paula costallat cantão. proteínas componentes fundamentais de todos os seres vivos, inclusive dos...
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Paula Costallat Cantão
Proteínas• Componentes fundamentais de todos os seres vivos,
inclusive dos vírus;• Formam várias estruturas das células;
• Controlam a entrada e saída de substâncias das células pela membrana plasmática;
• Conferem sustentação a muitos tecidos do corpo;
• Responsáveis pela contração dos músculos e;
• Responsáveis pelo transporte de oxigênio no sangue de muitos animais.
Proteínas Composição Molecular: Moléculas relativamente grandes, formadas pela união
sequencial de dezenas ou centenas de moléculas menores, denominadas aminoácidos.
É uma sequência de aminoácidos encadeados (cadeia de
aminoácidos).
Aminoácidos: moléculas orgânicas formadas por átomos de C, H, O e N, unidos de maneira característica. (S)
Aminoácidos
Todos os 20 tipos de aminoácidos, diferem quanto ao radical (grupo –R); grupo este
que os caracteriza.
Aminoácidos
Ligações PeptídicasSão ligações entre dois aminoácidos vizinhos,
formando uma molécula de proteína (síntese por desidratação).
O grupamento Hidroxila do Grupo Carboxila de um dos aminoácidos une-se ao Hidrogênio do Grupo Amina do outro, formando uma molécula de água.
Ligações PeptídicasPeptídios = moléculas resultantes da união de aminoácidos.
• Dipeptídio = dois aminoácidos unidos;• Tripeptídio = três aminoácidos unidos;• Tetrapeptídio = quatro aminoácidos unidos;
• Oligopeptídio = (oligo = pouco) moléculas formadas por poucos aminoácidos;
• Polipeptídio = (poli = muito) moléculas formadas por muitos aminoácidos.
Ligações PeptídicasMoléculas de proteína são sempre formadas por
um ou mais polipeptídios. O tamanho das proteínas varia entre 50 - 2000 aminoácidos.
Exemplos (sangue): Albumina (plasma) = única cadeia polipeptídica enrolada
entre si mesma (609 aminoácidos interligados);Hemoglobina (hemácias) = quatro cadeias polipeptídicas
interligadas (574 aminoácidos).
Arquitetura das ProteínasCalcula-se que no corpo humano, existam entre
100 a 200 mil tipos diferentes de proteínas.
Diferem umas das outras nos seguintes aspectos:
a) Pela quantidade de aminoácidos da cadeia polipeptídica;
b) Pelos tipos de aminoácidos presentes na cadeia;c) Pela sequência em que os aminoácidos se
dispõem na cadeia polipeptídica.
Estrutura das ProteínasMesmo que a proteína possua exatamente
o mesmo número e as mesmas proporções de tipos de aminoácidos, elas podem ser diferentes, dependendo da sequência em que os aminoácidos estão unidos.
• Estrutura primária;• Estrutura secundária;• Estrutura terciária;• Estrutura quaternária.
Estrutura das Proteínas
Estrutura primária = tipos de aminoácidos e sua sequência na cadeia polipeptídica.
A simples substituição de um aminoácido nessa estrutura pode prejudicar seu funcionamento.
Ex: anemia falciforme (moléculas de hemoglobina alteradas, por um único aminoácido)
Estrutura das Proteínas
Estrutura secundária = cadeias polipeptídicas se enrolam em forma de hélice ou em outra configuração regular.
Depende diretamente da estrutura primária.
Interação entre determinados aminoácidos da cadeia polipeptídica.
Estrutura das Proteínas
Estrutura terciária = segundo nível de enrolamento.
Decorre da atração entre diferentes partes da molécula já enrolada em estrutura secundária.
Resulta da atração e da repulsão entre os aminoácidos da cadeia polipeptídica e a água circundante.
Estrutura das Proteínas
Estrutura quaternária = cadeias polipeptídicas em estruturas terciárias associadas.
Estrutura das Proteínas
Estrutura das Proteínas
Estrutura das Proteínas
Desnaturação = quando moléculas proteicas perdem a configuração original.
Motivos (fatores): temperatura, acidez, concentração de sais, etc. (Variações anormais dessas condições).
Estrutura das Proteínas
Desnaturação da Albumina
Funções das ProteínasSão importantes tanto na estrutura das células quanto no funcionamento.
- Ponto de vista estrutural:Formam o Citoesqueleto (esqueleto interno das células, constituído por filamentos protéicos, dando forma e movimento a célula);Fazem parte da estrutura das membranas celulares;Conferem consistência ao citoplasma;
-Ponto de vista funcional:Participam de praticamente todas as reações químicas vitais, através de proteínas especiais, denominadas enzimas.
EnzimasSão proteínas que atuam como catalisadores biológicos.
Catalisador = participa de uma reação química, acelerando-a, porém sem se desgastar ou se alterar no curso da reação, podendo ser reutilizado.
• Catalisam reações de quebra de molécula;
• Favorecem a união entre moléculas de substratos;
• Atuam modificando certas ligações químicas em uma molécula, transformando-a em outra.
Enzimas
Nomenclatura = nome do substrato enzimático + sufixo ase.
Exemplos:
Protease = enzimas que digerem proteínas;Lipases = enzimas que digerem lipídios;Lactase = enzimas que quebram lactose em galactose e glicose;Amilase salivar (ptialina) = enzimas que quebram moléculas de amido em maltose ;Sacarase = enzima que quebra sacarose em glicose e frutose.
EnzimasSão altamente específicas.
(Determinada enzima catalisa, em geral, um único tipo de reação.)
Proteína Enzimática: apresenta “encaixes” que se adaptam as moléculas sobre as quais ela atua (substratos enzimáticos).
Parte da enzima responsável pelo encaixe com o substrato: CENTRO ATIVO.
Grande especificidade: CHAVE – FECHADURA
Catalisadores Biológicos: não sofrem alterações moleculares e não são consumidas.
Enzimas
Cofatores e coenzimas
Proteínas Simples = enzimas constituídas apenas por cadeias polipeptídicas.
Proteínas Conjugadas = enzimas constituídas por:
Uma parte proteica (uma ou mais cadeias polipeptídicas) – Apoenzima+
Uma parte não-proteica (íons de Cobre, Zinco, ...) – Cofator
Apoenzima + Cofator = Holoenzima (inativa) (inativo) (ativa)
Cofatores de certas enzimas: substâncias orgânicas (Coenzimas). Ex: Vitaminas
Inibição da atividade enzimática
Inibição Competitiva: atividades das enzimas inibidas por algumas substâncias.
Essas estruturas tem estrutura semelhante à do substrato e competem com ele pela ligação com a enzima.
Ligação = é permanente (a molécula de enzima associada ao inibidor deixa de funcionar).
Exemplos de inibidores competitivos de ação enzimática:
Íon cianeto (CN) = INIBE = Citocromo oxidase (respiração celular) = morte da célula
Penicilina = INIBE = Transpeptidase (produção da parede bacteriana) = célula não se reproduz pois não possui a parede da célula.
Fatores que afetam a atividade da enzima
Temperatura: cada enzima atua melhor em uma faixa de temperatura característica, chamada temperatura ótima (velocidade da reação catalisada é máxima, sem desnaturação).
Maioria das enzimas humanas = 37ºCBactérias de fontes termais = 80ºC
pH: Grau de acidez do meio, em que a enzima tem seu poder de atuação, chamado de pH ótimo (no qual sua atividade é máxima).
Maioria das enzimas = pH 7, próximo ao neutroEnzima pepsina (estômago) = pH 2, fortemente ácidoEnzima Tripsina (intestino) = pH 8, ambiente alcalino
FIM!