definição: polímeros de aminoácidos (aa) unidos por ligações peptídicas. proteínas

Definição: polímeros de aminoácidos (aa) unidos por ligações peptídicas.

Proteínas

Fibrosas: Função Estrutural

Globulares: Função Metabólica

Classificação das Proteínas

Morfologia celular

Catalisadores das reações químicas (enzimas)

Controle da permeabilidade celular

Regulação a concentração de metabólitos

Controle da expressão gênica

Funções das proteínas

Estrutura primária – seqüência de aminoácidos.

Forma espacial das proteínas

Estrutura secundária – forma espiralada da seqüência primária.


Estrutura terciária- forma globosa da estrutura secundária (nó), resultado de novas ligações peptídicas.


Estrutura quaternária- mistura de várias estruturas terciárias.


AMINOÁCIDOS – compostos orgânicos com um grupamento amina

(-NH2) e uma carboxila (-COOH) que nunca mudam.

Fórmula geral dos aminoácidos

OU

Componentes das proteínas

Como diferenciar aminoácidosO que difere um aminoácido de outro é o

radical, que pode ser um único hidrogênio ou uma cadeia de carbonos.

Variedade de aminoácidosExistem 20 tipos de radicais na natureza,

portanto, existem 20 tipos de aminoácidos.


Ligação entre os aminoácidosOs aminoácidos ligam-se uns

aos outros, formando moléculas que chamamos de peptídeos.

A ligação entre dois aminoácidos é ligação peptídica.

Dois aminoácidos unidos por uma ligação peptídica formam um dipeptídeo. Mais de dois aminoácidos formam um polipeptídeo.

Ligação peptídica


Classificação dos aminoácidosEssenciais- São aminoácidos obtidos das plantas

ou animais porque não são produzidos em nosso organismo.

Naturais- são os doze aminoácidos que podem ser produzidos (no fígado)no organismo humano.

Proteína Mais de setenta aminoácidos formam uma

proteína.


Desnaturação Perda das propriedades características das

proteínas causada pelo rompimento das pontes de hidrogênio e outras ligações que mantêm a estrutura espacial das proteínas.

Fatores de desnaturaçãoCalor, variação de acidez (pH) e algumas

substâncias químicas.

Características das proteínas

Enzimas - proteínas que catalisam reações químicas que sem elas, só ocorreriam com muito gasto de calor.

Proteínas especiais

Anticorpos- proteínas específicas que neutralizam microrganismos ou moléculas.

•Exemplos:

• AMIDO: AMILASE

•LACTOSE: LACTASE

•MALTOSE: MALTASE

Modelo:

Chave x fechadura

Especificidade enzimática

Modo de ação de uma enzima

Substrato Enzima Produto Enzima

Amido Amilase Maltose Amilase

Maltose Maltase Glicose Maltase

Fatores que interferem na atividade enzimática

Ponto de desnaturação


Variação de PH

0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14

Ácido

Neutro

Básico


Estômago Boca Intestino

Ácido Neutro Básico

Pepsina Ptialina Tripsina

Digere Proteínas

Digere Amido

Digere Proteínas

Atividadeenzimática

Variação de PH

Ph ideal para a Ptialina

0 1 2 3 4 5 6 7 8 91011121314




Variação de PH

Ph ideal para a Pepsina

0 1 2 3 4 5 6 7 8 91011121314



Variação de PH

Ph ideal para a Tripsina

0 1 2 3 4 5 6 7 8 91011121314

Questões

1- Explique o que são aminoácidos naturais e essenciais.

2- Como os aminoácidos se unem para formar as proteínas?

3- Explique por que, embora haja apenas vinte aminoácidos, há milhares de proteínas diferentes em nosso organismo.

4- Explique o que é desnaturação e em que condições esse processo acontece.

5- Duas proteínas possuem exatamente 456 aminoácidos. Com essa informação, podemos concluir que essas proteínas são iguais? Justifique sua resposta.

6- Explique por que a baixa temperatura pode ser usada para conservar amostras de órgãos para estudos ou para transplantes.

Questões

definição: polímeros de aminoácidos (aa) unidos por ligações peptídicas. proteínas

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