Proteínas

São compostos orgânicos dealto peso molecular, sãoformadas peloencadeamento deaminoácidos.

Representam cerca do 50 a80% do peso seco da célulasendo, portanto, ocomposto orgânico maisabundante de matéria viva.

PROTEÍNAS

MÚSCULO SANGUE PELE

80% 70% 90%

AminoácidosCARACTERÍSTICAS GERAIS:

• São as unidades fundamentais das proteínas.

• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de aminoácidos.

• Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.

AMINOÁCIDOS

• Também conhecidos como peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.

CÓDIGO GENÉTICO - AMINOÁCIDOS

As células animais não sintetizam todos os aminoácidos necessários, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento.

Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos:

• ESSENCIAIS - NÃO SINTETIZADOS pelos animais.Ex: HUMANOS Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina;

Lisina; Leucina; Isolucina; Metionina.

• NÃO ESSENCIAIS (Naturais) – SINTETIZADOS pelos animais.

Ex: Glicina; Alanina; Serina; Cisteína; Tirosina; Arginina; Ácido aspártico; Ácido glutâmico; Histidina; Asparagina; Glutamina; Prolina.

• Vegetais produzem os 20 aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas.

• Para os vegetais, todos os aminoácidos são NÃO ESSENCIAIS ou NATURAIS.

• Classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada!!!

O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS:

• Quantidade de AA do polipeptídio

• Tipos de AA

• Seqüência dos AA

Classificação

• Proteínas simples

– Somente aminoácidos

• Proteínas conjugadas (proteínas ligadas a outras substâncias)

– Nucleoproteínas (Ác. Nucleicos)

– Glicoproteínas (Glicídios)

– Metaloproteínas (Metais)

– Lipoproteínas (Lipídios)

Níveis de Organização:

Estrutura Primária (sequência linear de AA)

• Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.

• É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

• "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" (-NH2)e uma extremidade "carboxi terminal“ (-COOH).

Estrutura Secundária (enrolamento helicoidal )

• É o arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína.

• Alfa-hélice

• Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)

• Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na sequência polipeptídica.

• É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".

Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas)

• Surge apenas nas proteínas oligoméricas ( mais de uma cadeia polipeptídica).

• Estrutura TRIDIMENSIONAL, pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.

• As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.

• Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

PROTEÍNAS Organização Estrutural

• v

Classificação Quanto à Forma

Fibrosas

• São formadas geralmente por longas moléculas “retilíneas” e paralelas ao eixo da fibra.

• Proteínas de estrutura-colágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos.

Globulares

• Estrutura espacial mais complexa, são “esféricas”.

• Enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Funções:• Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.

– Tendões

– Cartilagens

– Membranas

– Músculos

- Resistência aos tecidos : Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.

- Contração muscular : Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular.

- Revestimento e impermeabilização: Queratina:proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.

• Função hormonal – muitos hormônios de nosso organismo são de

natureza proteica. – Podemos caracterizar os hormônios como

substancias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos.

– Exemplo: insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).

• Função de defesa – Células capazes de "reconhecer"

proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos.

– A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo liga-se apenas ao antígeno responsável pela sua formação.

Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo

branco do sangue).

• Função nutritiva ou energética– As proteínas servem como

fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório.

– Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.

• Coagulação sangüínea– Vários são os fatores da coagulação que possuem

natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...

• Transporte – Pode-se citar como exemplo a hemoglobina,

proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

• Função enzimática

– TODA enzima é uma proteína.

–As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas.

– Exemplos: lipases (lipídios ácidos graxos e glicerol), Amilase, proteínase.

Enzimas • Promovem a catálise de reações biológicas

(BIOCATALIZADORAS)• Reduzem a energia de ativação das reações químicas

aumentam a velocidade de reação.• NÃO são produtos ou reagentes das reações.• Praticamente todas as reações que caracterizam o

metabolismo celular são catalisadas por enzimas.• Possuem especificidade com o substrato

Modelo de Chave-Fechadura

As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem:

• lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos;

• catalases decompõem a água oxigenada;

• amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;

• proteases decompõem as proteínas;

• celulases decompõem a celulose;

• pectinases decompõem a pectina;

• xilanases decompõem a xilana;

• isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;

• outras.

Classificação pelo local de ação

• Endocelulares

• Atuam no interior das células onde foram produzidas, para agir em reações da própria célula.

• Ectocelulares

• São produzidas no interior de determinadas células, mas atuam fora das mesmas. Como ocorre com as enzimas digestivas.

Classificação pela composição• SIMPLES

– Enzimas formadas por apenas aminoácidos, unidos por ligações peptídicas.

• CONJUGADAS

– Composta pela APOENZIMA (parte proteica) e pela COENZIMA (porção não proteica, por exemplo hormônios ou vitaminas).

– A enzima só estará ativada e funcional na presença da COENZIMA, formando um complexo denominado HOLOENZIMA.

ENZIMA CONJUGADA

• Algumas enzimas podem exigir

um componente adicional para

sua ativação. Este componente

químico é chamado de

COFATOR.

• COFATOR: Íons inorgânicos.

Ferro, Magnésio, Manganês,

Níquel, Cobre...

• COENZIMA: Hormônios e

vitaminas, principalmente.

Concentração do Substrato• Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da reação,

até o momento em que todas as enzimas estejam ocupadas. Não adianta aumentar a concentração do substrato porque a velocidade da reação aumentará.

FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS:

• TEMPERATURA:• temperatura atividade enzimática / até certo limite.• agitação moléculas possibilidades de choques , pode ocorrer

rompimento de ligações (perda da conformação), ou seja, ocorre desnaturação e inativação da enzima.

• Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC

pH• Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado pH.

Grandes mudança no pH podem provocar desnaturação de proteínas, e consequentemente, sua inativação.

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;

• TEMPERATURA / agitação das moléculas rompimento de ligações / Ex: ovo cozido

• GRAU DE ACIDEZ / meios ácidos ou básicos rompimento de atrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricação de queijos e coalhadas

Inibição enzimática

• INIBIDORES IRREVERSÍVEIS

– Ligam-se as enzimas inativando-as de maneira definitiva. Ocorrem modificações covalentes e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.

• INIBIDORES REVERSÍVEIS

– Podem ser classificados como COMPETITIVOS ou NÃO COMPETITIVOS. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da ENZIMA.

Inibição Enzimática• COMPETITIVA

– Substrato compete, pelo sítio ativo da enzima, com outra moléculas semelhante à sua estrutura.

– Quando a molécula semelhante se liga à enzima, está ficará , temporariamente, indisponível para o substrato. Ocorre então a redução da velocidade da reação.

Inibição Ezimática

• NÃO COMPETITIVA

– O inibidor NÃO possui estrutura semelhante ao substrato.

– Este inibidor liga-se à enzima em outro local, formando um complexo enzima-inibidor. Este complexo inativa a enzima através de uma modificação na configuração do seu sítio ativo, impedindo a ligação do substrato.

– NÃO OCORRE COMPETIÇÃO ENTRE INIBIDOR E SUBSTRATO!!!