INTRODUÇÃO

As proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada resíduo de

aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo específico de ligação covalente.

(O termo resíduo reflete a perda dos elementos da água quando um

aminoácido é unido a outro). Proteínas podem ser degradadas (hidrolisadas)

aos seus aminoácidos constituintes por uma variedade de métodos, e os

estudos iniciais das proteínas naturalmente focaram nos aminoácidos livres

derivados delas. Vinte aminoácidos diferentes são comumente encontrados

nas proteínas.

Todas as proteínas existentes nos seres vivos, desde os vírus até os

seres humanos, são constituídas por combinações de apenas vinte

aminoácidos. Esses blocos constituintes da vida se unem entre si, como contas

de um colar, para formar longas cadeias e moléculas complexas que

configuram a estrutura de todos os organismos vivos. O aminoácido é um

composto orgânico que apresenta, em sua molécula, um grupo ácido (-COOH)

e um grupo amino (-NH2), além de um radical -R, que vai ser responsável pela

diferenciação entre os diversos tipos de aminoácidos existentes.

A fim de identificar os aminoácidos e as proteínas provenientes de

amostras analisadas em laboratório, foram utilizadas as reações de

xantoproteína e de biureto, que facilitaram a identificação devido às colorações

características das reações estudadas.

OBJETIVOS

- Caracterizar a presença e ausência de proteínas e aminoácidos nas soluções

analisadas;

- Relacionar as observações práticas com a teoria estudada.

METODOLOGIA

1º Parte:

1- Numerou-se um tubo de ensaio;

2- Colocou-se no tubo, 1 ml de caseína e 10 gotas de ácido nítrico;

3- Agitou-se e observou a coloração;

4- Levou para o Bico de Bunsen;

5- Depois de fervido, adicionou 4 ml de hidróxido de hidrogênio;

6- Agitou mais uma vez e observou a coloração.

2º Parte:

1- Numerou-se dois tubos de ensaio;

2- No primeiro tubo, colocou-se 2ml de reagente de biureto e 1 ml de

caseína;

3- No segundo tubo, colocou-se 2ml de reagente de biureto e 1 ml de água;

4- Após colocar os reagentes nos tubos, houve a agitação dos mesmos;

5- Observação da coloração.

RESULTADO E DISCUSSÕES

TESTE 1: Identificação de Aminoácido

(Reação de Xantoproteína)

A reação xantoproteica é característica de grupos R benzênicos. Os

aminoácidos que possuem uma estrutura com anéis aromáticos formam

derivados nitrosos originando derivados amarelos quando aquecidos com ácido

nítrico concentrado. Quando se acrescentou hidróxido de sódio (NaOH) a cor

das soluções passou a ser cor de laranja, devido à formação de sais destes

derivados.

Após realizar o experimento, observou-se que a solução adquiriu coloração

alaranjada, significando a presença de aminoácido.

TESTE 2: Identificação de Proteína

(Reação de Biureto)

1º tubo: a solução ficou violeta

2º tubo: não houve modificação na coloração

A reação do biureto é caracterizada por identificar a presença de proteínas

e peptídeos com três ou mais resíduos de aminoácidos, no qual uma

substância adicionada, caseína, interage com as ligações peptídicas , havendo

assim na primeira amostra uma modificação na coloração, passando a ser

violeta, devido a presença de proteínas. Já a segunda amostra, por conter

somente aminoácidos, não adquire coloração violeta, indicando assim a

ausência de proteína.

CONCLUSÃO

A partir dos resultados observados, conclui-se que é possível determinar a

presença de proteínas em solução com o auxílio de algumas reações químicas

conhecidas, bem como a natureza de alguns aminoácidos presentes nestas

proteínas. É possível identificar as proteínas como moléculas carregadas e

reconhecer os fatores ligados à solubilidade das proteínas em água.

REFERÊNCIAS

LEHNINGER, Albert L.; NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de

bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.

MURRAY, Robert K., GRANNER, Daryl K., RODWELL, Victor W. Bioquímica

Ilustrada. 27. ed. São Paulo: McGraw- Hill, 2007.

VOET, Donald; VOET, Judith G.; Pratt, Charlotte W. Fundamentos de

Bioquímica. Porto Alegre: Artemed Editora, 2000.

Reação de Xantoproteína. David de Sousa. Blog Naturalli. Disponível em:

<http://naturalinet.blogspot.com.br/2010/04/reaccao-xantoproteica.html>.

Acesso em: 19 março 2013.

UNIVERSIDADE FEDERAL DO MARANHÃO- UFMA. Caderno de aulas práticas de bioquímica. Disponível em: <http://www.google.com.br/url?sa=t&rct=j&q=caderno%20de%20aulas%20praticas%20de%20bioquimica&source=web&cd=1&cad=rja&ved=0CC0QFjAA&url=http%3A%2F%2Fxa.yimg.com%2Fkq%2Fgroups%2F21607685%2F2066448622%2Fname%2FCaderno%2Bde%2Baulas%2Bpraticas%2Bde%2Bbioquimica.pdf&ei=petKUaWgE4n68gS05oCoCQ&usg=AFQjCNGZZiT6AhiQneXUtBZYYHoKuWAiVw&bvm=bv.44158598,d.eWU>. Acesso em: 19 março 2013.

ANEXOS

1-O que é um aminoácido?

É uma molécula orgânica que contém um grupo amina e um grupo carboxila, e

uma cadeia lateral que é específica para cada aminoácido.

2- O que difere um aminoácido do outro? Justifique sua resposta

Radical, porque todo aminoácido irá possuir um grupo carboxila, um grupo

amina e um hidrogênio ligados ao mesmo átomo de carbono, então o que vai

diferir um aminoácido do outro é o seu radical.

3- Explique a reação de xantoproteína

A Reação Xantoproteica é uma reação utilizada na identificação da presença

de proteínas. O seu nome deve-se á formação de coágulos amarelados através

do processo de detecção, uma vez que “Xanto” remete para amarelo.

As proteínas são detectadas através da adição de um ácido (Ácido Nítrico) e

pelo aquecimento da amostra a testar. Este processo deverá formar coágulos

amarelados caso existam proteínas. Posteriormente, é adicionada uma base

(Amônia) que deverá alcalinizar as proteínas, tornando-as alaranjadas.

Esta reação permite detectar a presença de proteínas com anel aromático, um

tipo de cadeia de hidrocarbonetos. Os coágulos amarelos resultam de uma

reação entre o ácido nítrico e o anel aromático da proteína. O calor funciona

como catalisador desta reação. A alcalinização realça os produtos desta

reação, tornando-os alaranjados.

4- Qual a cor que indica a presença de aminoácidos tirosina e triptofano?

Alaranjada

5-Defina proteína

São as macromoléculas biológicas mais abundantes que ocorrem em todas as

células e em todas as partes das células.

6-Quais os níveis estruturais presentes nas proteínas? Fale sobre cada

um deles.

Primária: - Dada pela  sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da

molécula;

- É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o

arranjo espacial da molécula.

- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos

semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e

uma extremidade "carboxila terminal".

Secundária: - É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si

na sequência primária da proteína.

- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples

estruturalmente.

- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a

dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

- O arranjo secundário de um polipeptídio pode ocorrer de forma regular; isso

acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são

iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

Terciária: - Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na

sequência polipeptídica.

- É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".

- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.

- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios,

regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por

segmentos lineares da cadeia polipeptídica.

- Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura

tridimensional de uma proteína.

Quaternária: - Surge apenas nas proteínas oligoméricas.

- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no

espaço, as subunidades da molécula.

- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes

dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações

hidrofóbicas, etc.

- As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no

desempenho da função bioquímica da proteína.

7-Qual a cor que caracteriza a presença de proteína? E qual a cor que

caracteriza a ausência?

Presença: Violeta

Ausência: Incolor

8-Os objetivos da prática foram alcançados? Justifique

Sim, pois aprendemos a identificar tanto os aminoácidos e as proteínas,

fazendo um elo com o aprendizado que tivemos na teoria.