UESB - UNIVERSIDADE ESTADUAL DO SUDOESTE DA BAHIA.

DEPARTAMENTO DE QUÍMICA E EXATAS.

DISCIPLINA: BIOQUÍMICA.

DOCENTE: Pra. Dra . LUZIA PANDO.

Estudo dirigido I

I - Unidade.

Sayonara Lima Caribé.

Jequié-Bahia

Maio/2014

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LISTA DE EXERCÍCIOS

1. Por que a água é tão importante para os processos biológicos?

O tipo de ligação química existente entre as moléculas de água, a chamada ligação

de hidrogênio, desempenha um papel fundamental em muitos processos biológicos,

especialmente em reações catalisadas por diversas enzimas. A compreensão do

funcionamento e da função da água em sistemas biológicos é fulcral para o

entendimento de processos bioquímicos.

2. Explique o efeito hidrofóbico.

O efeito hidrofóbico é um tipo de interação molecular onde, compostos apolares

sofrem consequências das ações dinâmicas dos compostos polares. Isso significa que,

os compostos polares (hidrofílicos, que interagem com água) interagem entre si e,

como os apolares não tem qualquer tipo de interação, eles são forçados a ficar numa

condição que "atrapalhe menos" a interação dos compostos polares.

Os compostos hidrofóbicos tem aversão à água, ou seja, não permite a junção

de moléculas lipídicas entre si. Compostos hidrofílicos tem afinidade com a água e

permite a junção com a molécula de água.

O efeito hidrofóbico é considerado uma das principais forças atuantes no

enovelamento de proteínas e resulta no empacotamento dos resíduos apolares no

cerne das proteínas.

3. Defina tampão. Quando sua eficiência é máxima?

Tampão é um sistema formado por um ácido fraco e sua base conjugada que é capaz

de impedir grandes variações de pH quando se adiciona outros ácidos ou álcalis. Sua

eficiência é máxima quando exatamente 50% do total inicial do ácido estiverem

associados, e os 50% restantes estando na forma de base conjugada.

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4. Explique o efeito tamponante de uma solução de ácido acético/acetato de

sódio quando é acrescentado a esta solução um ácido forte e uma base

forte.

Quando uma base é introduzida em uma solução tampão, ela reagirá com as partículas

mais ácidas, que são os cátions (H+). Assim, se hidróxido de sódio (NaOH), fosse

introduzido na solução tampão de ácido acético/acetato de sódio, então o hidróxido de

sódio e o ácido acético reagiriam para se tornarem água (o ácido e base se

neutralizariam um com o outro). O equilíbrio responderá gerando ácido adicional ao

consumir o produto adicional. Isto é, mais moléculas CH3COOH lançarão cátions na

solução para substituir os cátions consumidos pela base. Esse processo continuará à

medida que mais base for adicionada, até ao ponto em que não haja mais moléculas de

ácido acético. Esse limite é referido como "capacidade tampão" da solução. A base

adicional acrescentada além desse ponto irá alterar drasticamente o pH da solução. O

mesmo processo acontece quando se adiciona um ácido forte ao sistema tampão, como

por exemplo, o HCl, porem, neste caso, o ácido reagirá com as partículas mais básicas,

que são os ânions (OH-). Assim, se o ácido clorídrico fosse introduzido na solução

tampão, este reagiria com o acetato de sódio, formando moléculas não ionizadas. O

equilíbrio responderá gerando base adicional da mesma forma que ocorreu com a adição

de base, onde foi gerado mais ácido.

5. Descubra o pH de uma solução tampão formada por ácido carbônico 0,5M

e bicarbonato de sódio 0,05M. Dados: Ka = 5x10-7 log 5=0,7

pKa = - log Ka pH = pKa + log [A-] / [HA]

pKa = - log 5x10-7 pH = 6,30 + 0,7

pKa = 6,30 pH = 7,0

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6. Os aminoácidos têm pelo menos dois grupos ionizáveis, que podem existir

na forma protonada e desprotonada, dependendo do pH do meio em que se

encontram. Faça um esquema da estrutura básica de um aminoácido e

explique o que acontece com seus grupos ionizáveis em:

a) Soluções muito ácidas

Em soluções muito ácidas, os dois grupos apresentam-se protonados

b) Soluções neutras

Em soluções neutras ou na forma cristalina, o aminoácido apresenta-se como um íon

dipolar.

c) Soluções muito básicas

Em pH muito alcalino, ambos apresentam-se desprotonados.

7. Quais dos aminoácidos têm dois carbonos quirais e qual deles não possui

isomeria óptica?

A quiralidade (ou assimetria) do carbono alfa (figura) confere aos aminoácidos actividade óptica (com excepção da glicina que tem só dois protões no carbono alfa, pelo que não existe carbono assimétrico). A configuração absoluta do átomo de carbono alfa dos aminoácidos é indicada através dos prefixos D- e L-. Os aminoácidos das proteínas possuem todos a configuração L.

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8. Esquematize a curva de titulação da alanina e indique o seu pI.

R:

Curva de Titulação da Alanina

9. Quais os pontos isoelétricos de glicina (pKs = 2,5 e 9,5), ácido aspártico

(pKs = 2,5, 4,0 e 9,5), lisina (pKs = 2,5, 9,5 e 10) e histidina (pKs = 2,5, 6,0 e

9,5)?

pI da glicina = 6,0

pI do ácido aspártico = 5,34

pI da lisina = 7,34

pI da histidina = 6,0

10.Indicar a provável localização (interior ou exterior) dos seguintes

aminoácidos em uma proteína globular: Asp, Leu, Ser, Val, Gin, Lys, Cys,

Ala. Justifique.

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Os aminoácidos são classificados, de acordo com a polaridade do grupo R, em

duas grandes categorias: aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) e

aminoácidos polares (grupo R hidrofílico).

Os aminoácidos apolares têm grupo R constituídos por cadeias orgânicas com

caráter de hidrocarboneto, que não interagem com a água. Tem geralmente uma

localização interna na molécula da proteína. Pertencem a este grupo: alanina,

valina e leucina.

Os aminoácidos classificados como polares são os que têm nas cadeias laterais,

grupos com carga elétrica líquida ou grupos com carga residuais, que os

capacitam a interagir com a água. São geralmente encontrados na superfície da

molécula protéica que são: lisina, ácido aspártico, glutamina, cisteína e serina.

11.Faça um breve comentário sobre a importância biológica do colágeno,

destacando o papel da vitamina C na sua formação.

A síntese do colágeno ocorre inicialmente no reticulo endoplasmático, depois

no aparelho de Golgi e, finalmente, no espaço extracelular. A cadeia nascente

polipeptídica, chamada pré-procolágeno, sofre modificações pós-traducional

fornecendo o procolágeno. Modificações pós-translacionais adicionais

envolvem a hidroxilação, a oxidação, a condensação aldólica, redução e

glicolisação. Pela ação de hidrolises (prolil-hidroxilase e lisil-hidroxilase) são

adicionados grupos hidroxila aos resíduos de prolina e lisina da cadeia em

reações que requerem ácido ascórbico (vitamina C).

12.Descrever as estruturas regulares, α-hélice e folha β-pregueada, que

compõem a estrutura secundária das proteínas globulares.

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Na estrutura α-hélice a cadeia assume uma estrutura helicoidal pelas interações C=O

com N-H, formando pontes de H. Cada volta da cadeia tem 3,6 resíduos de aa e

ocupa um espaço de 5,4Å (3,6 x 1,5Å =1 aa). A hélice tem 6Å de diâmetro

desconsiderando as cadeias laterais. O C=O do 1º aa forma ponte com o N-H do 4o aa

à frente para formar a ponte de H. Todos os C=O apontam para uma direção e os H-N

para a direção oposta na hélice, formando a ponte de H paralela a hélice. O número

de aa em cada segmento de α-hélice varia de proteína para proteína. Em média

ocorrem 10 aa por segmento.

Na estrutura folha β-pregueada a cadeia peptídica dispõe-se em zigue-zague, com o

Ca nos ângulos e o Cb (cadeia lateral) saindo desses ângulos. Daí folha pregueada b.

Cada cadeia em zigue-zague associa-se com outras semelhantes que são unidas por

pontes de H. A estrutura típica pode ser esquematizada se cada cadeia for

representada numa fita de papel em zigue-zague, e as fitas forem colocadas lado a

lado.

13.Em que diferem as pontes de hidrogênios da estrutura secundária e

terciária de proteínas globulares?

Estrutura secundária

As proteínas apresentam arranjos tridimensionais com dobramento regulares

denominados estruturas secundárias das proteínas. Esta estrutura é estabilizada

por ponte de hidrogênio entre o oxigênio carbonil de uma ligação peptídica e o

hidrogênio amida de uma outra ligação peptídica próxima ( —NH---O=C—).

Estrutura terciária

Além de formar pontes de hidrogênio entre si, os grupos polares das cadeias

laterais dos aminoácidos podem interagir com a água ou com o esqueleto

polipeptídico. As pontes de hidrogênio contribuem moderadamente para

direcionar o envelopamento.

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14.Definir cooperatividade e indicar que tipos de proteínas podem exibir esta

propriedade.

Enquanto a mioglobina apresenta grande afinidade pelo oxigênio a

hemoglobina demonstra uma afinidade inicial lenta que se torna

progressivamente mais rápida. Esse fenômeno é conhecido como interação

cooperativa, uma vez que a ligação do primeiro O2 à desoxi-hemoglobina

facilita a ligação de O2 da hemoglobina completamente oxigenada, Hb(O2)4,

tornará mais fácil a dissociação de O2 das outaras subunidades na moléculas.

15.Descrever o processo de manutenção do pH do sangue através da interação

dos sistemas HHb/HbO2 e CO2/HCO3- nos tecidos e nos pulmões.

A molécula de hemoglobina contém 38 aminoácidos histidina que estão ligados a

átomos de potássio em sua conformação original. Quando a concentração de íons H+

no interior da hemácia se eleva, o potássio pode ser trocado pelo H+, absorvendo-o do

meio e liberando potássio. Assim, a hemoglobina funciona como o principal tampão

das hemácias, impedindo variações do pH a quando da hidratação do gás carbônico

pela anidrasecarbônica. É um importante tampão fisiológico uma vez que as

hemácias absorvem cerca de 93% do gás carbônico produzido nos tecidos e 70% é

convertido em bicarbonato (23% ligam-se com as cadeias globínicas da hemoglobina

e 7% permanecem dissolvidos no plasma como gás).

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