A Química Bioinorgânica, também chamada de Bioquímica Inorgânica, é o ramo da Bioquímica que estuda o papel dos metais (em particular dos metais de transição) em sistemas biológicos.

O campo de estudos da Química Bioinorgânicaabrange o efeito da adição de metais exteriores aos sistemas vivos como por exemplo na avaliação da sua toxicidade e na determinação da estrutura e função de metaloproteínas.

Células são envoltas por membranas. Procariontes: bactérias (arqueas) – células simples , membrana + citoplasma

Eucariontes: animais e plantasAs membranas são camadas duplas de lipídios de 4 nm de espessura.

Lípidios tornam o interior das membranas hidrofóbico e impermeável aos íons.

Há canais específicos, bombas iônicas e outros receptores onde íons passam para o interior da célula.

As organelas são as partículas fundamentais das células mais complexas (célula eucariótica).

A estrutura da célula é mantida pela pressão osmótica, devida a alta concentração de solutos.

célula eucariótica

Organelas:

Núcleo- guarda o ADN

Mitocôndria- realizam a respiração oxidativa

Cloroplastos- capturam a energia luminosa

Retículo endoplasmático- síntese de proteínas

Complexo golgiense- vesículas que contém proteinas

Lisossomos- enzimas degradativasPeroxissomos- removem H2O2

COMPOSIÇÃO INORGÂNICA DAS CÉLULAS

Os principais elementos que fazem parte da célula, além de C, H, O, N são P, S, Na, Mg, Ca, K.

Além disso, os elementos 2p e 3p (exceção do Be, Al e gases nobres), assimcomo os elementos 3d.

Elementos traços: metais d, Se, I, Si, B.

Elementos usados na medicina: Li, Tc, Pt e Au.

COMPARTIMENTALIZAÇÃO – Distribuição dos elementos dentro e fora da célula e entre diferentes compartimentos internos

NÍVEIS CONSTANTES DE ÍONS NOS DIFERENTES COMPARTIMENTOS (REGIÕES BIOLÓGICAS) - HOMEOSTASIA

Ex: K+ maior concentração dentro da célula; Na+ contrário; Ca+2 épraticamente ausente no citoplasma , mas concentrado na mitocôndria.

pH varia em diferentes compartimentos – aspecto chave na fotossíntese e respiração.

Enzimas de Cu são extracelulares e as de Fe intracelulares. Fe(III) e Cu(I) são inativos. Precisa-se então de um meio redutor para o Fe e um meio oxidante para o Cu.

Série Irving-Williams – ordem de estabilidade de complexos formados

Mn(II) < Fe(II) < Co(II) < Ni(II) < Cu(II) > Zn(II)

Considerações sobre compartimentalização:

O processo necessita de energia; íons precisam ser bombeados contra umgradiente de potencial químico. A diferença de concentrações gera um potencial elétrico através da membrana que divide as duas regiões.

Essa diferença armazena energia, que é liberada quando os íons voltam as suas posições originais

Ex: Diferença de potencial elétrico para o K+:

!" = (RT/F)ln{[K+]int/[K+]ext}

Transportadores e bombas transferem íons contra um gradiente de concentração.

Proteínas não estão estáticas: são constantemente degradadas por enzimas e modificadas quando coordenadas a metais

Principais ligantes biológicos dos metais: aminoácidos, água, sulfeto, sulfato,...

Mg

Sítios

biológicos

de

c

Proteínas: sequência de amino-ácidos unidospor ligação peptídica.

Àcidos e bases duros e macios

Ácidos duros preferem se ligar com bases durasÁcidos macios com bases macias.

______ácidos duros

______ácidos macios

______ácidos de fronteira

DUROS DE FRONTEIRA MACIOS___________________________________________________

Ácidos Fe+2, Co+2, Ni+2, Cu+, Au+, Ag+, Tl+, Hg+,H+, Li+, Na+, Cu+2, Zn+2, Pb+2, Pd+2, Cd+2, Pt+2, Hg+2, BH3

K+, Be+2, Mg+2, SO2, BBr3Ca+2, Cr+2, Cr+3,Al+3, SO3, BF3

BasesF-, OH-, H2O, NH3, NO2

-, SO3-2, Br-, H-, R-, CN-, CO, I-, S*CN-,

CO3-2, NO3

-, O-2, N3-, N2, C6H5N, SCN*- R3P, C6H5, R2S

SO4-2, PO4

-3, ClO4-

a) Estrutura secundária de proteínas; b) ocupação do espaço por átomos diferentes do hidrogênio.

Ionóforos : propiciam a coordenação seletiva.Ex.: antibiótico valinomicina

Transporte de Sódio e Potássio

Proteínas sinalizadoras de cálcioCa+2 propicia troca rápida de ligantes e número de coordenaçãoFlexível. Mensageiro importante.Movimento muscular : troponina + Ca

Calmodulina – ativa a Proteína quinase

água

Ca

asp

asp

asp

glu

Carbonilapeptídica

Sonda fluorescente que detecta Ca intracelularFURA-2

Zn2(Cys)6

Transcrição - Dedos de Zn – controlam como o código genético é convertidoem ARN.

Interação dos dedos de Zn com o ADN. Zn é inativo quanto à oxirredução,portanto não causa danos ao ADN.

“Punhos de Zn”

Transporte e armazenagem seletiva de ferro

Fe

tyr

tyr

hisasp

carbonato

transferrina

ferritina

ferridrita

Mioglobina - monômero

Transporte e armazenamento de oxigênio

Hemoglobina - tetrâmero

Hemocianina + O2

Desoxihemocianina(incolor)

Hemocianina(azul)

O2

OH

Fe Fe

Hemeritrina

Transferência de elétrons

Quinona a hidroquinona

Citocromo c

FeMet

His

Fe

Fe

His His

Clusters de Fe-S

[2Fe-2S] [4Fe-4S]

[3Fe-4S] [2Fe-2S]

Centro Rieske

Centros de TE do cobre

plastocianina

Cu Cu

His

His

Cys

Cys

PROCESSOS CATALÍTICOS

1. CATÁLISE ÁCIDO-BASE

ENZIMA DE ZINCO

ANIDRASE CARBÔNICA

Fosfatase alcalina

Mg

Zn

Znfosfato

Sítio ativo da aconitase

OH

citrato

S

Fe

Sítio ativo do citocromo c oxidase

Fe

CuO2

His-Tyr

Sítio ativo da laccase

Cu

H2O

O

TPQ

Met

Cu

H2O H2O

O

Fe Fe

Formiatoligado

Cu

Cu

Feniltiouréia

O

OMo

Cys

Ditioleno

Pterina

Cluster P da nitrogenase [8Fe-7S]

Fe

S

homocitrato

Mo

X S

Fe

FeMoco nitrogenase [Mo7Fe-8S,X]

S Cu

Cluster Cuz[4Cu-S]

Ni

OH

Fe

CN

CO

[NiFe] hidrogenase

[FeFe] hidrogenase

Cn

CO

CN

Dano oxidativo

Estrutura do CooA

Comparação dos sítios do Cu e Zn em CueR e ZntR

Sílica porosa do microesqueleto deRadiolário

Sensor de gravidade: cristais de Calcita do ouvido

Cristais de magnetita em bactériasmagnetotáticas