ENZIMAS

Bioquímica

Profa. Renata Valença

ENZIMAS

≈ Catálise – organismo metabolizante

≈Maneiras de aumentar a velocidade das

reações químicas

CONSIDERAÇÕES GERAIS

PROPRIEDADES

São Zwitterions Não são consumidas nas

reações

São Anfóteros Apresentam sítio ativo

Possuem pI A maioria é proteína

Agem em temperatura e

pH ideais

Atuam em concentrações

muito baixas

Aceleram a velocidade das

reações – 1014 vezes;

Transformam 100 a 1000

S em P/minuto de reação

São específicas São intracelulares

CLASSIFICAÇÃO

Baseada no tipo de reação executada

OXIDORREDUTASES

► Transferência de elétrons

● Oxidases e Desidrogenases

TRANSFERASES

CLASSIFICAÇÃO

► Transferência de grupamentos funcionais

(amina, fosfato, acil, carboxil)

● Quinases e Transaminases

CLASSIFICAÇÃO

HIDROLASES

► Hidrólise de ligação covalente

● Peptidases

CLASSIFICAÇÃO

LIASES

► Quebra de ligações covalentes e remoção de

moléculas de água, amônia e gás carbônico

● Dexcarboxilases

CLASSIFICAÇÃO

ISOMERASES

► Reações de interconversão entre isômeros

ópticos ou geométricos

● Epimerases

CLASSIFICAÇÃO

LIGASES

► Formação de novas moléculas a partir da

ligação entre duas já existentes, sempre às custas

de energia (ATP)

● Sintetases

MODELOS DE INTERAÇÃO ENZIMA SUBSTRATO

♦ Sítio Ativo

♦ Substrato Específico – Formação do Produto

MODELOS DE INTERAÇÃO ENZIMA SUBSTRATO

MODELO CHAVE-FECHADURA

MODELOS DE INTERAÇÃO ENZIMA SUBSTRATO

MODELO ENCAIXE INDUZIDO

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL

• Inativação definitiva da enzima

INIBIÇÃO REVERSÍVEL

• Inativação temporária da enzima

COMPETITIVO e NÃO COMPETITIVO

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

INIBIÇÃO COMPETITIVA

• Competem com o substrato pelo sítio ativo

• Configuração semelhante ao substrato

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA

• Ausência de

semelhança estrutural

com substrato

• Ligação a radicais

fora do sítio ativo

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

Esquema das Inibições Competitiva e Não Competitiva