia Saturada

Cadeia monoinsaturada

Cadeia Polinsaturada

Imagem 2: Exemplo de cadeias

polinsaturadas e insaturadas




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Governo da


Esterificação

Os ácidos gordos da dieta ou sintetizados endogenamente a partir da

glicose são armazenados na forma de triacilgliceróis no tecido adiposo

constituindo uma importante reserva energética. Ao processo de

formação de triacilgliceróis chama-se esterificação e é

particularmente importante no tecido adiposo, fígado, glândula

mamária activa e intestino delgado (CAMPOS, 2002).

Referências bibliográficas

2002. ISBN 972-592-127-5.

972-757-042-9.

Bibliografia

CAMPOS, L. – Entender a bioquímica. 3ªEdição. Lisboa: Escolar

Editora,

Edição. Lisboa: Lusodidacta, 2003. ISBN 972-8930-07-0.

Gulbenkian, 1977.

Gulbenkian, 2000. ISBN: 972-31-0847-X.

HALPERN, M. – Bioquímica. Lisboa: Lidel – Edições Técnicas, 1997.

ISBN

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/5/5c/Common_lipids.png

MANSO, C. – Bioquímica Humana. 2ª Edição. Lisboa: Fundação

Calouste

Obtido em

"http://pt.wikipedia.org/wiki/Liga%C3%A7%C3%A3o_pept%C3%AD




26

Governo da


dica"

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Referências Bibliográficas

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SEELEY, R.; STEPHENS, T.; TATE, P. – Anatomia & Fisiologia. 6ª

WEIL, J.H. – Bioquímica Geral. 2ª Edição. Lisboa: Fundação Calouste

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