111243 proteínas

ALIMENTOS PROTEICOSCláudia Treumann Rocha

FTC – 2012

PROTEÍNAS

Moléculas de estrutura complexa, representam

50% do peso celular. Importantes funções na

manutenção dos fenômenos vitais.

Polímero de elevado peso molecular.

Hidrólise aminoácidos

Composição elementar: C, H, O, N.

Frequentemente: S. Outras: P, Fe, Cu, Mn, I ou

Zn.

AA essenciais: fenilalanina, isoleucina, leucina,

lisina, metionina, treonina, triptofano, valina e

histidina.

AA não essenciais: ác.aspártico, asparagina, ác.

Glutâmico, glutamina, cisteína, prolina, alanina,

glicina, serina, tirosina, arginina.

AMINOÁCIDOS

CARACTERÍSTICAS DAS PTN

Ligação peptídica.

Grupo amina (NH2) e grupo carboxila (COOH).

PROTEÍNAS NA ALIMENTAÇÃO

•Carnes

•Pescados

•Aves

•Leite

•Ovos

•Outros

Origem Animal

•Cereais

•Leguminosas

•Raízes

•Tubérculos

Origem vegetal

Todo tecido animal propício ao consumo humano.

Obtenção com qualidade higiênico-sanitária.

CARNE

CARNE – COMPOSIÇÃO

Minerais: P, K em grande qtd. Zn e Fe (heme).

Na em industrializados;

Vitaminas: B1, B2, B6 e B12;

C no fígado;

A e D vísceras;

Colesterol e purinas.

CARNE – VALOR NUTRICIONAL

Classificação em branco ou vermelho de acordo com

intensidade da cor.

Mioglobina, lipídios, glicogênio, diâmetro da

fibra muscular

MÚSCULO ESTRIADO

Para manter a vida em condições adversas. Cessa

em 4 a 6 min após sangria (abate).

Regula temperatura corporal

Vasodilatação e vasoconstrição

Aumento de batimentos cardíacos

Remoção do ácido lático

MECANISMO HOMEOSTÁTICO

ABATE

Queda do pH: sem O2 – metabolismo anaeróbio

ác. Lático;

Elevação temperatura

desnaturação proteica

MÚSCULO X CARNE

Resolução com degradação enzimática da estrutura muscular

CARNES

Elastina : amarela une músculos aos ossos. Rica em lisina. Aquecimento em água – incha sem dissolver;

Colágeno : une feixes de fibras musculares. Rica em prolina. Aquecimento dissolução gelatina (gel rígido ao resfriamento);

Odor e sabor: idade / % gordura / absorção de odores

Cor: mioglobina - oximioglobia

OVOS

Corpo unicelular, formado no ovário de aves,

répteis e peixes;

Estrutura: Casca: carbonato de cálcio, porosa

mas coberta por cutícula de cera (água e

microorganismos);

Clara: proteínas (10%) e água ovoalbumina,

ovoglobulina, ovomucoide,lisozima,

conoalbumina, ovomucina, avidina entre outras;

OVOS

o Ovoalbumina: 50% do total, desnatura por agitação e coagula por aquecimento;

o Conoalbumina: coagula a T < 60°C;

o Ovomucina: resistente ao calor, espessamento da clara (insolúvel em H2O, forma gel);

o Ovoglobulina: estabilização da espuma;

o Lisozima: atua sobre as bactérias, é inativada pelo calor.

Gema: dispersão de fosfo e lipoproteínas em solução de proteínas globulares. Fosfovitina, lipovitelina e livetina.

OVOS

Gema: cor carotenóides;

composição: 34% gordura+16% Pt+50% água

Valor nutritivo: fonte de Pt, vit.A, D, E,K e

complexo B. minerais de acordo com alimentação

do animal (Fe, Ca, S)

Coagulação das Pt entre 60 e 65°C.

OVOS

Armazenamento: refrigerado

sinais do frescor do ovo: gema centralizada,

destacada e redonda, clara espessa e membrana

aderida à casca;

Envelhecimento perda de CO2 elevando pH

(altera estrutura do gel, viscosidade) , câmara

de ar aumenta, formação de compostos de S (ovo

choco). Ovo flutua.

LEITE

Líquido nutritivo produzido pelas glândulas mamárias

das fêmeas dos mamíferos; possui cor branca ou

ligeiramente amarelada, de odor agradável e sabor

adocicado.

• Teor de gordura mínimo de 3%

• Lactose - mínimo de 4,3 %

• Extrato seco total (Soma dos percentuais de gordura,

proteínas, lactose e sais minerais) mínimo de 11,5%

• Extrato seco desengordurado (Extrato Seco Total menos o

teor de gordura) mínimo de 8,5%

• Proteínas – mínimo de 2,9 g/100ml

• Minerais: 0,7% e Ca – 0,1%

•pH entre 6,5 e 6,7

COMPOSIÇÃO CENTESIMAL

VALOR NUTRITIVO

Varia conforme espécie,alimentação, estação do ano e época de lactação. >80% água;

Proteínas: soro -> lactoalbuminas, lactoglobulinas, caseína (85%);

Carboidratos: lactose (dissacarídeo) -> hidrossolúvel mas pode cristalizar ao aquecimento;

Lipídios: triacilgliceróis com AG sat e insat, fosfolipídios (lecitina) e esteróis (colesterol); Acbutírico e capróico odor característico;

Vitaminas e minerais: riboflavina, A, D, Ca, Mg, K, Na.

CASEÍNA

Coalho.

PPt por ácido ou enzima (renina).

Necessária presença de Ca;

Lactoalbumina e lactoglobulina – presentes no

soro da caseína. Ambumina nata

VEGETAIS

PBVB, digestibilidade / biodisponibilidade/

fatores antinutricionais.

Cereais: aa limitante lisina; leguminosas:

metionina

GRÃO % PROTEÍNA

Soja 35

Amendoim 28

Feijão 22

Ervilha 22

Trigo 11

Milho 10

Arroz 08

ALTERAÇÕES POR TRATAMENTO

TÉRMICO

CARNES

Colágeno em gelatina, desnaturação de Pt. Na

esterelização: perda aa sulfurados. Alteração nas

gorduras;

Congelamento lento: água;

Cozimento: alteração na textura alteração pH,

estrutura da fibra, água, gordura, cor

(hemoglobina – hematina)

ALTERAÇÕES POR TRATAMENTO

TÉRMICO

OVOS

Pasteurização: nada na gema, diminui

capacidade de formar espuma;

Congelamento: alteração irreversível na gema

(menor capacidade emulsionante);

Liofilização da clara: não altera propriedades

reológicas.

ALTERAÇÕES POR TRATAMENTO

TÉRMICOLEITE

Homogenização: ação mecanica para diminuir glóbulos de lipídios (retardar separação);

Pasteurização: não afeta significativamente Pt e Lip:

Leite condensado: evaporação + adição de sacarose ;

Pó: % água favoreve rancidez oxidativa;

Congelamento: sem adição de estabilizante –desestabilização da gordura ao descongelar.

OUTRAS MODIFICAÇÕES

Manteiga: desestabilização da emulsão de lipídios

em água Formação de emulsão de água em

gordura. Sal diminui aw;

Leite fermentado: caseína ppt pelo ác. Lático

prod. por MO (fermentação) substrato lactose:

Queijos: ppt caseína por enzima ou ácido.

REFERÊNCIAS

BOBBIO, F. O. ; BOBBIO, P. A Introdução à química de

alimentos, 2. ed. São Paulo: Varela, 1995.

EVANGELISTA, J. Alimentos: um estudo abrangente.

3ª edição. São Paulo: Atheneu, 2002.

ORNELLAS, L. Técnica Dietética: seleção e preparo

de alimentos . 8. Ed. São Paulo: Atheneu, 2007.