bioquímica celular 2 - proteínas
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PROTEÍNAS
DEFINIÇÃO
São macromoléculas, de elevado peso molecular, constituídas pela união de vários aminoácidos, associados entre si através de ligações peptídicas.
Portanto, as proteínas são polímeros, onde os monômeros ( unidades constituintes ) são os aminoácidos.
Aminoácidos
Estrutura química : Apresentam um grupo Amina ( NH2 ) e um grupo carboxila ( grupo ácido ). R representa um radical, sendo o fator que diferencia um aminoácido
de outro.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Ocorre entre o Grupo amina de um aminoácido + grupo carboxila do aminoácido seguinte
Reação de desidratação (liberação de molécula de água)
DIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOSDIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOS
Classificação dos Aminoácidos
Naturais – o organismo é capaz de sintetizar
Ex: glicina, glutamina, etc. Essenciais – o organismo não é capaz
de sintetizar, mas obtido na alimentação.
Ex: lisina e isoleucina (feijão)Leucina e valina (arroz)
FENILCETONÚRIA
DOENÇA GENÉTICA CARACTERIZADA PELA DEFICIÊNCIA DE PRODUÇÃO DA ENZIMA FENILALANINA-HIDROXILASE, QUE É RESPONSÁVEL PELA CONVERSÃO DO AMINOÁCIDO ESSENCIAL FENILALANINA EM TIROSINA ( OUTRO AMINOÁCIDO).
O ACÚMULO DO AMINOÁCIDO FENILALANINA NO SANGUE E NO LÍQUOR ( LÍQUIDO CÉREBRO-ESPINHAL OU CÉFALORRAQUIANO ) LEVA A LESÕES NO SISTEMA NERVOSO CENTRAL.
O ACÚMULO DE FENILALANINA PODE SER DETECTADO PELO TESTE DO PEZINHO.
Proteínas
As proteínas diferem uma das outras pela: Ordem dos aminoácidos Tipo dos aminoácidos Número do aminoácidos
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Estrutural Formar alguns hormônios Formar anticorpos Contração muscular Transporte de oxigênico
(hemoglobina = proteína + ferro); Enzimática (acelerar reações
químicas)
Estrutura primária
É a seqüência de aminoácidos em uma proteína.
Estrutura secundária
Surgem as pontes de hidrogênio que conferem a forma helicoidal para a “fita de aminoácidos”.
Estrutura Terciária A hélice dobra-se nas três direções do
espaço devido a atração entre as cargas elétricas dos aminoácidos que podem forma pontes bissulfeto (dois átomos de enxofre), ficando com forma enovelada.
Estrutura Quaternária
Em algumas proteínas os ‘novelos’ se associam formando o que chamamos de estrutura quaternária.
REVISANDO: FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNASREVISANDO: FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
ESTRUTURA
PRIMÁRIA
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
ESTRUTURA TERCIÁRIA
Desnaturação de proteínas Como você viu, a forma da proteína é importante para
a sua função. Mas alguns fatores como calor, acidez, radiação, substâncias químicas, etc. podem romper as ligações que mantém a forma da proteína, alterando a sua estrutura secundária e terciária.
Quando a estrutura da proteína desmancha, dizemos que ocorreu a desnaturação.
Uma leve desnaturação é reversível, mas uma desnaturação acentuada é irreversível. Neste caso a proteína perde sua forma e função.
Proteínas conjugadas
São proteínas que se associam a outras substâncias.
Ex. Glicoproteínas (proteínas + glicídios)Nucleoproteínas (proteínas + ácidos
nucleicos)(encontramos nos cromossomos,
ribossomos).
Proteínas que aceleram reações químicas.
ENZIMASENZIMAS
- biocatalisadoras - diminuem a energia de ativação para que ocorra a reação
- alta especificidade- reagem com uma substância específica chamada substrato
- sítios ativos – local da enzima onde ocorre a reação com o substrato
chave fechadura
sítios sítios ativosativos
ENZIMAENZIMA
produtos
- catabolismo e anabolismo - reação de síntese (anabolismo) ou destruição (catabolismo)
- modelo chave-fechadura – cada enzima um substrato, sem desgaste da enzima
substrato PEPSINAPEPSINA proteínaproteína
alta especificidadealta especificidade
peptídeos - catabolismopeptídeos - catabolismo
Então... Enzimas são proteínas especiais que
funcionam como biocatalisadores (aceleração reações químicas já que diminuem a energia de ativação).
Cofator Algumas enzimas são proteínas conjugadas que
dependem de associar-se a outras moléculas para realizar sua atividade. Essa molécula é chamada de cofator que pode ser um metal (cálcio, zinco) ou uma substância orgânica, quando então é chamada de coenzima. Muitas vitaminas são coenzimas.
Nesse caso a parte proteica é chamada de apoenzima e o conjunto (proteina + cofator) é chamado de holoenzima.
A reação enzimática
Como você viu cada enzima reage com o seu substrato (são específicas). No final da reação o substrato transforma-se em outra substância e a enzima conserva-se inalterada.
Nomes de algumas enzimas
Geralmente se dá pelo nome do substrato com o sufixo ase.
Ex. amilase (substrato: amido) Lactase (substrato: lactose) Maltase (substrato: maltose) Pepsina e tripsina (substrato:
proteína).
Fatores que influenciam na velocidade da reação enzimática
pH Temperatura Concentração do substrato
pH
Temperatura
A seta indica a temperatura ótima da enzima.
Concentração de substrato.
FATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMASFATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMAS
Inibição enzimática
É o fenômeno através do qual a enzima é inativada e não funciona mais, ou seja, não produz mais o substrato.
A inibição pode ser competitiva ( o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima) ou não-competitiva (o inibidor liga-se a outra região da enzima).
Inibição competitiva
Exemplo: inibição competitiva Algumas bactérias que causam doenças
possuem uma enzima que transformam o ácido paraminobenzoico (PABA) em uma vitamina (ácido fólico).
A molécula do antibiótico sulfanilamida (sulfa) é semelhante ao PABA e compete pelo centro ativo da enzima. Quando a sulfa se liga à enzima, não deixa o PABA se ligar e assim a bactéria não produz ácido fólico e morre.
Inibição não-competitiva Produtos como o inseticida DDT e o veneno
arsênico se ligam a outras regiões de algumas enzimas (não ao centro ativo), inibindo-as.