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REVISÃO DO PROCESSO DE CONTRAÇÃO MUSCULAR
Profa. Edilamar Menezes de Oliveira Lab de Bioquímica e Biologia Molecular do Exercício
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Tipos de tecido muscular
Esquelético Cardíaco Liso
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Voluntários Involuntários
Membros Coração Visceras
Estriado Não-estriado
Esquelético Cardíaco Liso
Classificação dos músculos
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Fibras musculares esqueléticas
• Fibras longas e cilíndricas
• As fibras são multi-nucleadas
• Medem 50 a 100mm de diâmetro
• Podem atingir 10cm de comprimento
• Enervadas pelo SNC
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Músculo Cardíaco
• Principal músculo do coração
• Sincício funcional
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Estrutura do Músculo Cardíaco
• Células pequenas,
ramificadas e inter-ligadas
• Células estriadas
e uni-nucleadas
• Discos intercalares
com “gap junctions”
• Enervado pelo SNA
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Músculo Esquelético Músculo Cardíaco
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MÚSCULO ESQUELÉTICO
O movimento humano depende da transformação da Energia
Química do ATP em Energia Mecânica
ATP CONTRAÇÃO
Energia Química Energia Mecânica
Essa transformação específica de energia é conseguida pela
ação dos músculos esqueléticos
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Corpo Humano : + 600 músculos esqueléticos, que
compreendem 45 % do peso corporal.
- 75 % do músculo é H2O
- 20 % proteína
- 5 % outras substâncias
gorduras
carboidratos
fosfatos de alta energia
minerais
Composição Química
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Funções do Músculo Esquelético
- Manutenção da Postura (suporte postural)
- Movimento e estabilidade articular (do corpo)
- Produção de calor
- Proteção vascular
- Facilitação do retorno venoso
Estrutura do Músculo Esquelético
-Macroscópica
-Microscópica (ultra-estrutura)
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Estrutura do Músculo Esquelético
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• Cada miofibrila possui
centenas de
miofilamentos.
• São envolvidos por
sistema canais (RS) e por
mitocôndrias.
Fibras musculares
• Miofibrilas e o Retículo Sarcoplasmático
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Localização da Fibra Muscular Esquelética
Sarcolema
Sarcoplasma
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Fibra muscular
Fibra muscular
( 100µm)
Miofibrila
( 1-2 µm)
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Tecido Contrátil
Cinco elementos morfo-estruturais determinam a função
contrátil da célula muscular:
1. Sarcolema.
2. Túbulos transversos (T).
3. Retículo Sarcoplasmático
4. Aparelho contrátil das miofibrilas.
5. Mitocôndrias.
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ULTRA-ESTRUTURA DO MÚSCULO ESQUELÉTICO
Determinada: - microscopia eletrônica
- técnicas de coloração histoquímica
Padrão
estriado
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Músculo Estriado
(unidade contrátil)
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SARCÔMEROS
Fibra Relaxada
Fibra Contraída
Z Z
M
Banda A Banda I
Zwischen
“entre” 4.0 µm
2.7 µm
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Veniculina Talina
Integrina
Membrana celular
Sarcômero e citoesqueleto
Filamento Grosso
MIOSINA
Filamento Fino
ACTINA, TROPONINA,
TROPOMIOSINA
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Proteínas Contráteis
As miofibrilas são formadas por três tipos de proteínas:
1. Proteínas contráteis geram forças durante a contração
2. Proteínas reguladoras ajudam a ligar, ou desligar, o processo
contrátil.
3. Proteínas estruturais mantêm os filamentos grossos e finos
no seu alinhamento adequado, dão elasticidade e
extensibilidade às miofibrilas e ligam as miofibrilas ao
sarcolema e à matriz extracelular.
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Composição do Músculo esquelético
- 75% água
- 5% sal inorgânico, subst.
- 20% proteínas
- Actina
- Miosina
- Tropomiosina
- Troponina
- MYBP-C
- Linha M
- α-actinina
- Desmina
- Espectrina e Distrofina
- Nebulina
Contrátil
Regulatória
Estrutural
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As miofibrilas contêm dois tipos de filamentos: grossos e finos
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Proteínas Contráteis
•Filamentos Finos
Actina, tropomiosina e troponina
•Filamentos Grossos Miosina
S1
S2
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Miosina: Meromiosina pesada (S1 e S2)
Meromiosina leve
• Fragmento S1: 2 cadeias pesadas (MHC) com atividade ATPásica.
• 2 pares de cadeias leves:
-essencial (ou álcali),
-regulatória (fosforilável)
- sítio de ligação de ATP
Isoformas de cadeia pesada.
Filamento Grosso:
Miosina
S1
S2
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V1
V2
V3
NASCIMENTO
RÁPIDA
ADULTA
LENTA
HIPERTROFIA
FETAL
Isoformas de Miosina Cadeia Pesada Cardíacas
(MHC)
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MIOSINA Filamento Grosso:
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Titina: PM ~ 3.000 Kda estende-se da linha Z à linha
M.
Compreende uma parte inextensível ao nível da banda A e
extensível ao nível da banda I, parece ser uma régua para
ajustar o tamanho da banda A e permitir a ligação da
proteína C.
Filamento Grosso Filamento de Titina
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MHCI
MHCIIa
MHCIIb
MHCIId
MLC1f
MLC1s
MLC3f MLC2f
MLC2s
Miosina
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Filamento Fino: Actina, Tropomiosina, Troponina
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Actina: 2 isoformas: α-esquelética e β-cardíaca
Tropomiosina: proteína alongada, dimérica 2 isoformas:
α (PM~34 Kda) e β (PM~36 Kda) combinações
possíveis, αα, ββ e αβ.
Filamento Fino
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Troponina: pode ser separada em 3 componentes: I, C e T
- Troponina C: “fator sensibilizante de Ca 2+ ” que acopla
ao cálcio
- Troponina I: “fator inibitório” que inibe a ATPase
estimulada por Mg2+ da actina-miosina. Apresenta sítios de
fosforilação para PKA
- Troponina T: necessária para o funcionamento do
complexo Total, além de permitir a junção do complexo de
troponina à actina e tropomiosina.
Filamento Fino
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Tropomodulina (PM~43Kda)
funciona como capa para a ponta livre do
filamento fino e mantém o seu
Comprimento in vivo.
Nebulina (PM~700 a 900 Kda)
Ligada ao disco Z e interage com a
actina. Parece funcionar como régua que
determina o comprimento do filamento
fino.
Filamento fino
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Contração Muscular
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Teoria do deslizamento dos miofilamentos
Como se inicia a contração muscular?
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Micrografia Eletrônica das pontes cruzadas entre actina-miosina
Músculo estriado de voo de insetos
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SARCÔMEROS
Fibra Relaxada
Fibra Contraída
Z Z
M
4.0 µm
2.7 µm
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Contração Muscular
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Ciclo da Contração
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Contração muscular
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Contração muscular
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
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Contração muscular
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A CONCENTRAÇÃO DE Ca2+ DENTRO DA CÉLULA É CRÍTICA PARA A CONTRAÇÃO
+ +
+ +
_ _ _
_
Ca 2+
Ca 2+
10-5 a 10-7
10-3
~100 nM
2 mM
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Qual a importância das Tríades?
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Qual a importância das Tríades?
1 Túbulo T
2 Retículos Sarcoplasmático
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Fibra muscular
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Retículo Sarcoplasmático
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Retículo Sarcoplasmático e Túbulo Transverso
Cisternas laterais e túbulo T
TRÍADE
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Potencial de Ação
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Transmissão da Informação
Neurônio do Tipo I de Golgi:
-Axônio curto
- Fibra branca
Neurônio do Tipo II de Golgi:
- Axônio longo
- Fibra vermelha
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Velocidade de Condução da Informação depende:
- diâmetro do axônio
- bainha de mielina
Amielínico:
diam < 1 µM
veloc < 2,5 m/s
Mielinizados:
diam 1 a 20 µM
veloc 3 a 120 m/s
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Sinápse
Química
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SINÁPSE ENTRE DOIS NEURÔNIOS
Axônio do neurônio
pré-sináptico
Corpo celular do
neurônio pós-sináptico
Na+
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Junção neuro-muscular
ACh
Na+ Na+
Na+
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Junção neuro-muscular
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Potencial de Ação Muscular pode:
- Excitar canais de cálcio dependentes de voltagem,
favorecendo o aumento da concentração de Ca 2+
intracelular (+ rápidos)
- Ativar sensores de voltagem DHP (diidropiridina)
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Receptores de diidropiridina (DHP) e Canais de Rianodina
Liberação de Ca2+-Ca2 + induzida
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Músculo Esquelético
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Músculo Cardíaco
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Receptores de diidropiridina (DHP) e Canais de Rianodina
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Músculo Esquelético Músculo Cardíaco
Despolarização ativa, mas não abre
o canal de Ca.
Potencial de Ação – ativa RDHP
4 RDHP : 1 canal de Ca (RyR1)
São ativos, mas não entra Ca
O músculo esquelético não depende de
Ca externo.
No Músculo Esquelético o sensor elétrico
(RDHP) é ativado com o potencial de ação
Ocorre modificação da alça do RDHP e libera
Ca do RS, mas não entra Ca pelo canal de Ca
É o mecanismo mais rápido de liberação de
Ca no ME, apesar de não entrar Ca pelo canal
de Ca da membrana.
Despolarização ativa e abre abre
o canal de Ca
Liberação Ca:
-liberação por despolarização
-Ca-Ca induzida
-IP3
Potencial de Ação – ativa RDHP
1 RDHP : 10 canal de Ca (RyR2)
São ativos e deixam passar Ca
O músculo cardíaco depende de
Ca externo – Entra Ca – Libera Ca
Liberação de Ca-Ca induzida
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ME tem mais RS que o cardíaco,
porque independe de Ca externo.
O RS é uma barra contínua.
Como o ME só usa Ca intracelular, não
usa externo a velocidade de contração é
muito mais rápida
MC tem menos RS que o ME.
Depende de 30% do Ca extracelular e
70% do RS.
No MC o RS são pontos onde tem o
RS junto com Túbulo T.
Músculo Esquelético Músculo Cardíaco
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Canais de Ca2+ dependente de ligante
Canais de Ca2+
dependente de Voltagem
Ca2+
H+
Ca2+-ATPase
Ionóforos
A 23187
2 K+
Mecanismos de regulação do Ca2+ no músculo cardíaco
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Seqüência de eventos envolvidos no processo de contração e relaxamento do músculo esquelético
Contração:
1. Descarga do motoneurônio
2. Liberação do neurotransmissor (acetilcolina) na placa motora
3. Ligação da acetilcolina no seu receptor nicotínico
4. Aumento da condutância do Na+ e K+ na membrana muscular
5. Produção de potencial de ação na placa motora
6. Produção de potencial de ação na fibra muscular
7. O potencial de ação desloca-se em direção aos túbulos T
8. Liberação de Ca2+ do retículo sarcoplasmático e difusão para o o filamento grosso
(miosina) e fino (actina).
9. Ligação do Ca2+ na troponina C, descobrindo o sítio de ligação da miosina presente na
actina.
10. Formação de ligação entre actina e miosina e movimento do filamento fino sobre o
grosso, produzindo encurtamento do sarcômeros.
Relaxamento:
1. O Ca2+ retorna ao retículo sarcoplasmático
2. O Ca2+ libera-se da troponina C
3. Desligamento da actina e miosina.
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Efeitos do TF aeróbio
- Aumenta a regulação do K+ (intracelular)
aumenta a atividade da Na+K+-ATPase
diminui a perda de K+ para o meio extracelular
- Diminui a disfunção do RS provocada pelo exercício
aumenta a liberação do Ca2+ do RS
aumenta a recaptação do Ca2+ pelo RS
Aumenta a funcionalidade muscular
Diminui a Fadiga Muscular
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MÚSCULO
FASCÍCULO DE FIBRAS (150 fibras)
FIBRA
Epimísio
Perimísio
Endomísio
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Fibra Muscular Esquelética
Miofibrila
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Organização do Músculo Esquelético
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Organização das proteínas contráteis
![Page 78: REVISÃO DO PROCESSO DE CONTRAÇÃO …šSCULO ESQUELÉTICO O movimento humano depende da transformação da Energia Química do ATP em Energia Mecânica ATP CONTRAÇÃO Energia Química](https://reader031.vdocuments.com.br/reader031/viewer/2022030905/5b4882667f8b9aa4148d8b6a/html5/thumbnails/78.jpg)
Músculo Estriado
![Page 79: REVISÃO DO PROCESSO DE CONTRAÇÃO …šSCULO ESQUELÉTICO O movimento humano depende da transformação da Energia Química do ATP em Energia Mecânica ATP CONTRAÇÃO Energia Química](https://reader031.vdocuments.com.br/reader031/viewer/2022030905/5b4882667f8b9aa4148d8b6a/html5/thumbnails/79.jpg)
![Page 80: REVISÃO DO PROCESSO DE CONTRAÇÃO …šSCULO ESQUELÉTICO O movimento humano depende da transformação da Energia Química do ATP em Energia Mecânica ATP CONTRAÇÃO Energia Química](https://reader031.vdocuments.com.br/reader031/viewer/2022030905/5b4882667f8b9aa4148d8b6a/html5/thumbnails/80.jpg)
Proteínas do
citoesqueleto
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DISTROFIA MUSCULAR DE DUCHENE
Guillaume Duchenne 1806-1875 “Eu pensei que a humanidade já estava infringida de males
suficientes...e não parabenizo o Senhor pelo novo presente que
a humanidade ganhou.”
Guillaume Duchenne, 1868
Neurologista frances
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Distrofia muscular de Duchenne
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Muitas fibras numa distrofia mostram alterações ditas 'miopáticas'. Entre estas estão a
presença de núcleos internos (não mais em posição subsarcolemal) e splitting ou partição da
fibra em duas ou mais através de uma fenda longitudinal.
Distrofia Muscular
Normal