A química da célula IProteínas

Paula Costallat Cantão

Proteínas• Componentes fundamentais de todos os seres vivos,

inclusive dos vírus;• Formam várias estruturas das células;

• Controlam a entrada e saída de substâncias das células pela membrana plasmática;

• Conferem sustentação a muitos tecidos do corpo;

• Responsáveis pela contração dos músculos e;

• Responsáveis pelo transporte de oxigênio no sangue de muitos animais.

Proteínas Composição Molecular: Moléculas relativamente grandes, formadas pela união

sequencial de dezenas ou centenas de moléculas menores, denominadas aminoácidos.

É uma sequência de aminoácidos encadeados (cadeia de

aminoácidos).

Aminoácidos: moléculas orgânicas formadas por átomos de C, H, O e N, unidos de maneira característica. (S)

Proteínas

Todos os 20 tipos de aminoácidos, diferem quanto ao radical (grupo –R); grupo este

que os caracteriza.

Ligações PeptídicasSão ligações entre dois aminoácidos vizinhos,

formando uma molécula de proteína (síntese por desidratação).

O grupamento Hidroxila do Grupo Carboxila de um dos aminoácidos une-se ao Hidrogênio do Grupo Amina do outro, formando uma molécula de água.

Ligações PeptídicasPeptídios = moléculas resultantes da união de aminoácidos.

• Dipeptídio = dois aminoácidos unidos;• Tripeptídio = três aminoácidos unidos;• Tetrapeptídio = quatro aminoácidos unidos;

• Oligopeptídio = (oligo = pouco) moléculas formadas por poucos aminoácidos;

• Polipeptídio = (poli = muito) moléculas formadas por muitos aminoácidos.

Ligações PeptídicasMoléculas de proteína são sempre formadas por

um ou mais polipeptídios. O tamanho das proteínas varia entre 50 - 2000 aminoácidos.

Exemplos (sangue): Albumina (plasma) = única cadeia polipeptídica enrolada

entre si mesma (609 aminoácidos interligados);Hemoglobina (hemácias) = quatro cadeias polipeptídicas

interligadas (574 aminoácidos).

Arquitetura das ProteínasCalcula-se que no corpo humano, existam entre

100 a 200 mil tipos diferentes de proteínas.

Diferem umas das outras nos seguintes aspectos:

a) Pela quantidade de aminoácidos da cadeia polipeptídica;

b) Pelos tipos de aminoácidos presentes na cadeia;c) Pela sequência em que os aminoácidos se

dispõem na cadeia polipeptídica.

Estrutura das ProteínasMesmo que a proteína possua exatamente

o mesmo número e as mesmas proporções de tipos de aminoácidos, elas podem ser diferentes, dependendo da sequência em que os aminoácidos estão unidos.

• Estrutura primária;• Estrutura secundária;• Estrutura terciária;• Estrutura quaternária.

Estrutura das Proteínas

Estrutura primária = tipos de aminoácidos e sua sequência na cadeia polipeptídica.

A simples substituição de um aminoácido nessa estrutura pode prejudicar seu funcionamento.

Ex: anemia falciforme (moléculas de hemoglobina alteradas, por um único aminoácido)

Estrutura das Proteínas

Estrutura secundária = cadeias polipeptídicas se enrolam em forma de hélice ou em outra configuração regular.

Depende diretamente da estrutura primária.

Interação entre determinados aminoácidos da cadeia polipeptídica.

Estrutura das Proteínas

Estrutura terciária = segundo nível de enrolamento.

Decorre da atração entre diferentes partes da molécula já enrolada em estrutura secundária.

Resulta da atração e da repulsão entre os aminoácidos da cadeia polipeptídica e a água circundante.

Estrutura das Proteínas

Estrutura quaternária = cadeias polipeptídicas em estruturas terciárias associadas.

Estrutura das Proteínas

Estrutura das Proteínas

Desnaturação = quando moléculas proteicas perdem a configuração original.

Motivos (fatores): temperatura, acidez, concentração de sais, etc. (Variações anormais dessas condições).

Funções das ProteínasSão importantes tanto na estrutura das células quanto no funcionamento.

- Ponto de vista estrutural:Formam o Citoesqueleto (esqueleto interno das células, constituído por filamentos protéicos, dando forma e movimento a célula);Fazem parte da estrutura das membranas celulares;Conferem consistência ao citoplasma;

-Ponto de vista funcional:Participam de praticamente todas as reações químicas vitais, através de proteínas especiais, denominadas enzimas.

EnzimasSão proteínas que atuam como catalisadores biológicos.

Catalisador = participa de uma reação química, acelerando-a, porém sem se desgastar ou se alterar no curso da reação, podendo ser reutilizado.

• Catalisam reações de quebra de molécula;

• Favorecem a união entre moléculas de substratos;

• Atuam modificando certas ligações químicas em uma molécula, transformando-a em outra.

Enzimas

Nomenclatura = nome do substrato enzimático + sufixo ase.

Exemplos:

Protease = enzimas que digerem proteínas;Lipases = enzimas que digerem lipídios;Lactase = enzimas que quebram lactose em galactose e glicose;Amilase salivar (ptialina) = enzimas que quebram moléculas de amido em maltose ;Sacarase = enzima que quebra sacarose em glicose e frutose.

EnzimasSão altamente específicas.

(Determinada enzima catalisa, em geral, um único tipo de reação.)

Proteína Enzimática: apresenta “encaixes” que se adaptam as moléculas sobre as quais ela atua (substratos enzimáticos).

Parte da enzima responsável pelo encaixe com o substrato: CENTRO ATIVO.

Grande especificidade: CHAVE – FECHADURA

Catalisadores Biológicos: não sofrem alterações moleculares e não são consumidas.

Cofatores e coenzimas

Proteínas Simples = enzimas constituídas apenas por cadeias polipeptídicas.

Proteínas Conjugadas = enzimas constituídas por:

Uma parte proteica (uma ou mais cadeias polipeptídicas) – Apoenzima+

Uma parte não-proteica (íons de Cobre, Zinco, ...) – Cofator

Apoenzima + Cofator = Holoenzima (inativa) (inativo) (ativa)

Cofatores de certas enzimas: substâncias orgânicas (Coenzimas). Ex: Vitaminas

Inibição da atividade enzimática

Inibição Competitiva: atividades das enzimas inibidas por algumas substâncias.

Essas estruturas tem estrutura semelhante à do substrato e competem com ele pela ligação com a enzima.

Ligação = é permanente (a molécula de enzima associada ao inibidor deixa de funcionar).

Exemplos de inibidores competitivos de ação enzimática:

Íon cianeto (CN) = INIBE = Citocromo oxidase (respiração celular) = morte da célula

Penicilina = INIBE = Transpeptidase (produção da parede bacteriana) = célula não se reproduz pois não possui a parede da célula.

Fatores que afetam a atividade da enzima

Temperatura: cada enzima atua melhor em uma faixa de temperatura característica, chamada temperatura ótima (velocidade da reação catalisada é máxima, sem desnaturação).

Maioria das enzimas humanas = 37ºCBactérias de fontes termais = 80ºC

pH: Grau de acidez do meio, em que a enzima tem seu poder de atuação, chamado de pH ótimo (no qual sua atividade é máxima).

Maioria das enzimas = pH 7, próximo ao neutroEnzima pepsina (estômago) = pH 2, fortemente ácidoEnzima Tripsina (intestino) = pH 8, ambiente alcalino

FIM!