aula enzimas

Enzimas

Definio Enzimas so protenas especializadas que

tm como funo acelerar reaes qumicas, Catalisadores biolgicos;

Funo: Viabilizar a atividade das clulas, quebrando

molculas ou juntando-as para formar novos compostos.

Com exceo de um pequeno grupo de molculas de RNA com propriedades catalticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas so PROTENAS.

Catalisador. Substncia que aumenta a velocidade de uma reao qumica sem sofrer qualquer alterao durante o processo. No afetam a constante de equilbrio; diminuem a energia de activao.

Substrato (Reagente) Molcula sobre a qual atua a enzima;

Produto: Molculas produdizas aps a ao da enzima.

- Stio de ligao ou stio cataltico: regio da enzima onde ocorre o encaixe entre o corresponde, geralmente, a um entalhe na estrutura da molcula da enzima formado por uma sequncia de aminocidos que garante a forma de uma cavidade.

Propriedades / caractersticasEficincia cataltica maior que os catalisadores qumicos

Alto grau de especificidade pelo substrato

Funcionam em solues aquosas

Atuam em condies suaves de t e pH

Aparecem com estrutura inalterada ao final da reao

No alteram o equilbrio qumico das reaes, apenas o aceleram

Atuam em quantidades mnimas (qtde. E < S)

Cofator: ento a poro no proticada enzima. ons metlicos (Fe++, Mn++, Zn++) compostos orgnicos denominados

coenzimas (ex.: vitaminas).

Apoenzima: parte proteica da enzima

Holoenzima: complexo enzima/co-fator denominado

Vrias enzimas consistem apenas da cadeia polipeptdica, todavia, outras requerem a ligao dos chamados cofatores para que possam funcionar (tornarem-se ativas) exercendo seu papel de catalisadoras biolgicas.

Co-fatores

Molcula pequena, orgnica ou inorgnica, requerida para que uma apoenzima adquira atividade:

Quase 1/3 das enzimas requerem um componente no protico para sua atividade, denominado cofator

Poro proticaAPOENZIMA

Cofator

HOLOENZIMA

ons metlicos

Molculas orgnicas

Coenzimascoenzima: refere-se a cofatores complexos, que no so apenas ions metlicos;grupo prosttico: cofator ligado de forma covalente cadeia polipeptdica.

Co-fatores Algumas enzimas que contm ou necessitam de

elementos inorgnicos como cofatores

A- Cofatores inorgnicosENZIMA COFATOR

PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3

CITOCROMO OXIDASE Cu+2

LCOOL DESIDROGENASE Zn+2

HEXOQUINASE Mg+2

UREASE Ni+2

B - Co-fatores Orgnicos - Coenzimas

Maioria deriva de vitaminas hidrossolveis Muitos organismos no conseguem sintetizar certas

pores das coenzimas essenciais. Tais substnciasdevem estar presentes na dieta desses organismos eso, portanto, chamadas de vitaminas.

Classificam-se em: transportadoras de hidrognio transportadoras de grupos qumicos

Nomenclatura e classificao das enzimas

Nome do substrato + Sufixo ase:

Nomenclatura e classificao das enzimas

Sufixo ase ao nome do substrato (chamada de Nome Recomendado), ou seja, a molcula na qual a enzima exerce sua ao cataltica.

Ex: urease catalisa a hidrlise da uria em amnia

e CO2 arginase catalisa a hidrlise da arginina em

ornitina e uria fosfatase catalisa a hidrlise de steres de

fosfato

Nome do substrato + Sufixo ase:

Classificao das Enzimas Segundo a Comisso de Enzimas

1. Oxido-redutases: reaes de oxidao-reduo ou transferncia de eltrons Desidrogenases e Oxidases

2.Transferases: transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil Quinases e Transaminases

3.Hidrolases:reaes de hidrlise de ligao covalente - Peptidases

4.Liases: catalisam a quebra de ligaes covalentes e a remoo de molculas de gua, amnia e gs carbnico Dehidratases e Descarboxilases

5.Isomerases: reaes de interconverso entre ismeros ticos ou geomtricos - Epimerases

6.Ligases:catalisam reaes de formao de novas molculas a partir da ligao entre duas pr-existentes, sempre s custas de energia - Sintetases

Outra classificao

a) Simples: formadas apenas por aminocidos (holoenzimas = enzimas ativas).

b) Conjugadas: formadas por uma parte protica(apoenzima = enzima inativa) e um radical prosttico (coenzima) , formando assim uma holoenzima.

Muitos hormnios e vitaminas funcionam como coenzimas.

A reao enzimtica: o centro ativoA reao ocorre no centro ativo:

contm os resduos de aminocidos directamente envolvidos na reaco;

ocupa uma parte relativamente pequena do volume total da enzima;

trata-se de uma entidade tridimensional;

corresponde, geralmente, a uma cavidade na molcula de enzima, com um ambiente qumico muito prprio.

o substrato entra no stio activo e liga-se enzima atravs de interaces fracas, no covalentes;

Mecanismo de Ao

O princpio do catalisador diminuir a energia de ativao.

A enzima se liga a uma molcula de substrato em uma regio especfica denominada stio de ligao, e o outro lado desta cadeia age na catlise.

Ao completar a reao cataltica a enzima libera o produto e retorna a forma original. O processo ocorre em duas etapas:

(1) S + E > ou < ES* (etapa reversvel)

(2) ES > E + P (etapa irreversvel)

* complexo enzima-substrato

A reao catalisada por uma enzima, pode-se citar a quebra do substrato sacarose em seus dois monossacardios constituintes, uma molcula de glicose e uma de frutose. A enzima que catalisa essa reao a sacarase:

Mecanismo de Ao

Modelo Chave-fechaduraA enzima se encaixa com o substrato especfico no stio ativo, como uma chave e fechadura.

Mecanismo de Ao Modelo do ajuste induzido

Tanto a enzima quanto o substrato sofrem conformao para o encaixe. A enzima no aceita simplesmente o substrato, o substrato distorcido para conformao exata do estado de transio

Reaes Catalisadas por EnzimasE

ner

gia

do

sist

ema

(G)

Progresso da Reao

Energia de Ativaao na presena de enzima

Energia de Ativao na ausncia de enzima

G reao

No catalisada

Catalisada

Reagentes

Produtos

En

ergi

a d

o si

stem

a (G

)

Progresso da Reao

Energia de Ativaao na presena de enzima

Energia de Ativao na ausncia de enzima

No catalisada

Catalisada

Reaes Catalisadas por Enzimas

Reagentes

Produtos

Catalisador atua diminuindo a Energia de Ativao


Ex: Decomposio do H2O2

H2O2 H2O O2+Catalase

Condies da Reao Energia livre de AtivaoKJ/mol Kcal/mol

VelocidadeRelativa

Sem catalisador

Platina

Enzima Catalase

75,2 18,0

48,9 11,7

23,0 5,5

1

2,77 x 104

6,51 x 108


Embora a enzima participe da sequncia da reao, ela no sofre nenhuma transformao.

Poucas molculas de E so capazes de catalisar a converso de milhares de molculas de S a P.

Atuam em pequenas concentraes


Nmero de renovao = n de molculas de substrato convertidas em produto por uma nica molcula de enzima em uma dada unidade de tempo.

1 molcula de Catalase decompe5 000 000 de molculas de H2O2pH = 6,8 em 1 min

Inibio enzimtica

Pode ser irreversvel ou reversvel

(inibio competitiva inibidor compete junto ao substrato pela enzima).

Ex: (1) a penicilina inibe a enzima bacteriana transpeptidase, impedindo a formao da parede celular.

(2) as sulfas competem com o cido paraminobenzico (precursor do cido flico indispensvel para a reproduo bacteriana).

Inibidores enzimticos competitivos

Reagem reversivelmente com a enzima livre no stio cataltico em competio com o substrato, para formar um complexo enzima-inibidor.

Inibidores enzimticos No competitivos

Reagem com a enzima livre, mas no no stio cataltico.

A nica maneira de reverter a inibio a retirada do inibidor da molcula da enzima

Inibio Irreversvel Algumas substncias se ligam covalentemente s

enzimas deixando-as inativas.

Na maioria dos casos a substncia reage com o grupo funcional no stio ativo bloqueando o local do substrato, deixando a enzima cataliticamente inativa.

Inibidores irreversveis podem ser extremamente seletivos pois so semelhantes ao substrato.

Muitos venenos so inibidores enzimticos irreversveis, como o caso de DDT, do mercrio, do cianeto, etc..

Fatores que Influenciam a Ao

Enzimtica

Concentrao da Enzima

Concentrao do Substrato

pH: da mesma forma que a temperatura, existe um pH ideal para realizar a atividade enzimtica.

Temperatura: existe uma temperatura tima para que a reao possa ser catalisada, nos seres humanos essa temperatura de 36 at 37 C, variada essa temperatura, a velocidade de reao ser reduzida.

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