Prof. Msc Lhaís Leal

Aminoácidos, peptídeos

e proteínas

Aminoácidos (aa)

Unidades monoméricas das proteínas unidos através de

ligações peptídicas.

Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em

sequência de apenas 20 aminoácidos.

Geralmente são representados por 3 letras!

Asparagina, 1806

Estrutura dos aminoácidos

•um átomo de carbono (C) central (designado carbono alfa)

•um átomo de hidrogênio

•um grupo carboxilo (-COOH)

•um grupo amina (-NH2)

•uma cadeia lateral (grupo R).

Grupo R: É o que diferencia um aa de outro

Variações em estrutura, tamanho, carga elétrica e

solubilidade em água.

Existem outros aa menos comuns : Modificados depois da síntese

O carbono α é um CENTRO QUIRAL.

Está ligado a quatro grupos diferentes que podem ocupar dois

arranjos espaciais únicos, ou seja, os aminoácidos possuem dois

possíveis estereoisômeros.

NÃO SE

SOBREPÕEM :

ENANTIÔMEROS

Configuração D e L

Proteínas e Peptídeos

possuem somente aa

com configuração L

Aminoácidos podem ser classificados pelo

grupo R

Classificados com base na sua tendência em interagir com a

água em pH fisiológico:

Grupos R apolares, alifáticos

Grupos R aromáticos

Grupos R polares, não carregados

Grupos R carregados negativamente

Grupo R apolar e alifáticos

• Aminoácidos apolares e hidrofóbicos

• Ligações de Van der Waals

• Ala, Val, Leu, Iso

– Interações hidrofóbicas

• Gly; menor aminoácido

• Met

– Possui átomo de enxofre

• Pro

– Iminoácido, menor flexibilidade estrutural

Grupo R aromáticos

• Aminoácidos hidrofóbicos

• Tirosina pode formar pontes de hidrogênio com a água

• Modificações pós-traducionais

– Fosforilação do OH

da tirosina

• Fenilalanina

– Mais apolar

Grupos R polares, não carregados

Solubilidade intermediária em água

Serina e treonina

Grupos hidroxil

Asparagina e glutamina

Grupo amida

Cisteína

Grupo sulfidril

Ligações dissulfeto

Grupos R carregados

• Aminoácidos básicos

– Carga positiva

– Lisina, segundo grupo amino

– Arginina, grupo guanidina

– Histidina, grupo aromático

imidazol

• Aminoácidos ácidos

– Carga negativa

– Possuem segundo grupo

ácido carboxílico

Aminoácidos incomuns

• Modificações pós-traducionais– 4-hidroxiprolina

– 5-hidroxilisina

– 6-N-metil-lisina

– Gama-carboxiglutamato

– Fosforilação de resíduos

• Selenocisteína– Selênio ao invés de enxofre na Cys

– É adicionado durante a tradução pormecanismo específico e regulado

pH e pKa

Constantes de dissociação dependem do pH do meio e são

diferentes para diferentes moléculas

Ionização

< pH; > [H]+

estado não-ionizado

Aminoácidos são ionizáveis

• Substâncias anfóteras:

possuem natureza dual

• Podem funcionar assim como

ácidos ou bases

– Doam ou recebem prótons

Código genético - Aminoácidos

Peptídeos

Cadeias de aminoácidos

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Oligopeptídeos

Tripeptídeo: 3 aa, 2 ligações peptídicas

Tetrapeptídeo_ 4 aa, 3 ligações peptídicas

Pentapeptídeo_ 5 aa, 4 ligações peptídicas

Polipeptídeos: Massa molecular menor que 10.000

dáltons

Proteínas: Massa molecular maior que 10.000 dáltons

Peptídeos e polipeptídeos biologicamente ativos

Ester metilico de L-aspartil-L-fenilalanina

Adoçante comercial

Ocitocina

Neurotransmissor

Proteínas

Proteínas

Algumas proteínas possuem uma única cadeia polipeptídica,

enquanto outras formam multissubunidades, pois

possuem dois ou mais polipetídeos ligados não-

covalentemente:

Cadeias idênticas ou diferentes

Oligoméricas Protômeros

Hemoglobina

Classificação das proteínas

QUANTO A COMPOSIÇÃO

Proteínas simples: Quando há hidrólise, apenas aminoácidos

são liberados

QUIMOTRIPSINA

Proteínas Conjugadas (ou heteroproteínas) : Possuem

componentes químicos adicionais associados aos aminoácidos

Grupo prostético: parte não aminoacídica responsável pela

função principal da proteína.

PROTEÍNAS

CONJUGADASGRUPO PROTÉSTICO EXEMPLO

Cromoproteínas Pigmento

Hemoglobina,

hemocianina e

citocromos

Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína (leite)

Glicoproteínas Carboidratos Mucina (muco)

Lipoproteínas Lipídio LDL

Nucleoproteínas Ácido nucléico Ribonucleoproteínas

Metaloproteínas Íons metálicos Ferritina

QUANTO À FORMA:

Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas +/- retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas de estrutura-colágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos). Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem estrutura diferente -helicoidal ( tubulinas).

Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são +/- esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares entre 10.000 e vários milhões(enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.)

QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS:

Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia

polipeptídica.

Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia

polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais

complexas

Funções das proteínas

Elas exercem funções diversas, como:

Catalisadores;

Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;

Armazenamento(ferritina);

Veículos de transporte (hemoglobina);

Hormônios;

Anti-infecciosas (imunoglobulina);

Enzimáticas (lipases);

Nutricional (caseína);

Agentes protetores.

Como as proteínas diferem bioquimicamente?

Sequência de aminoácidos

Determinado pela sequência de DNA!

Dogma central da Biologia Molecular*

Organização estrutural

Primária

Secundária

Terciária

Quaternária

Estrutura das proteínas.

O arranjo espacial de uma proteína é chamado de conformação;

A conformação inclui qualquer estado estrutural que a proteína pode assumir sem que haja quebra de suas ligações peptídicas;

Proteínas dobradas em sua conformação funcional são chamadas de nativas.

Interações fracas

Pontes dissulfeto

Estrutura primária

Sequência de aminoácidos ligados por ligações peptídicas e inclui

algumas ligações dissulfeto;

Nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

Resulta em uma longa cadeia de aa semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".

Estrutura secundária

Arranjo espacial dos resíduos de aa que são adjacentes em um

segmento polipetídico;

Quando há a rotação das ligações entre os carbonos

permitindo um grau de enovelamento inicial.

Ligações de hidrogênio mantem esse tipo de estrutura.

Podem ocorrer de forma intramolecular formando hélices α e

intermolecular, formando a conformação folha β.

Estrutura terciária

É o arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma

proteína. Inclui aspectos de alcance mais longo.

Ocorre a interação entre aminoácidos que estão em localizações

bem distantes devido as curvaturas existentes;

Mantidas por: ligações fracas (podem ocorrer ligações S-S) entre

os segmentos.

Estrutura quaternária

Quando as proteínas contem mais duas ou mais cadeias

polipetídicas distintas, ou subunidades, que podem ser

idênticas ou diferentes.

Exemplos de proteínas funcionais

Função estrutural

α-queratina

Colágeno

Fibroína da seda

Função contrátil

Actina

Miosina

Função de

transporte

Hemoglobina

Função hormonal

Insulina

Defesa

Anticorpos

Reguladora

Vitaminas