las proteínas

Tema 3. Las proteínas

1. Proteínas

2. Alfa-aminoácidos

3. Los péptidos

4. Estructura de las proteínas

5. Desnaturalización proteica

6. Clasificación

7. Funciones

8. Otras propiedades

3.1 Las proteínas

• Son macromoléculas: Polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos.• Son las moléculas más abundantes y las que cumplen funciones más diversas

aa1

aa2

aa3

aa4

aa5aa

6aa

7aa

8

aa9

aa10

3.2 Los aminoácidos

• Son compuestos orgánicos con un grupo carboxilo (─COOH) y un grupo amino (─NH2).

• Los aminoácidos naturales son α-aminoácidos, es decir, tienen estos grupos unidos a un mismo carbono.

- Ese carbono es un carbono asimétrico, salvo en la glicina.

- Su presencia hace que los aa tengan actividad óptica, y dos series de estereoisómeros: D y L.

-Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos

Grupo carboxilo

Grupo amino

Configuración L Configuración D



- Muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden actuar como ácidos y como bases según el PH. Su carga varía según el pH.

Cada aminoácido se caracteriza por un pH en el que su carga neta es 0: Punto isoeléctrico (pI).

Los aminoácidos en disolución

En disolución los grupos ácido tienden a ceder protones quedando un grupo carboxilo de carga negativa (–COO–), y los grupos amino tienden a captar protones quedando un grupo amonio de carga positiva (–NH3

+).

Cuando el aminoácido se encuentra en medio ácido, se ionizará el grupo amino pero no el carboxilo, y si el medio es básico, se ionizará el grupo carboxilo pero no el amino.

Cuando un aminoácido presenta una carga positiva y una negativa, su carga eléctrica neta es 0; si sólo presenta una carga positiva, su carga neta es +1, y si sólo presenta una carga negativa, su carga neta es –1.

Variación de la carga neta de la glicina en función del pH.


Cada aminoácido presentará un valor de pH para el que la carga neta será 0, y a ese valor de pH se le denomina punto isoeléctrico (pI).

Las técnicas de separación de aminoácidos basadas en sus propiedades eléctricas, aprovechan el conocimiento del valor del pI de cada aminoácido.


Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)

Triptófano (Trp)Prolina (Pro)Fenilalanina (Phe)Metionina (Met)


Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys)

Tirosina (Tyr)Glutamina (Gln)Asparagina (Asn)

3.2 Los aminoácidos3.2 Los aminoácidos

Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)

Lisina (Lys) Arginina (Arg)

Histidina (His)

Carga negativa

Carga positiva


3.3 Los péptidos

– Los aa se unen mediante enlaces peptídicos.– Se forman así di, tri, tetra, …, oligo y polipéptidos– Un aa une su grupo –NH2 con el grupo –COOH del aa siguiente.

Genéricamente se habla de oligopéptidos cuando hay un número moderado de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y de polipéptidos, cuando hay un número elevado de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

En la figura aparece un pentapéptido. Puede observarse cómo los sucesivos residuos de aminoácidos se sitúan como los eslabones de una cadena, de la cual salen, a modo de ramificaciones, las cadenas laterales de los aminoácidos.

Puede observarse también cómo aparece un residuo de aminoácido en un extremo de la cadena que presenta un grupo amino libre, y en el otro extremo aparece un residuo de aminoácido que presenta un grupo carboxilo libre; estos grupos se llaman respectivamente N-terminal y C-terminal.

3.3 Los péptidos

3.3 Los péptidos

– Cada cadena peptídica tiene un extremo N-terminal y uno C-terminal.

– El enlace peptídico es rígido, lo que impone restricciones espaciales.

Aminoácido 1

Aminoácido 2

Enlace peptídico

Plano del enlace peptídico

PARA SABER MÁS

3.3 Los péptidos

3.3 Los péptidos

Las proteínas son biomoléculas formadas por la unión de aminoácidos. Elementalmente están compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y en la mayor parte de los casos también contienen azufre. Son macromoléculas, es decir, que tienen elevadas masas moleculares relativas (por ejemplo, el fibrinógeno de la sangre, 500 000). Son las responsables de la mayor parte de las estructuras y de las acciones vitales de los organismos.

Las proteínas están constituidas por largas cadenas polipeptídicas que poseen una estructura que puede ser estudiada a diversos niveles de organización: las estructuras primaria, secundaria, terciaria y, en su caso, cuaternaria. Cada nivel aporta información para comprender el siguiente.Estructura primaria

La estructura primaria hace referencia a la secuencia de aminoácidos, es decir, al orden en que se colocan los diferentes aminoácidos para formar la cadena peptídica

3.3 Los péptidos

Estructura primaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Estructura secundaria

α-hélice

β-lámina plegada

3.4 Estructura de las proteínas


• Cada proteína tiene una estructura tridimensional, que determina y hace posible su función específica.

Estructura primaria

• Es la secuencia de aa (el orden en que se colocan en la cadena). (empezando por el extremo N-terminal)

• Enorme variabilidad y, por tanto, especificidad.

•Proteínas con una secuencia parecida guardan una relación evolutiva más o menos cercana.

Extremo N-inicial Extremo C-terminal




• La cadena se pliega de diferentes maneras, en función de los grupos R.• El primer nivel de plegamiento se llama estructura secundaria.

Hélice α

• Es una hélice dextrógira, con los grupos R hacia fuera• Con puentes de H entre los grupos C=O y N-H (intra-catenarios) .

Lámina β• Es una hoja plegada, con los enlaces en zig-zag.•Con puentes de H entre los grupos C=O y N-H de cadenas distintas (intercatenarios).

α-hélice Hélice de colágeno Conformación β

Puentes de hidrógeno


α-hélice Puentes de hidrógeno

VOLVER


α-hélice Hélice de colágeno Conformación β

Puentes de hidrógeno


Hélice de colágeno

Hidroxiprolina

Superhélice de colágeno

Prolina

Glicina

VOLVER




• Otra estructura secundaria característica es la triple hélice del colágeno.• Si no existe una disposición regular fácilmente reconocible hablamos de enrollamiento al azar.

Dominios o estructuras supersecundarias

• Son agrupaciones de hélices α y láminas β que pueden plegarse de manera independiente al resto de la proteína y que tienen una función específica.• Los más típicos son βαβ, αα, barrilete β, etc.


Estructura terciaria

• Es el resultado del plegamiento de las estructuras secundarias.• Constituye la forma definitiva y funcional de la proteína.

Codos sin estructura α-hélice

Grupo hemo

Sectores con estructura α-hélice

Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa

Proteína simple con dos dominios estructuralesElastina en estado relajado y extendido

Sectores en α-hélice

Sustrato

Sustrato fijo

Dominio A Dominio BCadena polipeptídica

de elastina

Sectores en conformación β

Codo



Estructura cuaternaria

• Sólo en proteínas con dos o más cadenas polipeptídicas.• Un ejemplo es la Hemoglobina (4 subunidades o monómeros).

monómero

Resumen de la estructura de las proteínas


Hemoglobina Insulina

Enlace disulfuroCadena α

Cadena α

Cadena β

Cadena β

Grupo hemo


3.5 Desnaturalización

Es la pérdida de la estructura nativa de la proteína (y de su función).Se produce por:

Aumento de temperatura.Cambios de pH.Presencia de algunas sustancias químicas (urea, guanídico).

La desnaturalización puede ser reversible o irreversible.

Algunas proteínas están formadas únicamente por aminoácidos. Se denominan homoproteínas. Otras, en cambio, contienen en su estructura además de la cadena o cadenas polipeptídicas, otra sustancia no formada por aminoácidos: son las heteroproteínas o proteínas conjugadas.

En una heteroproteína los componentes no aminoacídicos reciben el nombre de grupos prostéticos y son necesarios para que la proteína desarrolle su función.

El grupo prostético puede unirse a las cadenas polipeptídicas por un enlace covalente o por una interacción no covalente con algún o algunos de los aminoácidos de la proteína. Una proteína conjugada desprovista de su grupo prostético recibe el nombre de apoproteína.

Las proteínas conjugadas se agrupan para su estudio según la naturaleza del grupo prostético. Entre los grupos más importantes podemos citar:

• Glicoproteínas, que contienen un hidrato de carbono unido covalentemente a algún aminoácido.

• Lipoproteínas, que contienen una sustancia lipídica unida no covalentemente, aunque en algunas proteínas de membrana la parte lipídica sí que forma un enlace covalente con los aminoácidos terminales o con la cisteína.

• Otro grupo prostético de interés es el grupo hemo, presente en la mioglobina y en la hemoglobina,

3.6 Clasificación

3.6 Clasificación

HOLOPROTEÍNAS: Compuestas únicamente por aminoácidos.- Fibrosas: como el colágeno, actina y la queratina

- Globulares: como la albúmina y las histonas.

•En toda su estructura tienen hélice α, lámina β o estructura de cable como el colágeno.

•Son insolubles y tienen función estructural.

•Forma compacta y soluble.•Los grupos R apolares se dirigen hacia el interior de la

proteína y los polares hacia el exterior.•Típica de los enzimas, receptores, anticuerpos, …

HETEROPROTEÍNAS: - Formadas por una cadena polipeptídica (APOPROTEÍNA)

unida a un compuesto orgánico (GRUPO PROSTÉTICO). •Lipoproteínas•Glucoproteínas•Nucleoproteínas•Otros. Ej. Cromoproteínas: Hemoglobina

3.7 Funciones

• ENZIMÁTICASe unen a uno o varios sustratos y catalizan su transformación.

• CONTROL DEL TRÁFICO TRANSMEMBRANAAtraviesan la membrana formando canales que dejan pasar diferentes sustancias.

• REGULADOR Se unen a un ligando y activan un proceso.Hormonas, neurotransmisores,…

3.7 Funciones

• TRANSPORTE Y ACUMULACIÓNSe unen a un ligando y lo transportan. Hemoglobina, lipoproteínas, transferrina, ferritina,…

• MOVIMIENTOContracción muscular y movimientos celulares (cilios, flagelos, huso acromático,…).Actina y miosina, flagelina, dineína, tubulina,…

• ESTRUCTURALSuelen ser proteínas fibrilares: Queratina, fibroína, colágeno,…Algunas son globulares: Histonas→ forman junto al ADN la cromatina

3.7 Funciones

• RESERVA DE AMINOÁCIDOSNo energéticas. Albúminas.

• DEFENSALos anticuerpos se combinan de manera específica con sustancias extrañas para protegernos de ellas. La trombina y fibrinógeno participan en la coagulación sanguínea.Algunas proteínas son antibióticos.

• RESPUESTAS A ESTÍMULOS. Cuando se les une una molécula señal, desencadenan una respuesta.Receptores de membrana.

3.7 Funciones

• CONTROL DE LA DIVISIÓN Y TRANSCRIPCIÓN DEL ADNSe unen al ADN para realizar y controlar su división y transcripción.Helicasas, Polimerasas, reguladores de la expresión génica, …

• OTRAS FUNCIONESPueden actuar como anticongelantes, luminiscentes, venenos, …

La clasificación de las proteínas según la función que desempeñan cumple el doble papel de explicar qué hacen las proteínas y cómo podemos agruparlas de un modo racional. Por ello las clasificamos según este criterio en:

1. Proteínas estructurales, que contribuyen a fijar la forma, o dar rigidez, o flexibilidad a las diversas partes de los organismos. Ejemplos: el colágeno de los tendones la queratina de pelos y uñas, la fibroína de la seda, etc.

2. Proteínas de reserva, que constituyen un almacén de aminoácidos que el organismo utilizará en el crecimiento o reparación de sus estructuras y en su desarrollo.

Ejemplos: las albúminas de las semillas, de la leche y de los huevos.

3.7 Funciones

3. Proteínas activas, que desempeñan múltiples funciones:

– Enzimas, se unen a un ligando, que se denomina sustrato, y catalizan su transformación química en otra sustancia diferente.

– Proteínas reguladoras, interaccionan con el ligando y ponen en marcha determinados procesos celulares. Por ejemplo, los receptores hormonales, al unirse a una hormona (el ligando) desencadenan un proceso o conjunto de reacciones en la célula. Algunas hormonas, además, son proteínas: insulina, hormona del crecimiento y parathormona.

– Proteínas transportadoras, se unen reversiblemente a un ligando y lo transportan de un lugar a otro del organismo. Ejemplos: la hemoglobina y la mioglobina .

– Proteínas contráctiles, al unirse al ligando, experimentan un cambio de conformación que tiene como consecuencia el acortamiento o alargamiento del órgano u orgánulo en que se encuentren. Un ejemplo es la miosina de las fibras musculares.

– Proteínas inmunes o inmunoglobulinas, se unen específicamente e irreversiblemente a un ligando que es una sustancia tóxica o una célula o fragmento celular; como consecuencia de dicha unión, el agente tóxico (antígeno) queda bloqueado y no puede ejercer su acción.

3.7 Funciones

Especificidad

La secuencia de aminoácidos determina las posibles estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias que la proteína puede adquirir, y éstas, a su vez, determinan la función de la proteína.

Hay dos tipos de proteínas cuyas funciones requieren especialmente la capacidad de las proteínas para presentar una secuencia específica de aminoácidos:

Las enzimas, pues existe una enzima diferente para cada sustrato (ligando al que se une la enzima) y para cada reacción química que puede experimentar dicho sustrato. De esta especificidad depende en gran medida la elevada eficiencia de las enzimas como catalizadores.

Las proteínas inmunes (inmunoglobulinas), pues cada antígeno provoca en las células inmunitarias la elaboración de una proteína que interaccionará específicamente con las moléculas de dicho antígeno; cada nuevo antígeno reconocido por el organismo, genera una nueva proteína inmune (un anticuerpo).

3.8 Otras Propiedades

Comportamiento ácido-base

Los grupos carboxilo y amino unidos al carbono α de los aminoácidos componentes de una proteína están neutralizados formando los enlaces peptídicos, a excepción de los extremos N-terminal y C-terminal, y por tanto podemos decir que no influyen en las propiedades ácido-base de las proteínas.

Igual que los aminoácidos tienen una determinada carga eléctrica neta en función del pH del medio, también las proteínas presentarán una carga eléctrica neta diferente según el pH del medio y los aminoácidos componentes.

Cada proteína presentará, igual que los aminoácidos, una curva de comportamiento ácido-base similar a la de los aminoácidos, y presentará un punto isoeléctrico o valor de pH para el que la carga neta de la proteína es nula.

La carga eléctrica de las proteínas es aprovechada en técnicas de separación de mezclas de diversas proteínas.


Solubilidad de las proteínas

Las proteínas son más solubles en agua si presentan más aminoácidos polares que aminoácidos apolares, pues en este segundo caso, las cadenas laterales interaccionarían entre ellas con más fuerza que con el agua circundante.

La mayor parte de las proteínas estructurales fibrilares son insolubles en agua. La mayor parte de las proteínas globulares son solubles porque colocan las cadenas hidrófilas en la periferia de la molécula, concentrando los grupos apolares en el interior.

La solubilidad de las proteínas viene afectada por el pH del medio, pues de éste depende el número de cargas eléctricas; a valores de pH próximos al pI (punto isoeléctrico) la solubilidad es mínima, pues la ausencia de cargas favorece la interacción entre los grupos apolares de las diferentes moléculas de proteína.

Las proteínas son más solubles en disoluciones salinas diluidas, pues los iones contribuyen a aumentar la polaridad de las cadenas laterales. Las proteínas se disuelven peor en disoluciones salinas concentradas, pues los iones compiten con las moléculas de proteína por rodearse de moléculas de agua.


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