EXAME DE BIOQUIMICA I

LICENCIATURA EM BIOQUIMICA

NOME:

1ª PARTE – Relativamente às questões 1-16 (0.5 val. cada) assinale com um círculo apenas uma resposta correcta:

1 - A um pH mais ácido do que o seu ponto isoeléctrico, um aminoácido deve ter:

a) carga neutra;

b) carga global positiva;

c) carga global negativa;

d) carga positiva igual à carga negativa.

2 - Qual das seguintes técnicas não é usada na determinação da estrutura primária de uma proteína:

a) clivagem por um reagente químico;

b) digestão com uma enzima proteolítica;

c) reacção com o reagente de Edman, fenilisotiocianato;

d) separação por cromatografia de alta eficiência (HPLC),

e) análise de cristais por difracção de raios X.

3 - Qual dos seguintes pares de aminoácidos pode formar ligações de hidrogénio entre as suas cadeias laterais?

a) Ala e Leu;

b) Asn e Phe;

c) Asp e Ile;

d) Gln e Trp;

e) Gly e Pro.

4 - Para o péptido Arg-Asn-Ala-Arg-Asp-Ala, a carga efectiva a pH 7.0 é:

a) + 2;

b) + 1;

c) 0;

d) – 1;

e) – 2.

5 - Nas glicoproteínas, os oligossacarídeos «N-linked» estão ligados ao esqueleto proteico através de resíduos de:

a) lisina;

b) serina;

c) treonina;

d) asparagina;

e) glutamina.

6 - A classe de lípidos mais comuns nas membranas de mamíferos é:

a) colesterol;

b) ésteres de colesterol;

c) fosfolípidos;

d) esfingolípidos;

e) triglicerideos.

7 - Qual dos seguintes processos altera a actividade enzimática de uma forma irreversível?

a) activação alostérica;

b) fosforilação;

c) activação de zimogénio;

d) activação da coenzima;

e) inibição competitiva.

8 - A desnaturação da cadeia dupla de DNA resulta num aumento de :

a) absorvância a 260 nm;

b) interacções entre bases consecutivas de uma mesma cadeia;

c) emparelhamento de bases G-C;

d) emparelhamento de bases A-T;

e) associação com histonas.

9 - A coenzima envolvida em reacções bioquímicas relacionadas com a transferência de grupos metil, metileno, ou formil é um derivado da seguinte vitamina:

a) ácido fólico;

b) ácido ascórbico;

c) biotina;

d) riboflavina;

e) piridoxina.

10 - O elemento estrutural comum a todos os esfingolípidos é :

a) glicerol;

b) ceramida;

c) fosforilcolina;

d) o ácido gordo 22:1(19);

e) N- acetilneuraminato.

11 - No glicogénio, as ligações entre as unidades de glucose são:

a) apenas ligações a 1-4;

b) ligações a 1-4 e a 1-6;

c) b 1-4;

d) b 1-4 e b 1-6;

e) a 1-3.

12 – È frequente ocorrer diminuição da velocidade de uma reacção catalisada enzimáticamente quando a temperatura é aumentada acima de 37ºC devido a:

a) aumento da energia de activação;

b) diminuição da energia de activação;

c) alteração da constante de equilíbrio da reacção;

d) inibição da enzima pelo substracto;

e) desnaturação térmica da enzima.

13 - No tecido muscular metabólicamente activo, o aumento localizado de concentração de protões (H+) conduz a:

a) diminuição da actividade da anidrase carbónica;

b) diminuição da afinidade da hemoglobina para o oxigénio;

c) diminuição da afinidade da mioglobina para o oxigénio;

d) aumento da afinidade da hemoglobina para o oxigénio;

e) aumento da afinidade da mioglobina para o oxigénio.

14 - O dinucleótido de nicotinamida e adenina:

a) é derivado da vitamina B2 (riboflavina);

b) é um cofactor nas reacções de oxidação redução;

c) é uma coenzima covalentemente ligada ao local activo da enzima;

d) participa em reacções catalisadas palas aminotransferases.

15 - Na molécula de mioglobina oxigenada, a molécula de oxigénio:

a) torna-se o sexto membro do sistema de coordenação do Fe;

b) causa oxidação reversível do Fe2+ a Fe3+;

c) provoca uma alteração na conformação de uma a - hélice numa cadeia b ;

d) está ligada a dois grupos prostéticos Fe-porfirina;

e) substitui a cadeia lateral da histidina no sistema de coordenação do Fe.

16 - Considerando que X, Y e Z representam qualquer aminoácido e n=250-400 diga qual das seguintes sequências representa a estrutura da cadeia a do colagénio:

a) (X-Gly)n;

b) (Pro-Y-Z)n;

c) (Lys-Pro-Z)n;

d) (X-Y-Gly)n;

e) (Gly-X-Y-Pro)n.

2ª PARTE

17 - (3.0 val.)

a) Refira os diferentes níveis de organização estrutural das proteínas. Dê exemplos.

b) Em que consiste a desnaturação de uma proteína? Uma vez desnaturada uma proteína como poderá ser renaturada? Se a renaturação não ocorrer qual poderá ser a justificação?

18 – (2.0 val.)

A substituição de um aminoácido na interface a - b pode alterar as estabilidades relativas das formas T e R da hemoglobina. É o que se verifica numa forma mutante de hemoglobina em que há perda de uma ponte de hidrogénio responsável pela estabilização do estado R.

a) Será de esperar que esta hemoglobina mutante tenha uma afinidade mais alta ou mais baixa para a ligação do oxigénio? Justifique.

b) Porque é que essa mutante de hemoglobina apresenta um coeficiente de Hill igual a 1?

19 – (1.0 val.)

Porque é que o RNA é mais vulnerável à hidrólise alcalina do que o DNA?

20 – (1.0 val.)

Quando uma bactéria em crescimento a 20ºC é aquecida a 30ºC que lípidos de membrana é que ela sintetizará preferencialmente lípidos com ácidos gordos saturados ou insaturados, de cadeia curta ou cadeia longa? Justifique.