proteínas- bromatologia

BIODISPONIBILIDADE

DE PROTEÍNAS

Universidade Federal de Alagoas

Faculdade de Nutrição

Curso de graduação em Nutrição

BROMATOLOGIA I

Introdução

A proteína foi o primeiro nutriente

considerado essencial para o organismo;

É formada a partir de ligações peptídicas

entre aminoácidos;

Se diferencia de carboidratos e lipídios

principalmente pela presença de nitrogênio.

Aminoácidos

Unidade estrutural básica das proteínas.

Grupo carboxila

Cadeia lateral

Grupo amino

Classificação dos aminoácidos

Os aminoácidos podem ser classificados de

acordo com suas propriedade

físico- químicas e nutricionais.

Classificação dos

aminoácidos com base na

interação das cadeias

laterais com água

A polaridade da cadeia lateral do

aminoácido determinará seu

comportamento em solução e sua

disponibilidade para reagir com outros

componentes presentes tanto nos

alimentos quanto no trato intestinal.

Classificação dos

aminoácidos no ponto de

vista nutricional

EssenciaisCondicionalmente

essenciaisNão essenciais

Fenilalanina Glicina Alanina

Triptofano Prolina Ácido aspártico

Valina Tirosina Ácido glutâmico

Leucina Serina Aspargina

Isoleucina Cisteína e cistina ---

Metionina Taurina ---

Treonina Arginina ---

Lisina Histidina ---

--- Glutamina ---

Proteínas

Constituída de diferentes combinações entre

vinte aminoácidos, formada a partir de

ligações peptídicas;

Conformação Estrutural:

Estrutura primária: refere- se a sequência de

aminoácidos que constituem a cadeia e

estão unidos por ligações peptídicas

Estrutura secundária: arranjo espacial da

cadeia polipeptídica, pode ser hélice ou

folha pregueada, que em geral estabilizadas

por pontes de hidrogênio.

-hélice folha pregueada

Estrutura terciária: arranjo espacial da cadeia

polipeptídica obtida da interação de regiões

com estrutura regular ( hélice ou folha

pregueada).

-hélice

folha pregueada

Estrutura quaternária: configuração espacial

formada por várias cadeias polipeptídicas

iguais ou diferentes. Interação de “proteína-

proteína” estabilizada por pontes de

hidrogênio, interações hidrofóbicas e

eletroestáticas.

Classificação das proteínas

Quanto à função, podem ser:

Hormônios;

Enzimas;

Proteínas contráteis;

Proteínas estruturais;

Neurotransmissores;

Transportatores;

Receptores.

Quanto à estrutura, podem ser: de primária(simples) até quaternária (complexa).

Quanto à composição; a partir do produto da sua

hidrólise, podem ser:

Simples- quando resultam somente em

aminoácidos;

Compostas- quando liberam outros componentes,

designado por grupos prostéticos.

Quanto à qualidade nutricional: definida pela sua

concentração fisiologicamente disponível de

aminoácidos essenciais. Podem ser:

Completas- apresentam todos os aminoácidos

essenciais ao homem em quantidades adequadas

a seu crescimento e manutenção.

Exemplos: carne, leite, ovos, peixes e aves.

Parcialmente incompletas: fornecem

aminoácidos em quantidades suficiente

apenas à manutenção orgânica.

Exemplos: legumes, oleaginosas e cerais.

Totalmente incompletas: não fornecem

aminoácidos essenciais em quantidade

suficiente nem mesmo para a manutenção do

organismo.

Exemplos: gelatina e zeína.

Digestão de proteínas

A maior parte da proteína que entra no

intestino é digerida na forma de aminoácidos.

Metabolismo de proteínas

Após a absorção intestinal. Os aminoácidos

são transportados diretamente ao fígado

pelo sistema porta;

O fígado é o órgão regulador do

catabolismo de aminoácidos essenciais, com

exceção dos de cadeia ramificada, que são

degradados principalmente pelo músculo

esquelético.

Parte dos aminoácidos é usado na síntese de

proteínas no fígado que são secretadas

como albumina e fibrina.

O destino do aminoácido em cada tecido

varia de acordo com as necessidades do

momento daquele tecido;

Não há reservas de proteína em humanos,

portanto sua perda resulta em alterações da

estrutura celular, e as diferentes funções dos

tecidos ficam prejudicadas;

A maior parte da proteína do organismo é

encontrada no músculo esquelético.

Principais funções dos

aminoácidos

Proteína

Síntese Degradação

protéica protéica

Aminoácidos

Ingestão Oxidação Síntese De Novo

Uréia e CO2

O uso fundamental dos aminoácidos diz

respeito à síntese de proteínas como enzimas,

hormônios, vitaminas e proteínas estruturais.

A síntese protéica necessita que todos os

aminoácidos estejam disponíveis ao mesmo

tempo- todo os essenciais, os não- essenciais

(ou pelo menos seu esqueleto carbônico e

grupo amino derivado de outros

aminoáciodos).

A síntese é controlada em cada célula pelo DNA, quefunciona como molde ou modelo para a síntese devárias formas de RNA que participa na síntese protéica.

O hormônio do crescimento estimula a síntese protéica,aumentando a concentração de proteína nos tecidos.

A falta de insulina diminui a síntese protéica, porestimular o aumento da tradução de RNAm parasíntese de proteínas e também aumentar o transportede aminoácidos nos tecidos destinados a formação deproteínas.

A testosterona também estimula a síntese protéicadurante o período de crescimento.

A tiroxina aumenta a velocidade das reações anabólicase catabólicas das proteínas.

O catabolismo de proteínas e aminoácidos, antes

da oxidação do esqueleto carbônico dos

aminoácidos, o grupo amino deve ser separado

por desaminação oxidativa com formação do

cetoácido; ocorre principalmente no fígado.

O esqueleto carbônico é convertido em acetil-

CoA, acetoacetil-CoA, ácido pirúvico, ou em

intermediários do Ciclo de Krebs, que entra no

ciclo de Krebs para produzir ATP; também podem

ser convertidos em glicose.

O ciclo da Alanina é importante fonte de glicose

durante um fornecimento exógeno deficiente

nesse carboidrato. É também um método de

transportar nitrogênio do músculo ao fígado sem a

formação de amônia.

Ciclo alanina- glicose

O grupo amino, pelo processo de

desaminação, é liberado como amônia, a

qual é usada em reações de síntese ou

transportada ao fígado, no qual será

convertida em uréia eliminada na urina.

Por ser tóxica, a amônia é transportada em

combinação com ácido glutâmico, formando

glutamina.

Síntese da uréia

A síntese da uréia ocorre pelo ciclo da

ornitina.

O CO2 e amônia se unem com a ornitina por

uma série de reações bioquímicas para

produzir arginina, a qual será hidrolisada para

produzir uréia e ornitina. Assim a ornitina é

usada repetidamente formando arginina e

uréia.

Eliminação de nitrogênio na

urina normal

Qualidade nutricional das

proteínas

As fontes animais são consideradas completas, emsua grande maioria, e utilizada como referenciaem termos de composição de aminoácidos;

As fontes de origem vegetal são significativas;

Segundo Friedman, três alternativas básicas podemser utilizadas para melhorar a qualidade nutricionaldas proteínas:

Combinação de diversas fontes com adequadobalanço aminoacídico;

Suplementação com aminoácidos limitantes;

Técnicas de biologia molecular para omelhoramento genético.

Em geral as proteínas de menor qualidade

nutricional são mais acessíveis por

apresentarem custo inferior ao das proteínas

de maior qualidade.

Métodos de avaliação da

qualidade protéica

Em 1991, a FAO/OMS recomendou como

metodologia para avaliação da qualidade

protéica de alimentos o método conhecido

por protein digestibility- corrected amino acid

score (PDCAAS). Considera a capacidade da

proteína em fornecer aminoácidos essenciais

nas quantidades necessárias ao organismo.

Fatores que afetam a

digestibilidade de proteínas

Conformação estrutural: influencia sua hidrolise

pelas proteases. Quanto menor a

complexidade estrutural, mais fácil torna- se a

ação dessas enzimas proteolíticas na clivagem

de ligações peptídicas específicas, com

consequente liberação de peptídios e

aminoácidos para o processo de absorção.

A desnaturação é um exemplo de alteração

na conformação espacial da proteína, em

que promove o desenrolamento da molécula

e reduz a configuração original a uma

estrutura linear, que sob condições

controladas facilita o acesso das enzimas

proteolíticas à cadeia

polipeptídica, resultando no aumento de sua

digestibilidade e na melhor utilização de seus

aminoácidos pelo organismo.

Temperatura, irradiação, pressão, solventes

organicos, pH, podem levar a desnaturação

da proteína.

Fatores antinutricionais: compostos queinterferem negativamente na atividade dedeterminadas enzimas digestivas, reduzindo adigestibilidade e a qualidade nutricional dasproteínas.

Processamento e complexação com outrosnutrientes: reação de Maillard ( interaçãoentre aminas e resíduos carbonilas) ou reaçãode escurecimento não- enzimático, é a queapresenta maior impacto sensorial enutricional. Causa perda delisina, metionina, torosina, histidina etriptofano, aminoácidos essenciais. As ligaçõescruzadas de proteínas por compostoscarbonila produzem escurecimento, reduz suasolubilidade e digestibilidade.

Outras reações que envolvem proteínas em

alimentos:

Ligações cruzadas e polimerização decorrente

da interação com radicais livres produzidos

pela oxidação de lipídios insaturados presentes

no alimento;

Interação com compostos fenólicos que

durante o processo de maceração são

oxidados e, em pH alcalino, levam à formação

de quinonas que são altamente reativas e

interagem com sulfidrilas e grupamento amino

das proteínas que decrescem a digestibilidade

e a biodisponibilidade dos resíduos de lisina e

cisteína.

Resíduos de nitritos com aminas secundárias

resultam na formação de N- nitrosaminas, as

quais estão entre os compostos mais

carcinogênicos formados em alimentos. Os

nitritos é usado no processamento de

alimentos cárneos para melhorar a colação e

previnir o crescimento bacteriano. Reagem

com resídos Pro, His, Trip, Arg, Tir e Cis, em

condições ácidas e sob elevada temperatura.

Necessidade de proteínas e

de aminoácidos

A necessidade de proteína é quantidade que

deve ser ingerida em determinado período de

tempo para contrabalancear os gastos

orgânicos neste mesmo período.

O nível recomendado de ingestão protéica

deve satisfazer às necessidades fisiológicas de

todos os indivíduos de uma determinada

categoria.