Estrutura tridimensional da célula Os resíduos hidrofóbicos estão, em sua maioria, mantidos no interior da molécula proteica, afastados da água;O número de ligações de hidrogênio dentro da proteína é maximizado; Conformação = Arranjo espacial dos átomos de uma proteína; É estabilizada em grande parte por interações fracas;   Proteínas Nativas = Conformações enoveladas funcionais; * Estrutura:  - Primária: Nível mais simples  de organização, informando a seqüência dos  aminoácidos. A única interação existente é a ligação peptídica. Geralmente linear.  - Secundária: Alfa-Hélice = Nessa estrutura, a cadeia polipeptídica é fortemente retorcida em torno de um eixo imaginário longitudinal que passa pelo centro da hélice, com os grupos R dos resíduos de aminoácidos projetando-se para a face externa da hélice.  A estrutura é estabilizada por uma ligação de hidrogênio entre o átomo de hidrogênio ligado ao átomo de nitrogênio eletronegativo de uma ligação peptídica e o oxigênio eletronegativo de um grupo carbonila do quarto aminoácido na extremidade aminoterminal dessa ligação peptídica. A cinco restrinções que afetam a estabilidade de uma alfa-hélice:1) Repulsão eletrostática entre resíduos de aminoácidos sucessivos com grupos R carregados;2) O volume dos grupos R adjacentes; 3) Interações entre cadeias laterais de aminoácidos espaçados entre si por três ou quatro resíduos;4) A ocorrência de resíduos de prolina e glicina;5) Interação entre os resíduos de aminoácidos nas extremidades do segmento helicoidal e o dipolo elétrico inerente a uma alfa- hélice;   

 * Desnaturação protéica e enovelamento

 Desnaturação = Uma perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda de função. O estado desnaturado não necessariamente corresponde a um desenovelamento completo da proteína e a uma randonização da conformação. Este processo é, freqüentemente, irreversível e pode ser causado por vários agentes; 

a) Calor: O aumento da temperatura leva a um aumento da energia cinética do sistema e ao rompimento das fracas ligações que estabilizam a forma da proteína. b) Ph: Dependendo do PH do meio, o grau de ionização dos rísiduos de aminoácidos pode mudar, alterando principalmente ligações iônicas. c) Algumas substâncias químicas, como por exemplo, a uréia, também podem causar desnaturação. A estrutura terciária de uma proteína globular é determinada pela sua seqüência de aminoácidos.  Renaturação = Certas proteínas globulares desnaturadas retornaram a sua estrutura nativa e a sua atividade biológica.Ex.: Ribonuclease Obs.: A fibrose cística é provocada por defeitos em uma proteína de membrana, que atua como um canal para íons cloreto. A mutação mais comum que causa e doença é a deleção de um resíduo de fenilalanina na posição 508 da CFRT ( regulador da condutividade transmembrânica da fibrose cística), o que causa um enovelamento incorreto. Assistentes moleculares = facilitam as vias corretas de enovelamento ou fornecem microambientes nos quais o enovelamento possa ocorrer. 

 * Funções das proteínas e Propriedades

 1) Fibrosas = Conferir estrutura: colágeno.Movimento: espectrina  que forma o citoesqueleto da hemácia, actina e miosina responsáveis pela contração muscular e a elastina que atribui elasticidade. 2) Globulares = Transporte: hemoglobina, abulmina, tireoglobulina e transferritina.chaperona - organização das proteínas. 3) Catálise enzimática  4) Hormônio 5) Defesa - Imunoglobulinas 6) Regulação e organização da expressão gênicaHistona - fita de DNA se enrola para forma cromossomo. Molécula ligante = É uma molécula que se liga reversivelmente a uma proteína. A natureza transitória das interações proteína - ligante é essencial para a vida, pois

permite que um organismo possa responder a mudanças ambientais e metabólicas de maneira rápida e reversível. Um ligante combina-se a um sítio particular da proteína denominado sítio ligante. As proteínas são flexíveis. Ajuste induzido = A ligação de uma proteína com o ligante está associada a uma mudança a conformação da proteína, possibilitando uma ligação mais firme.          

*Características das hemoglobinas São pequenos discos bicôncavos, ela é uma proteína tetramérica que contém quarto grupos prostéicos heme, cada um associado a uma cadeia polipeptídica. A hemoglobina do adulto contém dois tipos de globina, duas alfas e duas betas. Obs: A hemoglobina passa por uma mudança estrutural com a ligação do oxigênio. A análise por raios X revelou duas conformações principais da hemoglobina: o estado R e o estado T.  Apesar de o oxigênio ligar-se à hemoglobina em ambos os estados, é no estado R que ele tem uma afinidade maior com a hemoglobina.