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Faculdade de Excelência do Rio Grande do Norte/FATERN

Fisioterapia Bioquímica

Prof. Brunno Macedo

AULA 7

Sobre “Enzimas”, importante saber:

• Conceito;

• Importância biológica ;

• Propriedades;

• Regulação e interferentes da atividade

Enzimática



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ENZIMAS

• Enzimas são moléculas com

função catalisadora, promovendo

a elevação da velocidade das

reações biológicas.

• “ Toda enzima é uma proteína,

mas nem toda proteína é uma

enzima ”.

• Não é consumida após a reação.



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NOMENCLATURA

• Nome recomendado

- SUBSTRATO + ASE, exemplo: Sacarase

- FUNÇÃO + ASE, exemplo: RNA polimerase

• Nome sistemático (IUBMB)

- Exemplo: D-gliceraldeido-3-fosfatase: NAD-

oxidorredutase.



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PROPRIEDADE DAS ENZIMAS

• SÍTIO ATIVO

É uma região da enzima que forma

uma fenda complementar ao

respectivo substrato.

• EFICIÊNCIA CATALÍTICA

Geralmente a velocidade das

reações é aumentada da ordem de

1000 a 100.000.000 de vezes.



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• ESPECIFICIDADE

As enzimas são altamente específicas interagindo

com um número limitadíssimo de substratos e catalisando apenas

um tipo de reação.



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• CO-FATORES

Algumas enzimas se associam a co-fatores não protéicos. Podem

ser metálicos como Zn2+ e Fe2+ ou coenzimas geralmente derivados

de vitaminas (NAD+, FAD e Coenzima A).

• REGULAÇÃO

A atividade de uma enzima pode ser regulada através da ativação

ou inibição, gerando uma maior ou menor quantidade de produtos,

respectivamente.



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• LOCALIZAÇÃO DENTRO DA CÉLULA

A compartimentalização de uma enzima dentro da célula é

importante para separar substratos e produtos no sentido de evitar

possíveis competições



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FUNCIONAMENTO DAS ENZIMAS

As enzimas atuam basicamente

diminuindo a energia de ativação

como mostrada na figura ao lado.



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FATORES QUE AFETAM A

VELOCIDADE DA REAÇÃO

• CONCENTRAÇÃO DO

SUBSTRATO

Para uma mesma

quantidade de enzima a

velocidade de reação cresce

com a adição de substrato ao

meio, sendo limitada quando

houver a saturação enzimática.



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• TEMPERATURA

A temperatura tem poder de

elevar a velocidade da reação até

certo ponto, pois a partir daí

ocorre desnaturação enzimática.



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• pH

Enzimas diferentes podem

apresentar diferentes pHs ótimos

de atuação, como mostrado no

exemplo ao lado.



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INIBIÇÃO DA ATIVIDADE

ENZIMÁTICA

• Inibição competitiva

Ocorre quando o inibidor liga-se

reversivelmente ao sitio de ligação

que o substrato normalmente

ocuparia.

• Inibição não competitiva

Ocorre quando o inibidor se liga

a sítios diferentes dos sítios do

substrato e impede a ação da

enzima em questão.



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REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA

• SÍTIOS ALOSTÉRICOS DE LIGAÇÃO

São diferentes dos sítios de substrato e tem a capacidade de

aumentar a atividade enzimática ou diminuir a atividade enzimática.

• REGULAÇÃO ENZIMÁTICA POR MEIO DE LIGAÇÕES COVALENTES

Resume-se a processos de fosforilação e desfosforilação

• INDUÇÃO E REPRESSÃO DA SÍNTESE ENZIMÁTICA.

Esse mecanismo é variado, mas podemos citar como regulador da

síntese de enzimas os hormônios.

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