Prof. Fláudio

São formadas por uma seqüência de aminoácidos. Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas tridimensionais.

São em número de 20. Sua molécula é formada por cadeias de

carbono com hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, às vezes enxofre.

É formada por uma porção ácida, com o grupamento carboxila (COOH), uma porção básica, com o grupamento amina (NH2) e o radical R.

O radical R determina se a molécula será polar, apolar, ácida ou básica.

Vegetais fabricam aminoácidos a partir de cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e de nitrato (NO3

-) retirado do ambiente. Animais não produzem aminoácidos. O humano consegue obter aminoácidos da

quebra de proteínas. Os aminoácidos essenciais são aqueles que

não podem ser obtidos da quebra de proteínas. Por isso devem estar presentes na alimentação.

União entre aminoácidos. Sempre é feita entre a carboxila (COOH)

de uma unidade e a amina (NH2) de outra.

Assim se forma um peptídeo. Dipeptídeo Tripeptídeo Polipeptídeo

A simples seqüência de aminoácidos e seu número forma a Estrutura Primária da proteína.

É responsável pelas propriedades da molécula.

Com apenas vinte aminoácidos podemos ter um número infinito de proteínas.

A proteína não é apenas um filamento esticado no espaço. Ela se enovela.

As pontes de hidrogênio unem os fios um ao outro, produzindo uma hélice. (Semelhante a um fio de telefone)

A esse enrolamento, chamamos estrutura secundária

Quando há mais de um enrolamento, a proteína ganha uma forma tridimensional, dobrando-se sobre si mesma. É a estrutura terciária.

O que faz a proteína se dobrar? Pontes de Hidrogênio Atrações elétricas entre aminoácidos distintos Ponte bissulfeto Aminoácidos apolares que tendem a ficar

próximos Conclui-se:

Se a seqüência de aminoácidos for diferente, a estrutura será diferente.

Quando há a união de dois ou mais novelos protéicos.

Hemoglobina: Quatro cadeias de 100 aminoácidos, cada

uma contendo: Um grupo não-protéico portador de Ferro, o

grupo heme.

Rompimento das ligações que formam tridimensionalmente a proteína.

Acontece quando: Há aumento da temperatura Ou há alteração no pH.

Proteínas especializadas em facilitar as reações químicas da célula Alterando a forma do substrato

Diminuem a energia de ativação das reações químicas do corpo. Atua como catalisador.

Uma enzima é quase sempre uma proteína. Quando há:

Composto não-protéico conjugado à proteína, chamamos isso de coenzima.

A parte protéica é chamada de apoenzima. O conjunto: holoenzima.

As enzimas possuem um centro ativo, onde os substratos entrarão e suas ligações químicas serão enfraquecidas, facilitando a reação.

A enzima não é gasta no processo.

Uma enzima só catalisa reações cujos reagentes tenham forma complementar à sua. Só assim haverá encaixe.

Criou-se então a teoria chave/fechadura. Certas pessoas têm defeitos genéticos

importantes, fazendo com que aminoácidos sejam trocados, alterando a forma das enzimas. Isso resultará em reagentes e reações

completamente diferentes, alterando o metabolismo.

Concentração da enzima Concentração de substrato Temperatura Grau de acidez ou alcalinidade (pH)

Substância que possui uma forma parecida com o substrato da reação

Haverá uma competição pela enzima Os produtos verdadeiros da enzima não

serão mais tão abundantes

Outro tipo é natural da célula. É chamado feedback negativo. O produto da reação inibe a ação da enzima.