base química da vida iv proteínas

AS PROTEÍNAS

Profesor: Adán Gonçalves

Son as macromoléculas máis abundantes das células. Están constituídas

por C, N, O e H, e nalgúns casos S.

Algúns tipos de proteínas poden presentar ademais P, Fe, Mg, Cu…

As proteínas están constituídas por subunidades monoméricas

relativamente sinxelas, os aminoácidos.

1. COMPOSICIÓN DAS PROTEÍNAS

1.1. OS AMINOÁCIDOS (aa)

Constituídos por un grupo carboxílico ou ácido (-COOH) e un grupo amino

(-NH2) unidos a un mesmo átomo de carbono (Cα), ao que tamén se unen

un átomo de H e un cuarto grupo chamado grupo R ou cadea lateral.

Os grupos R determinan as propiedades dos aa (estrutura, tamaño e carga

eléctrica).

Os animais non son capaces de sintetizar todos os tipos de aa. Aqueles que

non podemos sintetizar e debemos incorporar na nosa dieta chámanse

aminoácidos esenciais.

Clasificación dos aminoácidos

Os aa clasifícanse en catro grupos atendendo á súa polaridade e carga a pH

fisiolóxico ( 7,4):

Aminoácidos apolares ou hidrófobos. R: é unha cadea hidrocarbonada.

Aminoácidos polares sen carga (neutros). R: ten grupos polares.

Aminoácidos polares cargados negativamente (ácidos). R: ten un grupo

ácido.

Aminoácidos polares cargados positivamente (básicos). R: ten un grupo

amino.

Na seguinte táboa represéntanse os 20 aa proteicos(1) nas formas iónicas en

que aparecen a pH fisiolóxico:

1.1. OS AMINOÁCIDOS (aa)

Nota (1): atopáronse uns 300 aa en células vivas que desempeñan diversas funcións, pero non forman parte das proteínas

1.1. OS AMINOÁCIDOS (aa)

Propiedades dos aminoácidos

Propiedades estereoquímicas dos aa

En todos os aa, agás a glicina ou glicocola (Gly), o Cα é asimétrico. Dun

modo similar aos glícidos fálase de formas D- e L-, segundo estea, neste

caso, o grupo amino á dereita ou á esquerda. Todos os aa proteicos son L-

aa. Lembrade que esto non ten que ver con ser dextróxiro ou levóxiro, un

L-aa pode ser dextróxiro e un D-aa levóxiro.

Propiedades ácido-base

Os aa son moléculas anfóteras, xa que poden actuar como ácidos ou

como bases dependendo do pH da solución. Esto é debido a que o grupo

COOH pode liberar protóns (ácido) e o grupo amino pode captar protóns:

COOH COO- + H+

NH2 + H+ NH3+

Gracias a esta propiedade os aa manteñen constante o pH do medio, é

dicir actúan cun efecto tampón ou amortecedor, dun xeito similar as

sales que xa vimos:

Se se acidifica o medio no que se atopa (aumentan os H+ ) a forma

dipolar o grupo carboxilo capta H+ (-COO- + H COOH)

Se se basifica o medio no que se atopa (diminúen os H+) o grupo

amino libera H+ (-NH3+ NH2 + H+)

O pH no cal un aminoácido tende a adoptar a forma dipolar neutra

(igual número de cargas + e -) denomínase punto isoeléctrico (p.I.)

A partir de aquí, xorde unha cuestión:

Como todos os aa teñen un grupo amino e un grupo carboxilo, todos

teñen o mesmo comportamento ácido-base?

A resposta é claramente non.

Esto se debe a que a capacidade ou tendencia para captar ou ceder H+

non depende só destes grupos, senón tamen da súa contorna, é dicir dos

grupos que teñen arredor, incluíndo as cadeas laterais.

1.2. O ENLACE PEPTÍDICO

Dous aa poden unirse por enlace amida covalente entre si e orixinan un

dipéptido. O enlace prodúcese entre o grupo carboxilo dun aa e o grupo

amino do outro aa.

Se se unen tres aa fálase dun tripéptido; se son catro, un tetrapéptido; se

son varios, un oligopéptido (ata 10); e se son moitos, un polipéptido (de 10 a

50). Normalmente, a partir de cincuenta aa fálase xa de proteína.

As unidades que forman parte dun péptido, é dicir os aa unidos,

denomínanse residuos.

Sempre que se establece a unión entre dous ou máis aa, na cadea quedan

dous extremos libres: un extremo amino-terminal ou N-terminal e outro

extremo carboxilo-terminal ou C-terminal.

Características do enlace peptídico

É un enlace ríxido que non pode xirar. Non obstante, os Cα situados a

ambolos dous lados do enlace si poden moverse. Este feito é fundamental

na estrutura tridimensional das proteínas e en consecuencia, como

veremos, na súa función.

2. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

As proteínas non son polímeros aminoacídicos indefinidos e unidos

ao chou , senón que están ordenados nunha secuencia de aa que

ademais é determinante para dar lugar ao pregamento espacial

característico de cada proteína (estrutura ou conformación

tridimensional nativa).

O pregamento sucede por rotacións dos enlaces simples do esqueleto

polipeptídico.

Os substituíntes dos átomos non poden adoptar infinitas

disposicións porque hai diversas restricións de xiro, como a

comentada rixidez do enlace peptídico ou as interaccións da auga

coa propia cadea, o que determina unha única estrutura

tridimensional estable.

Pódense diferenciar distintos niveis de complexidade estrutural que

denominamos estrutura primaria, secundaria, terciaria e cuaternaria. Así

mesmo os avances na comprensión desta complexidade nos permitiron

definir tamén motivos e dominios estruturais (ver apartado de estrutura

terciaria).

Estrutura primaria:

Refírese á secuencia aminoacídica da proteína. Polo tanto á composición

de aminoácidos e á orde en que se unen. A partir dela orixínanse todos

os demais niveis estruturais. As unións son os enlaces peptídicos.

Estrutura secundaria:

Pode definirse como a posición relativa de dous aa consecutivos no espazo. É

dicir, refírese á disposición lineal no espazo da estrutura primaria. Hai tres

tipos xerais:

- Hélice α: p.e. α- queratinas

Dextróxira.

Grupos R cara a fóra.

Pontes H intracatenarios.

- Lámina β ou lámina pregada: p.e. β- queratinas (sedas)

En zig-zag, nas arestas dispoñense os Cα.

Grupos R cara a arriba e cara a abaixo.

Pontes H intracatenarios e intercatenarios.

- Hélice p ou do coláxeno:

Levógira. Tres cadeas enrrolladas.

Pontes H intercatenarios.

A prolina e a hidroxiprolina son os aa característicos.

Ademais é habitual a chamada disposición ao chou na que non hai unha

estrutura definida debido a que non se forman pontes H. En xeral, polo

tanto os enlaces que estabilizan a estrutura secundaria son as pontes H.

α-queratinas

β-queratinas Hélice p - Coláxeno

MOTIVOS PROTEICOS (ESTRUTURAS SUPERSECUNDARIAS)

Motivos estruturais: é unha determinada combinación de estruturas

secundarias que atopamos en moitas proteínas. Un motivo pode ter

unha determinada función ou pertencer a unha unidade estrutural

maior. Un exemplo típico de motivo estrutural é a estrutura beta-alfa-

beta onde dúas follas beta paralelas están unidas por unha hélice α.

Non todas as proteínas

teñen motivos proteicos.

Estrutura terciaria:

Pode definirse como a disposición relativa de dous aminoácidos afastados

na cadea. É polo tanto, a conformación tridimensional ou estrutura nativa

das proteínas (disposición tridimensional dunha cadea polipeptídica

baseada en superpregamentos). Existen dúas formas básicas:

Estrutura fibrosa ou filamentosa: a estrutura 2º sofre só lixeiras

torsións. As proteínas fibrosas ou filamentosas teñen funcións de tipo

estrutural e son exemplos o coláxeno, as queratinas ou a elastina.

Estrutura globular: na estrutura fórmanse novos enlaces débiles. As

proteínas globulares adoitan ter funcións dinámicas, son exemplos

moitas encimas, a mioglobina...

Hai diversos enlaces que estabilizan a estrutura: pontes H, Van der Walls,

enlaces polares, pero os enlaces covalentes disulfuro son os máis

importantes.

PROTEÍNA FIBROSA: COLÁXENO

PROTEÍNA GLOBULAR: MIOGLOBINA

DOMINIOS PROTEICOS

A complexidade da estrutura terciaria fai que se diferencien subestruturas

dentro desta.

A análise de proteínas permítenos afirmar que existen rexións dentro

dunha proteína con certa independencia organizativa e funcionamento ata

certo punto autónomo. Frecuentemente estas rexións posúen a capacidade

de realizar unha parte da función da proteína como pode ser recoñecer

unha molécula específica ou interactuar con outra macromolécula. A estas

rexións denominámolas dominios é son subconxuntos da estrutura

terciaria. Unha estrutura terciaria pode estar composta por un ou varios

dominios.

Os dominios poden estar formados por varios motivos ou non.

A piruvato quinasa está formada por tres dominios

Estrutura cuaternaria:

Disposición no espazo de varias cadeas polipeptídicas. Dáse, polo tanto,

en proteínas oligoméricas ( proteínas formadas por máis dunha cadea

polipeptídica). Cada subunidade denomínase protómero. Un exemplo é a

hemoglobina que é unha proteína globular con estrutura cuaternaria;

outro exemplo son os complexos enzimáticos.

Estabilízase mediante enlaces non covalentes (débiles): pontes H, Vander

Walls...

Grupo Hemo

HEMOGLOBINA

NIVEIS ESTRUTURAIS

3. PROPIEDADES DAS PROTEÍNAS

Solubilidade: os radicais dos aa permiten ás proteínas interaccionar coa

auga. Se abundan os hidrófobos, a proteína será pouco ou nada soluble

en auga; se predominan os hidrofílicos será soluble.

Capacidade tampón: as proteínas están formadas por aa, e éstas son

moléculas anfóteras, polo que poden actuar como ácidos ou como bases

amortecendo cambios leves do pH do medio.

Especificidade: cada especie, e mesmo cada individuo ten as súas propias

proteínas. Así mesmo, as proteínas exercen unha determinada función e

non outra.

Unión específica proteína-ligando

Desnaturalización/renaturalización: a desnaturalización é a perda da

estrutura tridimensional dunha proteína. Pode suceder por cambios de

temperatura, pH, acción de deterxentes... Cando isto sucede, as

proteínas perden a súa actividade biolóxica.

A renaturalización é o proceso polo cal unha proteína pode recuperar a

súa estrutura, e polo tanto, a súa actividade biolóxica ao volver a

condicións estables.

En conclusión, a secuencia de aa determina a estrutura

tridimensional das proteínas que é a responsable da súa actividade

biolóxica.

3. PROPIEDADES DAS PROTEÍNAS

4. FUNCIÓNS DAS PROTEÍNAS

Estrutural: proteínas como o coláxeno, a elastina e as queratinas

confiren elasticidade ou rixidez aos órganos e tecidos dos que forman

parte. Outras proteínas son compoñentes das membranas celulares

(glicoproteínas de membrana) ou asócianse ao ADN para formar parte

dos cromosomas (histonas).

Encimática: as encimas son proteínas (agás os ribozimas), polo tanto

son necesarias para manter o metabolismo celular grazas ao seu labor

catalítico acelerando a velocidade das reaccións que se suceden nas

células. Exemplos: lipasa pancreática, amilasas…

Hormonal e reguladora: algunhas hormonas son proteínas. Por exemplo

a insulina, a tiroxina... Ademais algunhas glicoproteínas regulan a

expresión de certos xenes.

4. FUNCIÓNS DAS PROTEÍNAS

Defensiva: as inmunoglobulinas ou anticorpos son proteínas e o

fibrinóxeno e a trombina participan na coagulación sanguínea.

Transporte: a hemoglobina e a mioglobina (no músculo) transportan

o O2. A nivel das membranas celulares as proteínas son as

encargadas do transporte de moitas substancias. Tamén son un

exemplo as lipoproteínas que transportan lípidos no sangue.

Contráctil: a actina e a miosina son as proteínas encargadas da

contracción muscular.

Reserva enerxética: a ovoalbúmina do ovo ou a gliadina dos grans de

trigo desempeñan esta función.

Homeostática: hai glicoproteínas que se ocupan do mantemento do

equilibrio osmótico actuando conxuntamente cos sistemas tampón.

5. HOLOPROTEÍNAS E HETEROPROTEÍNAS

Se unha proteína está constituída só por aa se dice que é unha holoproteína

ou homoproteína; se presenta algún outro tipo de molécula fálase de

heteroproteínas.

5.1. Holoproteínas

Soen agruparse en proteínas fibrosas (insolubles en auga e típicas de

animais) e proteínas globulares (solubles en auga).

Proteínas fibrosas ou filamentosas:

Coláxenos: aportan resistencia aos tecidos conectivos e epiteliais.

Queratinas: ricas en Cys, as α queratinas abundan na epidermis (pelos,

unllas, cornos…) as β queratinas atópanse na seda.

Elastinas: aportan elasticidade nos conectivos e en órganos sometidos a

deformacions reversibles (arterias, pulmóns…)

Miosinas: participan na contracción muscular.

5. HOLOPROTEÍNAS E HETEROPROTEÍNAS

Proteínas globulares: ordenadas de maior a menor masa molecular as máis

importantes son:

Protaminas: básicas, no núcleo dos espermatozoides permitindo

compactalo.

Histonas: básicas, no núcleo das eucariotas, excepto nos

espermatozoides, serven para empaquetar o ADN.

Gluteninas: insolubles en auga. A máis importante, a glutenina xunto coa

gliadina constitúe o famoso gluten, os celíacos son intolerantes a el, que

podemos atopar en alimentos como o trigo.

Albúminas: de grande tamaño con función de reserva de aa e de

transporte de outras substancias. Ovoalbúmina do ovo, a seroalbúmina

do sangue e a globina da hemoglobina.

Globulinas: moi grandes. Solubles en solucións salinas e moi globulares.

As γ globulinas forman parte das inmunoglobulinas, as seroglobulinas do

sangue…

5. HOLOPROTEÍNAS E HETEROPROTEÍNAS

5.2. Heteroproteínas

As heteroproteínas ou proteínas conxugadas teñen unha parte non

peptídica que se denomína grupo prostético. A parte proteica chámase

apoproteína.

Cromoproteínas: o seu grupo prostético é unha substancia con cor polo

que tamén se chaman pigmentos. Hai dous grupos:

Pigmentos porfirínicos: teñen como grupo prostético unha porfirina (anel

tetrapirrólico). No centro hai un catión metálico. Se o catión é Fe+2

fálase do grupo Hemo. Neste grupo están a hemoglobina e a mioglobina

e os citocromos (transporte de e- a nivel de membrana).

Pigmentos non porfirínicos: non teñen porfirina. Por exemplo a

hemocianina (na hemolinfa;leva Cu) ou a rodopsina (na retina;

captación de luz a baixa luminosidade)

Glicoproteínas: o grupo prostético é un glícido. Por exemplo os diversos

grupos sanguíneos veñen dados por diferenzas nas cadeas glicídicas de

glicoproteínas localizadas nas membranas dos eritrocitos. Tamén son

un exemplo as inmunoglobulinas ou a protrombina do sangue.

Apolipoproteínas: heteroproteína que contén e transporta lípidos no

sangue. O seu grupo prostético é de natureza lipídica. O prefixo apo-

significa que a parte fundamental desta lipoproteína é a apoproteína.

Forman, debido a súa natureza anfipática, xunto cos fosfolípidos a

envoltura periférica das lipoproteínas.

Fosfoproteínas: o grupo prostético é o ácido fosfórico. Son exemplos a

caseína da leite ou a vitelina do ovo.

5. HOLOPROTEÍNAS E HETEROPROTEÍNAS

GRAZAS POR ATENDERME

WEBGRAFÍA

http://www.bionova.org.es/biocast/p1i8.htm http://comofuncionaque.com/que-son-las-proteinas-y-cuales-son-sus-funciones-

principales/ http://www.cobach-

elr.com/academias/quimicas/biologia/biologia/curtis/libro/c3c.htm http://www.cosnatura.net/2009/08/proteinas/ http://ehlersdanlos-info-mas-mi-experiencia.blogspot.com/2011/05/colageno-de-

que-se-trata.html http://www.fortunecity.es/imaginapoder/cyberia/483/pproteinas.html http://iescarin.educa.aragon.es/estatica/depart/biogeo/varios/BiologiaCurtis/Secc

ion%201/1%20-%20Capitulo%203.htm http://cienciasdejoseleg.blogspot.com.es/2012/10/hemoglobina-humana.html https://temasdebioquimica.wordpress.com/tag/motivos-estructurales/ http://mtraburgos-inmunologia.blogspot.com/2010/10/proteinas.html http://es.slideshare.net/fabian1265/estructura-y-propiedades-de-aminocidos-y-

protenas-fabin-rodrguez http://es.slideshare.net/vcmiguel/clase3-tema2-2011vmiguel http://xquimicx.blogspot.com/