Bioquímica IIProf. Fernando Belan - BIOLOGIA MAIS

Proteínas

São macromoléculas formadas por carbono (C),oxigênio (O), nitrogênio(N) e hidrogênio (H).

São polímeros formadospela união de moléculasmenores que são osaminoácidos (monômeros).

Aminoácidos

São 20 tipos, classificados em:

Naturais —> são aqueles produzidos pelopróprio organismo, e podem ser chamados denão-essenciais.

Essenciais —> são aqueles que necessitam seringeridos na alimentação. Um a.a. pode seressencial para uma espécie e não ser para outra.

Estrutura - Aminoácido

Todo aminoácido possui um carbono centralquiral.

Estão ligados ao carbono quiral:

Um grupo amina = (NH2)

Um grupo carboxila = (COOH)

Um hidrogênio = (H)

E um radical específico = (R)

Aminoácido

Proteína

A estrutura de uma proteína podevariar quanto:

Número de aminoácidos;

Tipo dos aminoácidos;

Ordem dos aminoácidos.

Ligação Peptídica

É a ligação que ocorre entre o grupo aminade um aminoácido e o grupo carboxila deoutro

A união se dá pela retirada de uma moléculade água (desidratação), fazendo com que ocarbono ligue-se com o nitrogênio.

Ligação Peptídica

O número de ligações peptídicas de uma proteínas é: (n-1), onde n é o número de aminoácidos da molécula.

Ligação Peptídica

Dois aminoácidos ligados formam um dipeptídeo.

Uma molécula pequena, formada por poucosaminoácidos é chamada de oligopeptídeo.

Uma macromolécu la , formada por vár i a saminoácidos é um polipeptídeo.

Toda proteína é um polipeptídeo, mas, nem todopolipeptídeo é uma proteína.

Estrutura das proteínas

Estrutura primária = é a sequência linear de aminoácidosque é determinada geneticamente.

Estrutura secundária = a estrutura primária sofredobramentos causadas por pontes de hidrogênio, o queorigina um enrolamento helicoidal.

Estrutura terciária = A cadeia helicoidal geralmentedobre-se sobre si mesma em uma morfologia tridimensional.

Estrutura quaternária = É formada por duas ou maisestruturas terciárias unidas.

Anemia falciforme causada pela alteração daestrutura primaria.

Funções das proteínas

Reserva nutritiva

Hormonal

Estruturais

Transporte de gases

Enzimas

São catal isadores biológicos, queaumentam a velocidade das reaçõesquímicas, sem aumentar a temperaturado meio.

As enzimas diminuem a energia deativação necessária para realizar a reação.

Definições

O composto sobre o qual a enzima age é chamado desubstrato.

As enzimas são altamente específicas, isto é, atuamsomente sobre um determinado substrato.

A teoria enzimática é denominada chave-fechadura.

Após ocorrer a reação, as enzimas permanecemquimicamente ativas, podendo participar novamentedo mesmo tipo de reação.

Atividade enzimática

* TEMPERATURA;

A velocidade das reações catalisadas porenzimas aumenta até certo ponto com aelevação da temperatura.

Na temperatura em que a a t i v idadeenzimática é máxima, é conhecida comotemperatura ótima.

Temperatura

A temperaturaót ima var i a deacordo com aespécie, sendo queno seres humanosestá em torno dos37°C

Atividade enzimática

*pH

Cada enzima exige um pH ótimo para funcionar;

O pH é o potencial de hidrogênio do meio epode informar se a solução é ácida, neutra oubásica.

A escala vai de 0 a 14, sendo que 7 determinauma solução neutra.

Desnaturação proteica

Qualquer alteração brusca de temperatura ou pHpode levar a uma desnaturação.

A desnaturação é a alteração estrutural da proteína,que acarreta a perda de sua conf iguração ,ocasionando a perda de função.

Muitas vezes a desnaturação é um processoirreversível. Ex. Produção de queijos, coalhadas,cozimento do ovo.

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