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FACULDADE DE MEDICINA DE RIBEIRÃO PRETO BIOQUIMICA GERAL RFM 0004 REGULAÇAO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA Prof. Dr. Vanderlei Rodrigues Departamento de Bioquímica e Imunologia -2014-. REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA. A S ESTRATÉGIAS PARA A REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA SÃO: - PowerPoint PPT PresentationTRANSCRIPT
FACULDADE DE MEDICINA DE RIBEIRÃO PRETO
BIOQUIMICA GERAL RFM 0004
REGULAÇAO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Prof. Dr. Vanderlei RodriguesDepartamento de Bioquímica e Imunologia
-2014-
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
A S ESTRATÉGIAS PARA A REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA SÃO:
● FISICO ● MODIFICAÇÕES COVALENTES
● CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO ● ATIVAÇÃO ENZIMÁTICA
● CONCENTRAÇÃO DA ENZIMA
● EXPRESSÃO GÊNICA
●ALOSTERISMO ●ISOENZIMAS
CONTROLE FISICO
A ENZIMA E O SUBSTRATO DEVEM ESTAR NO MESMO COMPARTIMENTO CELULAR.É O CHAMADO COMPARTIMENTALIZAÇÃO.
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
NA CELULA, QUAL É A VELOCIDADE QUE A ENZIMA USA?
Geralmente a concentração celular do substrato na célula tende aser muito similar ao Km da enzima.
CONCENTRAÇÃO ENZIMÁTICA
Síntese e degradação
Assim como qualquer outra proteína, a concentraçãode uma dada enzima vai depender da relação entre astaxas de síntese (ks) e degradação (kdeg)
ENZIMA
DEGRADAÇÃO SÍNTESE
AMINOÁCIDOS
CONTROLE AO NÍVEL DA EXPRESSÃO GÊNICA
O nível de colesterol na célula, pode ativar ou inibir a enzima chave responsável pela regulação da via de síntese do colesterol GENOMAAcetil-Coa Síntese da enzima HMG-Coa Redutase INIBEHMG-Coa ATIVA
ALTOÁcido mevalônico colesterol BAIXO
CONTROLE ALOSTÉRICO
Proteínas alostéricas são aquelas que adquiremdiferentes conformações induzidas pela ligação demoduladores.
O mesmo conceito se aplica para as enzimas.•Moduladores:
podem ser tanto inibidores como estimuladores.
Modelo de alosterismo
PADRÕES DAS ISOZIMAS NO DESENVOLVIMENTO E NOS TECIDOS
MODIFICAÇÃO COVALENTE FOSFORILAÇÃO:
Proteínas quinases: catalisam a adição de um grupo fosfato a um resíduo de Ser, Thr ou Tyr.
DESFOSFORILAÇÃO
Proteínas fosfatases catalisam a remoção de um grupofosfato de resíduos de Ser, Thr ou Tyr.
Regulação por clivagem de um precursor enzimático zimogêneo: precursor inativo ou proenzima