carnes610.ppt aula 01

Prof. Dra. Gabriela Macedo

Histologia de tecidos animais: carnes

BEM VINDOS

TA 610 C 2S 2013

1. PROF. GABRIELA

2. PRESENÇA MÍNIMA É DE 75%.

3. PONTUALIDADE. 10 MIN TOLERÂNCIA

4. PED : DEBORA E GILBERTO

5. Ruann – Turma A,B

6. HORÁRIO DÚVIDAS:1. AULAS

2. SALA: SEGUNDA E QUARTA.

7. LABORATÓRIO:1. RELATÓRIOS GRUPO; SEMANAIS

2. QUEM NÃO FEZ AULA; NÃO TEM RELATÓRIO

3. AVENTAL E SAPATOS

4. HORARIO: A DEFINIR

8. PROVAS: 1. PROVA 1

2. PROVA 2

3. EXAME

http://www.fea.unicamp.br/

Prof. Dra. Gabriela Macedo Histologia de tecidos animais: carnes

TRANSFORMAÇÃO DE MÚSCULO EM CARNE

1. TECIDO MUSCULAR:• ESTRUTURA E COMPOSIÇÃO

2. CONTRAÇÃO MUSCULAR

AULA PRÁTICA 01: Amaciamento de Carne

1. TRANSFORMAÇÕES BIOQUÍMICAS NO MÚSCULO PÓS-MORTEM

• METABOLISMOS• FORMAÇÃO DE COR E SABOR• EFEITOS DO PROCESSAMENTO• SÍNDROME- PSE

AULA PRÁTICA 02: Nitrito e Nitratos



Composição lipídica do músculo:1. Tecido muscular: fosfolipídeos2. Lipídeos do tecido adiposo3. Ácidos graxos ( insaturados e poliinsaturados):

Sabor, odor, valor nutricional e conservação

MÚSCULO

• O valor nutricional é tão importante quanto o valor sensorial das carnes.

• A composição da carne de animal para animal é muito similar. Varia a porcentagem e composição lipídica, que por sua vez varia de acordo com a idade e ciclo reprodutor do animal.

Ex. Cavala, peixe que pode ter de 5,1 a 22,6 % de gordura durante o ano.

Composição química tecido muscular magro( média):

Água: 65- 80%

Proteínas: 20%

Lipídeos: 4- 15%

Cinzas: 1,3%



TECIDO MUSCULAR

Função: LOCOMOÇÃO

A função das células musculares é produzir movimento através

de contrações. Nos tecidos musculares estas células se organizam

de maneira a elaborar eficientemente movimentos a partir de

contrações lentas como ocorre no músculo liso ou contrações

rápidas e fortes como ocorre no músculo estriado esquelético. As

contrações rápidas e fortes podem ainda ser cadenciadas como as

que ocorrem no músculo estriado cardíaco.

Tipos de Músculo:

• Músculo esquelético: contração voluntária com fibras largas, multinucleadas e aspecto estriado;

• Músculo liso: contração involuntária; sem organização celular característica

• Músculo cardíaco: maior número de mitocôndrias que os esqueléticos, uninucleado.



Histologia dos músculos



Músculos

Componentes do músculo:As células musculares são denominadas fibras musculares. Estadenominação origina-se na morfologia extremamente alongadadestas células lembrando uma fibra. O comprimento da células émuito maior do que a largura. Uma fibra muscular contém no seu citoplasma uma grandequantidade de miofibrilas (unidades contráteis das célulasmusculares) formadas principalmente pelas proteínas Actina eMiosina. Base da contração muscular está no deslizamento entreestas proteínas.

Sarcoplasma: meio intercelular que rodeia as fibras onde estão presentes a mioglobina, enzimas, glicogênio, lipídeos, cálcio, lisossomos, enzimas, etc.

Proteínas do Músculo: Tanto a funcionalidade do músculo quanto a textura final da carne dependem das proteínas do tecido muscular:

• Proteínas do Sarcômero: enzimas endógenas• Escleroproteínas do tecido conectivo: colágeno e elastina• Proteínas da Miofibrila: Aparato da contração muscular:

– Miosina– Actina– Tropomiosina– Troponina

Actomiosina



Organização do músculo esquelético

•O músculo estriado é organizado em bandas de fibras musculares;

•Cada Fibra é multinucleada e formada por Miofibrilas;

•A estrutura das miofibrilas é o Sarcômero, formado por filamentos grossos de Miosina e filamentos finos Actina paralelamente organizados;

•Miofibrila:– Banda A: escura, Actina e Miosina– Zona H: só miosina



Proteínas do músculo

•Miosina: Filamento grosso 50- 60% das proteínas PM 470000 daltons estrutura helicoidal alfa hélice Cabeça globular: ATPase Cauda: 2 cadeias entrelaçadas interação com Actina

•Actina: Filamentos finos15-30% das proteínas

• Tropomiosina: forma helicoidal associada à Actina

•Troponina: associada à Actina e Tropomiosina (3 frações globulares de pequeno PM)Ti: Inibe atividade ATPase no complexo actomiosinaTc: Fixação do Cálcio durante a contração muscularTt: Dissociação do complexo Actomiosina



Sarcômero



Organização proteínas músculo


Citoesqueleto


Base Molecular da Contração

A UNIDADE CONTRÁTIL

A estrutura básica envolvida na contração consiste de grupamentos organizados de proteínas estruturais insolúveis. Um conjunto dessas proteínas forma um citoesqueleto que serve como ponto de fixação e como unidade transmissora de força para as proteínas contráteis dos miofilamentos. A unidade contrátil mais simples é o sarcômero. Os discos Z fazem a conecção entre os sarcômeros. Os "filamentos intermediários" (polímeros de proteínas desmina e vimentina) fazem a conecção entre os discos Z de miofibrilas adjacentes nas célula muscular estriada.


Filamentos finos

Os filamentos finos sempre contêm actina e tropomiosina. Os filamentos finos do músculo estriado possui também troponina, ligada a cada molécula de tropomiosina. A tropomiosina contém sítios de ligação para o Ca++ que participam do controle de contração e relaxamento.


Filamentos grossos

A miosina, uma molécula grande e complexa, possui três regiões: "cauda, colo e cabeça". As caudas se agregam para dar origem aos filamentos grossos, com o colo e a cabeça projetando-se lateralmente para formar a ponte cruzada. Cada cabeça contém um sítio de fixação para a actina e um local enzimático que pode hidrolizar o ATP, o ADP e o fosfato inorgânico (Pi). As pontes cruzadas e os filamentos finos se interajem puxando os filamentos finos em direção ao centro do sarcômero, fazendo com que esse se encurte, à medida que os discos Z vão se aproximando.


O CICLO DAS PONTES CRUZADAS

O ciclo das pontes cruzadas pode ser representado em quatro etapas:

1. O ATP se liga à miosina e é hidrolizado para formar o complexo miosina-ADP-Pi. Este complexo tem grande afinidade pela actina e se liga rapidamente ao filamento fino(1ª etapa).

2. O ADP e o Pi são liberados após a miosina ter se ligado ao filamento fino e a cabeça da miosina sofrer alteração de conformação(2ª etapa).


3. O complexo actina-miosina se liga ao ATP e faz com que a ponte cruzada se dissocie do filamento fino, devido à baixa afinidade de fixação actina-miosina-ATP

(3ª etapa).

4. A hidrólise interna do ATP fixado regenera o complexo rico em energia miosina-ADP-Pi (4ª etapa). A grande liberação de energia que acontece neste processo é perdida como calor.


A conversão desta energia em trabalho mecânico depende da estrutura

sarcomérica das células musculares. A orientação das cabeças miosínicas

incorporadas a um filamento grosso é forçada. A orientação perfeita dos

complexos ricos em energia (miosina-ADP-Pi e actina-miosina-

ADP-Pi) é perpendicular ao filamento grosso. Entretando, a melhor

conformação é quando o complexo actina-miosina está a 45 graus em

relação aos filamentos grossos.


Essa inclinação gera forças que puxam

os filamentos finos para o centro do

sarcômero, passando por entre os

filamentos grossos. A força é

transmitida pelo citoesqueleto às

extremidades da célula, onde ela

exerce uma força sobre o esqueleto,

encurtando o sarcômero e efetuando a

contração.



Contração e Relaxamento

Contração

•Sinal nervoso•Depolarização membrana•Liberação Calcio•Ligação Ca TroponinaC•Mudança conformação liberando a interação entre Actina e Miosina•ATPase: liberação de energia

Contração

Relaxamento

• Calcio deve ser esgotado para finalizar a contração: Transporte é ativo•Conformação volta ao normal•Inibe a clivagem de ATP•Final da contração

Filme animação

http://www.youtube.com/user/PPPersonal1?feature=watch

http://youtu.be/LbvqWkPETII



Contração MuscularMecanismo

(2) Estado relaxado: a cabeça da Miosina está ligada à Actina. Com a liberação de Ca2+ a ATPase da cabeça da Miosina é ativada.

Ocorre desprendimento do complexo Actina-Miosina e o deslizamento da Miosina para dentro da Actina

(1) Estímulo elétrico: Despolariza a membrana Celular, promovendo a liberação de Cálcio das cisternas do retículo endoplasmático (0,5 – 1 uM)

O Cálcio encontra a Troponina cQue se deforma, liberando a Actina

da Miosina

Hidrólise do ATP em Pi + ADP+ Energia para contração

•A extensão da contração é regulada pela concentração

de Calcio liberada.•Cada 500 cabeças de miosina deslizando para Actina

produzem 10 nm de contração muscular.

•Durante forte contração o processo de repete5 vezes por segundo.



Aula Prática 01 Histologia do Músculo

LÂMINA 1 - INTESTINO GROSSO

MÚSCULO LISOA olho nu, observe que se trata de um corte transversal de umtubo, o intestino grosso,mostrando periféricamente uma faixaeosinófila. As células do músculo liso organizam-se paralelamente umas emrelação às outras. Contêm um único núcleo central e alongado queacompanha a forma da célula. O seu citoplasma eosinófilo ehomogêneo devido a presença de grande quantidade de feixes demiofilamentos formados pelas proteínas básicas miosina e actina.Estes feixes cruzam em todas as direções não mostrando a mesmaorganização a qual resulta nas estriações vistas, ao microscópio deluz, nos músculos estriados (figuras 2 e 4).A designação músculo liso decorre então da ausência de estriaçõesnestas células. O músculo liso pode também ser observado naparede das artérias, veias, parede do útero, e em muitas outrasestruturas nas quais é necessária uma contração lenta e involuntária.



FIGURA 2 - LÍNGUA (H. FÉRRICA)

MÚSCULO ESTRIADO ESQUELÉTICO

A fibra muscular esquelética contém uma membrana plasmática denominada sarcolema e o seu citoplasma (sarcoplasma) apresenta-se preenchido por miofilamentos paralelos denominados miofibrilas. Cada miofibrila é formada por unidades repetitivas denominadas sarcômeros.

Na figura inferior observe o mesmo músculo cortado transversalmente. Note a forma poligonal das fibras musculares apresentando mais de um núcleo periférico e envoltas por um tecido conjuntivo, o endomísio. O endomísio prende as fibras musculares umas às outras. Contém capilares e terminações nervosas.



FIGURA 3- LÂMINA -CORAÇÃO

MÚSCULO ESTRIADO CARDÍACO

O músculo cardíaco é estriado tal como o esquelético, no entanto suas células não formam sincícios possuindo apenas um núcleo localizado centralmente. Estas células musculares são unidas entre si através das suas extremidades por meio de junções especializadas. Estas junções são denominadas discos intercalares cuja função é dar uma propagação rápida e sincronizada às contrações do músculo cardíaco.

Encontre uma região semelhante a da figura e localize as fibras musculares cardíacas em corte longitudinal e nelas as estriações no citoplasma. Identifique os vários discos intercalares.



Alterações pós mortem

Conversão do músculo em carne:In vivo: os tecidos musculares realizam glicólise seguindo do ácido pirúvido para o Ciclo de Krebs e Cadeia respiratória.Em situações de exercício intenso ou redução no suprimento de O2, ocorre acúmulo de àcido Láctico: Respiração anaeróbica: com o relaxamento e O2, o ác

láctico se converte em glicogênio e fica armazenado no músculo.Morte: • Parada da circulação sanguínea;• Cai a oferta de oxigênio;• O metabolismo do músculo continua pois necessita de ENERGIA constantemente ÁCIDO LÁCTICO ACUMULADO• Não é mais produzido ATP (respiração); íons Cálcio são acumulados no sarcoplasma, pois as células perdem a capacidade de sequestrar o Cálcio.• A contração muscular ocorre e não há como promover o relaxamento.



Metabolismo pos mortem

Etapas:1.Estado de pré-Rigor: Logo após as morte. ATPase agecom o aumento da Temperatura do corpo. Intensometabolismo. 2. Rigor-Mortis: 8 a 12 hs após morte- duração 15-20 hs3. Pós – Rigor (resolução do rigor): quandoefetivamente ocorrem as mudanças bioquímicas nomúsculo que vão desenvolver a cor, aromas textura esabor da carne.

Metabolismo de ATP

A fim de continuar suas funções, o músculo busca mantersua reserva de ATP constante:

1.Consumo: 2ATP 2 ADP + Pi

Ca2+ Mg2+2.Fornecimento de ATP in vivo:

Creatina fosfato creatina Creatinina

Pi

ATP

ADP



Metabolismo por mortem

3.Morte:2ADP Adenilato quinase ATP + AMP Desaminase IMP

IMP = Inosina Monofosfato: Composto característico que tem sabor e aroma de carne de bos qualidade.Continua sendo degradada....

Nucleosídeo hidrolase Ribose+ Hipoxantina

IMP Fosfatase Inosina

Fosforilase Ribose PO4 + Hipoxantina

Hipoxantina: tem sabor amargo. Quanto maior a concentração,Mais velha a carne.

Sem ATP e ADP, a actina e miosina estão livres para interagir, promovendo o estado de Rigor: “ Rigidez da Morte” – - a contração muscular definitiva da musculatura.



Metabolismo pós mortem de ATP

Metabolismo pos morten de Carboidratos



Metabolismo de CarboidratosAnaeróbico



Resolução do Rigor

Inicia-se nesta fase o processo de amaciamento “ natural” da carne.: Músculo – Carne.

• Desintegração da linha Z devido à ação das proteaseendógenas ao músculo:

• O pH baixo lisa as membranas dos lisossomos e libera asProteases intracelulares dos músculos: CATEPSINASB,D,H,L, que são ativadas por Cálcio. Degradam a actina,Troponina C, etc, amaciando a carne.

• Temperatura e tempo nesta fase são fundamentais: quanto maior a temperatura maior a atividade metabólica no músculo, pH cai mais rápido e várias mudanças ocorrem:

– Desnaturação proteica– Resolução do rigor mais rapidamente– Contaminação microbiana;

Parâmetros de qualidade da final da carne:– Textura;– Capacidade de retenção de água– Coloração



Fatores que afetam os parâmetros de qualidade da carne:

1. Magnitude e velocidade de queda do pH:

– Magnitude: pH final não pode ser alto pois favorece ataque microbiano e não favorece ativação catepsinas.A textura final é muito ruim.

• pH final alto pode ser causado por falta de glicogênio suficiente no músculo após a morte. Este fator por sua vez pode ter várias causas tais como:– Stress no abate– Excesso de exercício no abate– Método de sacrifício;– Tensão por baixa temperaturas no manejo

– Velocidade: A queda do pH devido à glicólise a altas temperaturas é mais rápida. • A desnaturação das proteínas é mais intensa tanto pelo pH quanto pela ativação das catepsinas• pH mais baixo é menor o ataque microbiano• Menor a capacidade de retenção de água




2. Temperatura de armazenamento:

Relação entre o encurtamento do músculo e a

temperatura de armazenamento pós morten




A cor vermelha da carne é devido a presença de Mioglobina: heme proteína nas fibras da carne. O grau de coloração está ligado à concentração desta proteína na fibra. O estado de oxidação

do Ferro e oxigenação da molécula determina as mudanças durante o processamento

Vermelho cereja

Marron avermelhado

Vermelho sangue



Consequências da parada de circulação sanguínea no tecido muscular

(Lawrie, 1985)

Fim da circulação sangue

Fim da regulação

hormonal e nervosa

Final suprimento de

vitaminas e antioxidantes

Menor suprimento de

oxigênio

Destruição do equilíbrio osmótico

Acúmulo de bactérias

Parada da respiração:

glicogenio CO2

Início da glicólise: ácido

láctico

Queda pHEnergia de ATP diminui

Abaixamento da Temperatura

Solidificação da gordura Liberação e

aticação catepsinas

Desnaturação proteica

Início do Rigor Mortis

Proteinas liberam Ca e

capturam ions K

Oxidação e rancidez das

gorduras

Acúmulo de metabólitos:

flavors

Exudação e descoloração

da carne

Quebra proteinas

Crescimento bacteriano



PSS: Síndrome do Stress Porcino

Enzimologia da PSS e desordens metabólicasrelacionadas:

PSS é um termo usado para descrever 3 situações queocorrem em porcos que são geneticamente suceptíveis

aostress:

1. PSE : pale, soft exudative pork2. HM: hiportemia maligna3. SD: morte em stress4. AP: processo de acidólise

PSE: causado por fontes de stress antes do abate. É o resultado da rápida glicólise anaeróbica no músculo com queda brusca do pH de 5,5 ou menos enquanto p músculo ainda está quente, 37oC.

RESULTADO: Desnaturação rápida e intensa das proteínas que não retém água; encolhimento da carcaça, amaciamento superficial.



Catepsinas: proteases endógenasOs fatores ante-mortem citados atuam de maneira direta ou indiretamente sobre sistemas enzimáticos existentes no próprio músculo, os responsáveis pela maciez final da carne. Esses sistema são em número de três e compostopor enzimas endógenas ou proteases:• Calpaínas• Catepsinas• MCP- multicatalítico de proteases

O principal mecanismo ou sistema relacionado com a maciez é o das Calpaínas, produzidas pelos músculose ativadas por Ca,com 3 componentes principais:

- Calpaína tipo I (enzima que requer baixos níveis ou micromoles, M, de cálcio), bastante eficiente em amaciar a carne logo após oabate (até 6-10 horas), quando as concentrações de cálcio nosarcoplasma se elevam de 10 -7 moles/litro (0,1 M de Ca2+) para 10 -6

ou 10 -5 moles/litro(1 -10 M de Ca2+) e o pH decai de 6,8 paraaproximadamente , 5,7. Neste momento a atividade da calpaína I éde cerca de 60% da atividade inicial;



Mecanismo de ação das Calpaínas

1. As calpaínas cálcio-ativadas ligam-se à calpastatina, formando um complexo, deixando de estar livre para produzirem o amaciante da carne;

2. O equibíbrio entre calpaínas-ativadas livres e calpaínas-ativas ligadas à calpastatina (complexo) determina o nível de calpaínas cálcio ativadas livres, que aumenta com o declínio do pH;

3. As calpaínas cálcio-ativadas sofrem autólise e são inativadas;

4. A inativação da calpastatina ocorre pela pela ação de calpaínas (proteólise);

5. As calpaínas cálcio-ativadas livres atuam sobre as estruturas protéicas musculares promovendo amaciamento.



BSE: Vaca Louca

SÍNDROME DA VACA LOUCA. As Encefalopatias Espongiformes e os Prions. MAD COW. Spongiform Encephalopathies And PrionsAndréa Rodrigues Barros1; Érico Luiz Krzyzaniak2

RESUMO

A Encefalopatia Espongiforme Bovina (BSE) é tida como

desordem neurológica implicada com as síndromes

ocasionadas por entidades patológicas denominadas de

Prions, as quais se caracterizam por um período de

incubação de meses, anos ou possivelmente décadas

durante o qual o paciente, ou hospedeiro animal,

apresenta-se sem sintomas aparentes, no entanto, uma

vez iniciados os sintomas da doença, esta progride

prontamente e geralmente leva à morte do indivíduo.

As alterações patológicas são relacionadas ao sistema

nervoso central, porém o principal aspecto está na

capacidade do prion em iniciar a produção de novos

prions,em algumas células de mamíferos, mesmo que

seus componentes correspondam unicamente a uma

molécula protéica, e todas as evidências indicam que não

há a participação de ácidos nucléicos.

Deste modo o prion parece violar o dogma central dos

esquemas tradicionalmente propostos de reprodução

baseados nos sistemas DNA e RNA.



Amaciamento de carne

1. Cocção: processamento2. Ativação de enzimas endógenas a baixa temperatura3. Processo Tenderay: maturação é acelerada expondo a

a carne a 15oC e radiação ultra violeta por 3 dias; ao invés de 2 semanas a 2oC.

Tratamento Enzimático: Enzimas proteolíticas vegetais;– Papaína ( E.C. 3.4.22.2): mamão – Ficina (E.C. 3.4.22.3): figo verde– Bromelina ( E.C. 3.4.22.4): abacaxi

• Atuam nas proteínas do colágeno, elastina e miofibrilas

• Swift & Co, 1961: técnica de injeção de uma solução de papaína purificada na veia jugular do animal antes da retirada do sangue;

• Imersão em soluções enzimáticas;• Utilização proteases sanguíneas, etc.Problemas:

• Uniformidade de ação proteolítica no tecido é o principal problema

• Textura macia mas não similar carne bem processada;• Falta especificidade das enzimas para as miofibrilas;• Extensão da proteólise.

Pesquisar para relatório: Modo de ação de cada enzima: pH, temperatura, substrato: tipo de proteína.



BSE

Classificação do agente causador: Agente não convencional chamado de prion que denota uma proteina infecciosa de difícil detecção.

Resistência a agentes físicos e químicos:Temperatura:Preservada sob refrigeração e congelamento. Inativação térmica recomendada: autoclavar a 134–138°C por 18 minutos.pH: Estável em uma grande faixa de pH.Desinfetantes: Hipoclorito de sódio a 2%, por mais de 1 hora a 20°C, ou overnight para equipamentos.

•BSE é uma doença fatal. È necessário sacrificar o gado infectado.

•Hospedeiros: Bovinos e Felinos

•Experimentalmente transmissível ao gado, porcos, ovelhas, ratos, macacos, etc

•Transmissão:BSE ocorre como resultado de uma dieta a apartir de materiais contendo carnes ou ossos infectados.

•Não existe evidência de contaminação horizontal entre gado.

Tempo médio de incubação: 4-5 anos

Sinais clínicos são neurológicos: •Apreensão, medo ou depressão •Hyper-reflexia •Movimentos: tremores •Disfunção Autonoma: redução mastigação, bradicardia e alteração rítmo cardíaco •Perda de peso• Comportamento tímido e agressivo



Carnes Curadas

Cura: Processo muito antigo que surgiu da prática de secar as carnes ao sol com sal.Ingredientes básicos:

• sal - NaCl•Nitrato e Nitrito•Açúcar•Codimentos

Sal: em baixas concentrações tem função sensorial e de ajudar as proteínas a reter água durante o processo.

Nitratos e Nitritos: tem como funções:• Cor característica• Aroma•Bacteriostático a pH ácido

O Nitrato é fonte de Nitrito, que efetivamente possui ação antimicrobiana, inibindo o crescimento de C. botulinum e proliferação de toxinas.A formação de Nitrito é realizada por ação bacteriana e pode ser acelerada na presença de substâncias redutoras do tipo ácido ascórbico:



Carnes Curadas

Formação da cor de carnes curadas:

Fatores:•pH•potencial redox•atividade enzimática•aditivos•tipos de ácidos•aquecimento



Pigmento em presença Nitrito



Cura de carnes

Nitritos e nitratos: conferem cor e sabor de carne curada, inibem a multiplicação de Clostridium botulimunn, exercem atividade

antimicrobiana e antioxidante discreta.



Cura de carnes

Reação envolvida no desenvolvimento de cor:

2NaNO3 ======bactérias=====> 2NaNO2+02

NaNO2 + H2 O ===pH 5,4 – 6,0 ==> HNO2 + NaOH condições redutoras

3HNO2 ================> NO + H2O + HNO3

NO + Mioglobina ========> Nitrosomioglobina

(cor vermelho-púrpura) (cor vermelhacaracterística de carne curada)

Nitrosomioglobina =========> Nitrosohemocromo

(cor rósea, produto curado cozido)



Quadro de metahemoglobinemia:

Concentração para óbito de um adulto: 0,6 g de nitrito;Concentração para óbito de uma criança: 0,2-0,3 g.



Formação de nitrosaminas ‘in vivo”:

Interação do ácido nitroso (HNO2) e aminas secundárias e terciárias. Apresentam ação carcinogênica . O valor de Aw estabelecido para um dado microrganismo é geralmente a mínima Aw que este mantém seu desenvolvimento. Valores maiores de Aw permitem um desenvolvimento mais rápido. Valores abaixo não indicam necessariamente que os microrganismos sejam

inativados. Outros aspectos, como pH e temperatura, devem ser avaliados em conjunto em dado substrato.



Proteases no amaciamento

- M– Calpaína ou Calpaína tipo II (enzimas que requerníveis mais levados ou milimoles , mM, e cálcio). Éativado quando o pH está em torno de 5,7 e éresponsável pela continuidade do processo deamaciamento, estando ativa em torno das 16 horaspost-mortem e assim permanecendo por longosperíodos;

-Calpastatina, que tem como principal função inativaras calpaínas.

Catepsinas, da família das papaínas e que permanecem retidas no interior dos lisossomos. Existem de 15 a 20 catepsinas envolvidas na proteólise do músculo.Dessas endoproteinases, as mais importantes para o amaciamento da carne são as catepsinas B, L, S e D, que são inibidas pelas cistatinas. Atuam até em pH mais baixo (pH <6,0) que as calpaínas, edegradam não só proteínas miofibrilares (como as calpaínaso fazem ) como também exercem ação sobre as proteínas dotecido conjuntivo (colágeno), o que pode indicar umsinergismo entre os dois sistemas. O último sistema é o complexo multicatalítico de proteases (MCP), que atua preferencialmente em peptídeos, em pHneutro ou alcalino e à temperatura de 45ºC, apresentandopor isso pouca importância.


carnes610.ppt aula 01

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