ciencia da carne

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HIGIENE E INSPEÇÃO DE CARNES

E CIÊNCIA DA CARNE

• Definição de Carne

• Espécies Animais

• Categoria de carne

- Carne Vermelha

- Carne de Aves

- Alimentos Aquáticos

- Carne de Caça

• Músculos Ricos em Tecido Conjuntivo2

• Carne

- Fonte de Proteína

- Minerais

- Vitaminas

- Todos Ácidos Aminados

• Composição do Músculo

- Água 75 %

- Proteína 18,5 %

- Lipídeos 3 %

- Substâncias Nitrogenadas não protéicas

( creatina, ATP, ADP) 1,5 % 3

- Carboidrato 1 %

- Componentes inorgânicos (K, Ph, CI, S, Mg, Fe, Co, Zn,e CU 1 %

- % Osso + Gordura 18+7 % 25 %

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1. CARNE E MÚSCULO.

TRANSFORMAÇÃO DO MÚSCULO EM CARNE.

1. CARNE E MÚSCULO.

TRANSFORMAÇÃO DO MÚSCULO EM CARNE.

Base histológica. – Estrutura muscular.

Base histológica. – Estrutura muscular.

Filamento de actina

Filamentode miosina

Miofribila

Fibramuscular

Feixe defibras

muscularesMúsculo

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Miofibrila

Sarcômero

Núcleo

Retículo

sarcoplasmático

Sarcolema

Endomísio

Nódulo deRanvier

Neurôniomotor

Célula deSchwann

Botãosináptico

Placamotora

Disposição dos componentesDisposição dos componentes

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2

Miofibrilas com o sistema TMiofibrilas com o sistema T

Retículo sarcoplasmático

Faixa I

Região dafaixa A

Túbulos tranversos (do sistema T)

Membranacelular

Miofibrila

Mitocôndria

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– Estrutura muscular.– Estrutura muscular.

8

Estrutura dos miofilamentosEstrutura dos miofilamentos

1. Bandas escuras (anisotrópicas – banda A).

2. Faixas claras (isotrópicas – banda I, com linha Z central).

3. Núcleos periféricos

1. Bandas escuras (anisotrópicas – banda A).

2. Faixas claras (isotrópicas – banda I, com linha Z central).

3. Núcleos periféricos9

1. O retículo sarcoplasmático e o sistema Tliberam íons Ca++ e Mg++ para o citoplasma.

2. Em presença desses dois íons, a miosinaadquire uma propriedade ATPásica, isto é,desdobra o ATP, liberando a energia de umradical fosfato:

3. A energia liberada provoca o deslizamento daactina entre os filamentos de miosina,caracterizando o encurtamento das miofibrilas.

1. O retículo sarcoplasmático e o sistema Tliberam íons Ca++ e Mg++ para o citoplasma.

2. Em presença desses dois íons, a miosinaadquire uma propriedade ATPásica, isto é,desdobra o ATP, liberando a energia de umradical fosfato:

3. A energia liberada provoca o deslizamento daactina entre os filamentos de miosina,caracterizando o encurtamento das miofibrilas.

A química da contraçãoA química da contração

10


11

A energia para a contração muscular é

suprida por moléculas de ATP produzidas durante

a respiração celular. O ATP atua tanto na ligação

da miosina à actina quanto em sua separação, que

ocorre durante o relaxamento muscular. Quando

falta ATP, a miosina mantém-se unida à actina,

causando enrijecimento muscular. É o que

acontece após a morte, produzindo-se o estado de

rigidez cadavérica (rigor mortis).

A energia para a contração muscular é

suprida por moléculas de ATP produzidas durante

a respiração celular. O ATP atua tanto na ligação

da miosina à actina quanto em sua separação, que

ocorre durante o relaxamento muscular. Quando

falta ATP, a miosina mantém-se unida à actina,

causando enrijecimento muscular. É o que

acontece após a morte, produzindo-se o estado de

rigidez cadavérica (rigor mortis).


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3

Componentes não montados dos filamentosComponentes não montados dos filamentos

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Mecanismo de contraçãoMecanismo de contração

A contração do músculo esquelético é voluntária e

ocorre pelo deslizamento dos filamentos de actina sobre os

de miosina. Nas pontas dos filamentos de miosina existem

pequenas projeções, capazes de formar ligações com

certos sítios dos filamentos de actina, quando o músculo é

estimulado. Essas projeções de miosina puxam os

filamentos de actina, forçando-os a deslizar sobre os

filamentos de miosina. Isso leva ao encurtamento das

miofibrilas e à contração muscular. Durante a contração

muscular, o sarcômero diminui devido à aproximação das

duas linhas Z, e a zona H chega a desaparecer.

A contração do músculo esquelético é voluntária e

ocorre pelo deslizamento dos filamentos de actina sobre os

de miosina. Nas pontas dos filamentos de miosina existem

pequenas projeções, capazes de formar ligações com

certos sítios dos filamentos de actina, quando o músculo é

estimulado. Essas projeções de miosina puxam os

filamentos de actina, forçando-os a deslizar sobre os

filamentos de miosina. Isso leva ao encurtamento das

miofibrilas e à contração muscular. Durante a contração

muscular, o sarcômero diminui devido à aproximação das

duas linhas Z, e a zona H chega a desaparecer.14

Mecanismo de contração

Mecanismo de contração

15

Diagrama dos fenômenos da contração muscularDiagrama dos fenômenos da contração muscular

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Mecanismo de contraçãoMecanismo de contração

17

Estrutura de um sarcômero em corte longitudinal e transversal

Estrutura de um sarcômero em corte longitudinal e transversal

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4

ResumindoResumindo

1. Onda de despolarização conduzida por túbulo transverso

é transmitida às vesículas do retículo sarcoplasmático.

2. Provoca liberação de Ca++ o qual se difunde entre as os

miofilamentos.

3. Inicia-se a CONTRAÇÃO.

4. Íons Ca++ combinam-se com a molécula de

TROPONINA.

5. Esta combinação provoca a liberação de sítios ativos de

G - ACTINA bloqueados pela TROPOMIOSINA.

6. Um desses sítios ativos se combina com a cabeça de

miosina mais próxima, utilizando ATP.

1. Onda de despolarização conduzida por túbulo transverso

é transmitida às vesículas do retículo sarcoplasmático.

2. Provoca liberação de Ca++ o qual se difunde entre as os

miofilamentos.

3. Inicia-se a CONTRAÇÃO.

4. Íons Ca++ combinam-se com a molécula de

TROPONINA.

5. Esta combinação provoca a liberação de sítios ativos de

G - ACTINA bloqueados pela TROPOMIOSINA.

6. Um desses sítios ativos se combina com a cabeça de

miosina mais próxima, utilizando ATP. 19

Declínio do pH após a morte Declínio do pH após a morte

A queda do pH após a morte, causada pelo

acúmulo de ácido láctico, constitui um dos fatores

mais marcantes na transformação do músculo em

carne, decisiva importância na futura qualidade da

carne e dos produtos preparados a base dela.

A queda do pH após a morte, causada pelo

acúmulo de ácido láctico, constitui um dos fatores

mais marcantes na transformação do músculo em

carne, decisiva importância na futura qualidade da

carne e dos produtos preparados a base dela.

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Declínio do pH após a morte Declínio do pH após a morte A glicólise termina em condições naturais,

quando o pH alcança o ponto isoelétrico da

miosina, ou seja, em torno de 5,5.

A glicólise termina em condições naturais,

quando o pH alcança o ponto isoelétrico da

miosina, ou seja, em torno de 5,5.

1. Suínos: pH 7,0 no músculo vivo, desce a um teor de 5,6

e 5,7 depois de decorrido de 6 a 8 horas a partir do

sacrifício, para alcançar um pH de 5,3 em cerca de 24

horas.

2. Bovinos: recém-abatidos, apresentam pH médio entre

6,5 e 6,8 podendo chegar às vezes até 7,2 caindo

rapidamente a 5,6 a 6,8 afim de 48 horas do abate.

1. Suínos: pH 7,0 no músculo vivo, desce a um teor de 5,6

e 5,7 depois de decorrido de 6 a 8 horas a partir do

sacrifício, para alcançar um pH de 5,3 em cerca de 24

horas.

2. Bovinos: recém-abatidos, apresentam pH médio entre

6,5 e 6,8 podendo chegar às vezes até 7,2 caindo

rapidamente a 5,6 a 6,8 afim de 48 horas do abate.21

Fatores que influem na consistência da carne após o sacrifício


1. Rigor de descongelação1. Rigor de descongelação

Traduz-se por um tipo de Rigor mortis que se

desenvolve no ato da descongelação de um

músculo congelado em fase de pré-rigor, podendo a

contração acarretar um encurtamento físico de 60 a

80%. A contração é acompanhada da liberação de

grandes quantidade de sucos cárneos e de um

ponderável endurecimento.

Traduz-se por um tipo de Rigor mortis que se

desenvolve no ato da descongelação de um

músculo congelado em fase de pré-rigor, podendo a

contração acarretar um encurtamento físico de 60 a

80%. A contração é acompanhada da liberação de

grandes quantidade de sucos cárneos e de um

ponderável endurecimento.

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2. Encurtamento pelo frio2. Encurtamento pelo frio

O encurtamento pelo frio deve-se ao resfriamento rápido

quando então a temperatura desce abaixo de 10ºC antes que se

tenha degradado a maior parte do ATP; alguns autores

consideram que o encurtamento pelo frio ocorre quando a

carne, antes de atingir o rigor é tratada sob temperatura

superior a 0ºC, porém, inferior a 15 ou a 16ºC, sendo menos

severo que o rigor da descongelação. Sua causa real está

relacionada com a liberação do Cálcio ou na falta de seu

bombeamento do Retículo Sarcoplasmático. As espécies mais

sensíveis são a bovina e a ovina, porém outras espécies podem

ser afetadas pelo fenômeno em grau variado.

O encurtamento pelo frio deve-se ao resfriamento rápido

quando então a temperatura desce abaixo de 10ºC antes que se

tenha degradado a maior parte do ATP; alguns autores

consideram que o encurtamento pelo frio ocorre quando a

carne, antes de atingir o rigor é tratada sob temperatura

superior a 0ºC, porém, inferior a 15 ou a 16ºC, sendo menos

severo que o rigor da descongelação. Sua causa real está

relacionada com a liberação do Cálcio ou na falta de seu

bombeamento do Retículo Sarcoplasmático. As espécies mais

sensíveis são a bovina e a ovina, porém outras espécies podem

ser afetadas pelo fenômeno em grau variado. 23

RigidezRigidez

A rigidez começa a apresentar-se nos

bovinos e ovinos aproximadamente entre 6 e

12 horas após o sacrifício, nos suínos esse

tempo dura entre 15 minutos e 3 horas; e nas

aves entre 5 minutos e 01 (uma) hora.

A rigidez começa a apresentar-se nos

bovinos e ovinos aproximadamente entre 6 e

12 horas após o sacrifício, nos suínos esse

tempo dura entre 15 minutos e 3 horas; e nas

aves entre 5 minutos e 01 (uma) hora.

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3. Estimulação elétrica3. Estimulação elétrica

Diferenças na velocidade de declínio do pH entre carcaças bovinas estimuladas e não estimuladas (Pearson & Dutson, in Judge et al.)

Diferenças na velocidade de declínio do pH entre carcaças bovinas estimuladas e não estimuladas (Pearson & Dutson, in Judge et al.)

7.07.0

6.56.5

6.06.0

5.55.5

pHpH

Ponto de estimulaçãoPonto de estimulação

Não estimuladoNão estimulado

EstimuladoEstimulado

Tempo após a morte (horas)Tempo após a morte (horas)11 22 33 66 99 1212 1515 1818

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CURSO DE ESPECIALIZAÇÃOCURSO DE ESPECIALIZAÇÃO

Efeito da temperatura no valor do encurtamento em músculos de pescoço bovino excisados no pré-rigor (Locker and Hagyard, 1963)

Efeito da temperatura no valor do encurtamento em músculos de pescoço bovino excisados no pré-rigor (Locker and Hagyard, 1963)

Encurtamento %

Encurtamento %

Temperatura ºCTemperatura ºC

1010

00

2020

3030

4040

5050

1010 2020 3030 4040

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Distribuição dos valores de pH1 de diferentes raças suínas

Distribuição dos valores de pH1 de diferentes raças suínas

pH1pH1

5,55,5 5,75,7 5,95,9 6,16,1 6,36,3 6,56,5 6,76,7 6,96,9 7,17,1 7,37,300

1010

2020

3030

4040

5050

% da população

% da população

pietrainpietrain

ingles comercialingles comercial

progenieinglesaprogenieinglesa

progêniedinamarquesaprogêniedinamarquesa

dinamarquesacomercialdinamarquesacomercial

xx

xx

xx xx

xxxx xx xx xx

27

Tipos de comportamento do pH com relação ao tempo pós morte e coloração do músculo (Briskey, 1964)

Tipos de comportamento do pH com relação ao tempo pós morte e coloração do músculo (Briskey, 1964)

Tempo (horas) “post mortem”Tempo (horas) “post mortem”

pHpH

escuroescuro

ligeiramente escuroligeiramente escuro

normalnormal

normal paralevemente pálidonormal paralevemente pálido

extremamentepálidoextremamentepálido

escuropara pálidoexudativo

escuropara pálidoexudativo

5.05.0

5.55.5

6.06.0

6.56.5

7.07.0

11 22 33 44 55 66 242428

Relação entre maciez (como determinado pela equipe

de degustadores) e pH final no músculo bovino

(Bouton et al., 1957)

Relação entre maciez (como determinado pela equipe

de degustadores) e pH final no músculo bovino

(Bouton et al., 1957)

3,03,0

4,04,0

5,05,0

6,06,0

5,55,5 5,65,6 5,75,7 5,85,8 5,95,9 6,06,0 6,16,1 6,26,2 6,36,3 6,46,4 6,56,5

Notas para amaciez da carne

Notas para amaciez da carne

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= 1 dia post mortem= 1 dia post mortem

= 7 dias post mortem= 7 dias post mortem

2020

4040

6060

8080

100100

120120

3.03.0 4.04.0 5.05.0 6.06.0 7.07.0pHpH

Água contida %

Água contida %

O efeito do acondicionamento na curva de pH –Hidratação de músculo (Hamm, 1960)

O efeito do acondicionamento na curva de pH –Hidratação de músculo (Hamm, 1960)

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6

DETERIORAÇÃO DA CARNE: RESUMO

DAS ALTERAÇÕES POST MORTEM

1-MORTE DO ANIMAL DESCANSADO ( SANGRIA ) FALTA DE OXIGENAÇÃO = TRANSFORMAÇÃODO GLICOGÊNIO MUSCULAR EM ÁCIDO LÁTICO

( GLICÓLISE ANAERÓBICA )

2-pH INICIAL 7.2 BAIXA ATÉ 5.5 ( PONTO ISOELÉTRICO DA MIOSINA ) TEMPO MÉDIO DE 24 HORAS ( RIGOR MORTIS = RIGIDEZ CADAVÉRICA ) POSTERIORMENTE COMEÇA A SUBIR , COM LIMITE

MÁXIMO DE pH =6,031

• DETERIORAÇÃO DA CARNE: RESUMO


3-ALTERAÇÕES PÓS MORTAIS NÃO MICROBIANAS:DFD( DARK , FIRM, DRY ) CARNE DE ANIMAIS CANSADOS

CARNE ESCURA E POUCO BRILHANTE ( MENOS OXIGENAÇÃO DA HEMOGLOBINA ) E ESCURECIMENTO DOS PIGMENTOS MUSCULARES(

MIOGLOBINA ): CARNE ESCURA , FIRME E SECA, pH ACIMA DE 6.2.

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DETERIORAÇÃO DA CARNE: RESUMODAS ALTERAÇÕES POST MORTEM

4-PSE ( PALE,SOFT,EXSUDATIVE)= CARNE PÁLIDA , MOLE EXSUDATIVAMAIS COMUM EM SUINOS , PORÉM ATINGEM TAMBÉM BOVINO E AVES .

ASSOCIADA A FATORES GENÉTICO,BIOQUÍMICO E AMBIENTAL. RÁPIDA QUEDA DO pH LOGO APÓS O ABATE, ENQUANTO A TEMPERATURA DAS CARNES AINDA SE MANTÉM ELEVADA 35ºC( pH DO MÚSCULO DE 7 CAI PARA 5.5 EM CERCA DE 30 A 90 MINUTOS, MUDANÇA QUE LEVARIA CERCA

DE 12 HORAS,HAVENDO A DESNATURAÇÃO DAS PROTEINAS

33

DETERIORAÇÃO DA CARNE: RESUMO


5- ALTERAÇÃO BACTERIANA: APÓS O RIGOR MORTISO pH COMEÇA A SUBIR , AÇÃO DAS CATEPSINAS , QUE DEGRADAM AS PROTEINAS , COM FORMAÇÃO DE AMINOÁCIDOS E SUBIDA DO pH , E

PROPICIA MAIS AINDA A AÇÃO BACTERIANA ,ATÉ O MÁXIMO DE pH = 6.4 . E ACÚMULO DE NH4, NH3, H2S, CO2, INDOL, ESCATOL,CADAVERINA,PUTRESCINA ( ODOR DESAGRADÁVEL)

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PARADA DA CIRCULAÇÃO SANGUÍNEA

Parada da ação fagocitária

Falta de suprimento de oxigênio

Queda do potencial de oxi-reduçãoCessação da

respiração glicogênio -CO 2

Início da glicólise anaeróbica– ác. lático

Diminuição do ATP e fosfato de creatina

Degradação dos protídeos

Queda do pH

Liberação e ativação das CATEPSINASRIGOR MORTIS

Acúmulo metabólitos: aa, NH3 , CO2, H2S, CO 2,

cadaverina, putrescina, indol

Crescimento bacteriano

Exsudação e descoloração

Desnaturação de protídeos

MORTE DO ANIMAL

35

ciencia da carne

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