Realizado por:

Carolina Novella Mora.

Laura Egido Montero.

María del Mar Ocón Cardoso.

¿QUÉ ES LA QUERATINA?

La estructura de la proteína del pelo, la queratina, es una proteína fibrosa con estructura helicoidal y está unida principalmente por enlaces disulfuro

y por puentes de hidrógeno.

Tiene alto contenido de Cisteína (por eso los enlaces disulfuro) y su contenido

de Histidina, Metionina y Triptófano es muy bajo. Alto contenido en azufre. La cadena polipeptídica de

esta proteína se enrolla en una hélice a de giro a la derecha que se estabiliza

por puentes de hidrógeno entre los aminoácidos. La resistencia adicional

proviene del enrollamiento con giro a la izquierda de cuatro de las hélices

anteriores para formar una súper hélice denominada protofibrilla. Los factores

estabilizadores de la protofibrilla son los puentes de hidrógeno intermoleculares

y los puentes disulfuro intermoleculares formados por la oxidación de residuos

de Cisteína yuxtapuestos. Once de las protofibrillas se combinan y forman

agregados denominados microfibrillas; a su vez, cientos de estos se combinan

para formar una matriz proteica llamada macrofibrilla. Así, una fibra de cabello

esta constituida por el apilamiento de células formadas por macrofibrillas.

Constituye el componente principal de las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos derivados

del ectodermo, uñas, plumas, cuernos y pezuñas.

COMPONENTES Y ESTRUCTURA:

Existen dos tipos de queratina diferenciadas por su estructura y componentes:

La queratina alfa presenta en sus cadenas de aminoácidos restos (monómeros) de cisteína, los cuales constituyen puentes disulfuro.

La queratina beta no presenta cisteína ni, por lo tanto, puentes disulfuro.

Queratina alfa

Los puentes disulfuro son los que proporcionan la dureza a la alfa queratina. Así, existe mayor cantidad de de queratina alfa en los cuernos de un

animal y en las uñas que en el pelo. Además la queratina alfa solamente se encuentra en pelos, cuernos, uñas, y otras faneras.

Queratina beta

La queratina de tipo beta es inextensible (a diferencia de la queratina tipo alfa) y la podemos encontrar, por ejemplo, en la tela de araña.

Estructura:

La queratina es una proteína con una estructura secundaria, es decir, la estructura primaria de la proteína, se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres

dimensiones. Esta forma nueva es un espiral, llamándose así proteína α-hélice. Esta estructura se mantiene con esa forma tan característica gracias a

los puentes de hidrógeno y a las fuerzas hidrofóbicas, que mantienen unidos los aminoácidos de dicha proteína. Todo esto unido le da a la proteína esa

especial dureza característica.

La queratina del cabello se clasifica dentro de las proteínas fibrosas; sus características son cadenas largas de estructura secundaria, insolubles en

agua y soluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas y de gran resistencia física con funciones estructurales.La

queratina es la responsable de que la piel y órganos tengan una consistencia dura y resistente, para que cumpla con la función de protección, en la piel,

la queratina la hace un tanto impermeable.

El pelo está construido macrofibrillas de queratina empaquetadas por afuera, éstas están formadas por microfibrillas, que se retuercen

en un arrollamiento hacia la izquierda. Las interacciones entre las hebras se producen a través de puentes disulfuro , la queratina del

pelo se encuentra en alfa queratina, existiendo la posibilidad de transformarla en beta queratina, si por ejemplo, aplicamos calor más

humedad, el pelo puede incluso duplicar su longitud, esto sucede por que se rompen los puentes de hidrógeno de la hélice y las cadenas

polipeptídicas adoptan una conformación -beta, no obstante los grupos -R de las queratinas son muy voluminosos, lo que hace que la

conformación -beta se desestabilice y al poco tiempo adopte de nuevo la conformación en hélice con lo que el pelo recupera su longitud

original. Es incorrecto decir que el pelo está formado por células, solo se encuentra queratina rica en azufre y una matriz amorfa que

mantiene a las microfibrillas empaquetadas por afuera en la forma que alguna vez tuvo la célula que las sintetizó; el folículo piloso es el

que posee células activas que se encargan de sintetizar los elementos anteriores.

La cutícula, formada por células compuestas de queratina, es la responsable de proteger el interior del cabello, a la vez que influye en el

brillo y color del mismo, son varios los factores que inciden en la buena calidad del mismo, los tratamientos mecánicos ( mal cepillado,

etc.), las condiciones medioambientales (polución, etc.), provocan su deterioro y mención especial a los trabajos químicos (desrizado,

etc.), estos provocan que la cutícula se hinche y abra, algo que con el uso continuo de los mismos, modifica la estructura del cabello,

convirtiéndolo en seco, frágil, poroso y hasta quebradizo.

¿POR QUÉ EL PELO TIENE UNA FORMA RÍGIDA AL ESTAR MOJADO?

Lo que sucede cuando el pelo está mojado es que los puentes de hidrogeno

se debilitan, haciendo que la proteína sufra una especie de desenrollamiento

menor (pues los enlaces disulfuro no sufren ninguna alteración) y así el pelo se

vuelve mas o menos rígido (o mejor se alisa), y a la vez se estira más de lo

normal.

¿DE QUÉ DEPENDE LA PERMEABILIZACIÓN DEL PELO DE UNA

PERSONA LISA Y UNA PERSONA NEGRA O CON PELO RIZADO?

Con respecto a lo de la persona lisa, ella genéticamente tiene sus enlaces

disulfuro en una disposición lineal más relajada (no tiene muchos enlaces) lo

que hace que la estructura de las fibras de queratina sea lisa, mientras que

una persona de cabello rizado, tiene muchos más enlaces disulfuro lo que hace

que la proteína se pliegue mucho más sobre si misma dando la estructura

rizada al pelo. La permeabilización del pelo depende de la cantidad de enlaces

disulfuro que la Queratina posea (eso viene dado genéticamente), y de la formawww.apuntesdeanatomia.com 2

o los pliegues que por ende posea. De esta manera, la persona lisa al tener

menor cantidad de enlaces disulfuro y una disposición mas relajada de la

proteína, permite que el agua penetre más fácilmente que en el pelo de una

persona negra la cual la cantidad de enlaces disulfuro y la disposición de la

proteína, le dificultan más el paso al agua.

Enfermedades

MICRO : En la última década se han identificado mutaciones en 18 genes de queratina, asociadas con enfermedades

epiteliales. El diagnóstico molecular, en combinación con la histopatología clásica, será de gran ayuda diagnóstica y

terapéutica.

Queratinas

El citoesqueleto de todas las células eucarióticas consiste en tres redes principales: los microfilamentos, los microtúbulos y

los filamentos intermedios. Los microfilamentos y microtúbulos participan en la división celular, contracción, orientación y

polarización, y anclaje. En cambio, la función de los filamentos intermedios no se comprendió hasta el reconocimiento de

mutaciones puntuales en diversos trastornos de la piel.

En el citoplasma de las células epiteliales los filamentos intermedios de queratina forman una trama compleja desde el núcleo

hasta la membrana celular. Las queratinas se clasifican en dos grupos (tipo I y tipo II) de proteínas de filamentos

intermedios.

Enfermedades de la queratina

Epidermolisis bullosa simple

La epidermolisis bullosa simple (EBS) fue el primer trastorno hereditario identificado. Hasta la fecha se han reconocido 18

mutaciones en genes de queratina asociadas con patología en el hombre. La EBS es una de las tres formas principales de

epidermolisis bullosa (EB).

Eritrodermia bullosa ictiosiforme congénita (EBIC)

También se la conoce como hiperqueratosis epidermolítica. Se presenta con eritrodermia y formación de ampollas desde el

nacimiento, con progresión a hiperqueratosis generalizada grave en la vida adulta.

Ictiosis bullosa de Siemens

Es una forma de hiperqueratosis epidermolítica con engrosamiento epidérmico y formación de ampollas superficiales,

principalmente en las zonas de flexión.

Paquioniquia congénita (PC)

Incluye un espectro de displasias ectodérmicas con distrofia hipertrófica ungueal como hallazgo principal. Se hereda en

forma autosómica dominante y se clasifica en dos tipos: PC-1 y PC-2.

Trastornos de la queratina no epidérmica

Otros tejidos expresan ciertas queratinas, cuyas mutaciones se asocian con fenotipos particulares de patología. El nevus blanco es un trastorno benigno autosómico dominante, por mutaciones en K4 o K13.

La distrofia corneal epitelial de Meesmann se hereda en igual forma.

Trastornos de la queratina del cabello

Los genes de las queratinas del pelo tipo I y tipo II se localizan en los cromosomas 17 y 12, respectivamente. El moniletrix es

una patología autosómica dominante infrecuente con expresión fenotípica variable, desde pérdida leve del cabello hasta

alopecía casi completa. La microscopia electrónica revela defectos en la estructura de los microfilamentos del cabello. Puede

haber queratosis folicular y anormalidades de las uñas.

Genética molecular en el diagnóstico de estas patologías. Diagnóstico prenatal

Antes de la identificación de las mutaciones mencionadas, el diagnóstico sólo se realizaba mediante el análisis histológico.

Aunque este estudio sigue teniendo enorme importancia, la posibilidad de realizar análisis genético permite identificar la

alteración exacta.

Conclusiones

En la última década se identificaron mutaciones en 18 genes de queratina. Además de permitir un mejor abordaje diagnóstico,

es de esperar que el avance etiológico se asocie con otras posibilidades de terapia destinadas a aliviar la importante

sintomatología asociada con estas entidades.

Gene: krt (ENSXETG00000012488) Description

keratin [Source:Jamboree;Acc:XB-GENE-6454253]

Location

scaffold_440: 369,419-378,868 reverse strand.

Transcripts

There is 1 transcript in this gen:

Name Transcript ID Length (bp) Protein ID Length (aa) Biotype

NP_001006687.1 ENSXETT00000027305 1557 ENSXETP00000027305 421 Protein coding

Transcript and Gene level displays

In Ensembl a gene is made up of one or more transcripts. We provide displays at two levels:

Transcript views which provide information specific to an individual transcript such as the cDNA and CDS sequences and protein domain

annotation.

Gene views which provide displays for data associated at the gene level such as orthologues,paralogues, regulatory regions and splice variants.

This view is a gene level view. To access the transcript level displays select a Transcript ID in the table above and then navigate to the information

you want using the menu at the left hand side of the page. To return to viewing gene level information click on the Gene tab in the menu bar at the

top of the page.

Name

krt (Jamboree)

Gene type

Known protein coding

Prediction Method

Transcripts were annotated by the Ensembl genebuild.

Region in detail

Flanking sequence at either end of transcript: 50

Number of base pairs per row: 60 bps

Intron base pairs to show at splice sites: 25

Show full intronic sequence

Transcript summary

• Statistics

• Exons: 9 Transcript length: 1,557 bpsTranslation

length: 421 residues

• Type

• Known protein coding

• Prediction Method

Transcripts were annotated by the Ensembl genebuild.

Exones :

• ENSXETE00000153403

• Intron 1-2

• ENSXETE00000153404

• Intron 2-3

• ENSXETE00000153405

• Intron 3-4

• ENSXETE00000153406

• Intron 4-5

• ENSXETE00000153407

• ENSXETE00000153408

• Intron 6-7

• ENSXETE00000153409

• Intron 7-8

• Intron 5-6

• ENSXETE00000153410

• Intron 8-9

• ENSXETE00000153411

¿Codifican todos ellos una proteina?

MSFSTRSVSQSSRYGVLASPMVNRALSVAGGAQTVRMSSAKLTSSAFAGPSALDVSSFGNNGKETMQNLNDRLASYLERVRSLE

QANHELELKIREYCEKKAAIGSPDVSGYYNIINLLRSQINDASIDNARLVLQIDNAKLAADDFKIKYESELAIRTGVESDIIGLRRVL

DELTLNKTDLELEIESLKEELIYLKKNHEEELAVARASARGQVDVQVDSAPPVDLSQIMSDVRAQYEGMMEKNRQEVEAWYRGQS

ENLNKEVATNTAALQTSKSQITDLKRTIQSLEIELQSLLSMKGALEGTLAETEARYGAELNHLQAMITQIELDLQNLRSDAERQS

LEYKLLLDAKTRLEMEISTYRRLLEGEDTRFSQTETQKAVTIVSKEQSKSSIKKVKTVIEEVVDGKVVSSRVEEVTEKS

¿Qué proteínas?

Statistics

Ave. residue weight: 111.565

Charge: -10.5

Isoelectric point: 4.8444

Molecular weight: 46,968.83

Number of residues: 421

Domain type Start End Description Accession InterPro

Superfamily 121 175 - 52129 -

Superfamily 305 415 - 47857 -

Pfam 61 372 F PF00038 IPR016044 [Display all genes with this

domain]

prosite 359 367 Intermediate_filament_CS PS00226 IPR018039 [Display all genes with this

domain]

prints 140 153 Keratin_I PR01248 IPR002957 [Display all genes with this

domain]

prints 161 184 Keratin_I PR01248 IPR002957 [Display all genes with this

domain]

prints 215 235 Keratin_I PR01248 IPR002957 [Display all genes with this

domain]

prints 287 302 Keratin_I PR01248 IPR002957 [Display all genes with this

domain]

prints 313 339 Keratin_I PR01248 IPR002957 [Display all genes with this

domain]

prints 64 72 Keratin_II PR01276 IPR003054 [Display all genes with this

domain]

prints 137 150 Keratin_II PR01276 IPR003054 [Display all genes with this

domain]

prints 151 170 Keratin_II PR01276 IPR003054 [Display all genes with this

domain]

Los genes del tipo cdds son los que hay en la tabla siguiente que se encuentran en negrita.

No. Exon / Intron Start End Start

Phase

End

Phase

Length Sequence

5' upstream sequence ..........acttggggcaagcagagctcagagtatcagctcatacaggggaacacatc

1 ENSXETE00000153403 378,595 378,868 - 0 274 ACTGCTACATTGGGCCCCTTAACATTACAGCATCACAATGAGTTTCTCTACCCGAAGTGT

CTCTCAATCCTCCCGCTATGGTGTTCTGGCATCACCCATGGTGAATCGGGCCCTAAGTGT

GGCAGGGGGTGCCCAGACTGTCCGGATGTCCTCTGCTAAACTGACCAGCTCTGCGTTTGC

CGGACCCTCTGCCCTTGATGTTAGCTCCTTTGGCAACAATGGCAAGGAGACAATGCAGAA

CCTGAACGATCGTCTGGCCAGCTACCTGGAACGG

Intron 1-2 375,805 378,594 2,790 gtaagtagaaatggggcatcctgag..........gactgtgagtgtttgatcccctcag

2 ENSXETE00000153404 375,676 375,804 0 0 129 GTCCGTTCCTTGGAGCAAGCCAACCATGAGCTGGAGCTGAAGATCAGGGAGTACTGTGAG

AAGAAAGCTGCCATTGGCTCCCCTGATGTTAGCGGTTACTATAACATCATCAACTTACTG

CGCTCCCAG

Intron 2-3 375,048 375,675 628 gtaacttggattgctttgttccctt..........cagtgttttttgtttccccttacag

3 ENSXETE00000153405 374,965 375,047 0 2 83 ATCAATGATGCAAGCATTGACAATGCCAGGCTGGTCCTCCAGATCGACAATGCCAAGCTG

GCAGCTGATGACTTCAAAATCAA

Intron 3-4 374,448 374,964 517 gtaagtgatctactctactcatttc..........taaccacatattgtacccactccag

4 ENSXETE00000153406 374,291 374,447 2 0 157 GTATGAGTCAGAGCTGGCCATTAGGACTGGAGTCGAAAGCGACATTATCGGACTGCGCAG

AGTCCTCGATGAGCTGACCCTCAATAAGACAGACCTGGAGTTGGAGATTGAAAGTCTGAA

GGAAGAGCTGATTTACCTAAAGAAAAATCATGAAGAG

Intron 4-5 373,752 374,290 539 gtatgattggttcatctatgatatc..........ttttattattctgattctcttccag

5 ENSXETE00000153407 373,590 373,751 0 0 162 GAACTTGCTGTTGCTAGGGCCAGTGCCAGAGGCCAAGTTGATGTACAGGTTGATTCTGCT

CCTCCTGTTGACCTGTCACAGATCATGTCTGATGTGAGGGCTCAGTATGAAGGCATGATG

GAGAAGAACCGCCAGGAGGTGGAAGCCTGGTACAGAGGACAG

Intron 5-6 373,047 373,589 543 gtaagaaggctttggaaagcctcag..........ttgaagtttcctttttatttaacag

6 ENSXETE00000153408 372,921 373,046 0 0 126 AGCGAAAATCTCAACAAAGAAGTTGCCACCAACACAGCTGCTCTCCAGACATCTAAGTCG

CAGATTACAGACCTGAAGCGCACAATACAGAGCCTGGAGATTGAACTTCAGTCACTCTTG

AGCATG

Intron 6-7 372,726 372,920 195 gtgagtgtccagtagaattgctcca..........ctaataataattgtcttggttgtag

7 ENSXETE00000153409 372,505 372,725 0 2 221 AAAGGAGCACTGGAAGGCACTTTGGCAGAAACCGAGGCCCGATATGGAGCTGAGCTCAAC

CACCTTCAGGCCATGATCACGCAAATAGAATTAGACCTTCAAAACTTACGGTCAGATGCC

GAGCGCCAGTCTTTGGAGTATAAGTTGTTGCTCGATGCCAAGACAAGGCTGGAAATGGAA

ATTTCCACCTACAGACGCCTGCTAGAAGGAGAAGACACCAG

Intron 7-8 370,865 372,504 1,640 gtaggggcccctgactgcctttatt..........atattgttctttttattgtttttag

8 ENSXETE00000153410 370,839 370,864 2 1 26 ATTTTCCCAGACTGAAACACAGAAAG

Intron 8-9 369,798 370,838 1,041 gtaagctattttgcaatagttctta..........ctgaccttcctttcctttgttgcag

9 ENSXETE00000153411 369,419 369,797 1 - 379 CTGTTACCATCGTCAGTAAGGAACAAAGCAAGAGCTCCATCAAAAAGGTGAAGACGGTGA

TCGAAGAAGTAGTCGACGGGAAAGTGGTCTCTTCTAGGGTCGAGGAAGTGACTGAGAAAT

CCTAAAAAGAATCTTAAGAATTAAGAGCCTGTACCTGAGAAAGGGCAGCAGAAGAGTTGA

AATAACATAGTCTTGAAGGCAACCAAGAAGCTTCATTTTAAAATGTAGCCTATACGTAAA

TGTTTAATATGACAGAGAAGATATGAAAGCAGAAGAGAAATTAGCAAAATAAATGTCATG

TAATGCAAACCTAGGCTGTTTGTGTTTAACTCTTCCTCAGGGACAATGCATCCAAATAAA

GAATTCTAAGTTAAAACAA

3' downstream

sequence

ctttttccttcttgttttatttcccctctgtgacaatggaattatacaga.........

This transcript is a product of gene ENSXETG00000014526 - There are 2 transcripts in this gene:

ENSXETP00000031783

ENSXETP00000054380

>gi|49522805|gb|AAH74628.1| keratin [Xenopus (Silurana) tropicalis]

MSFSTRSVSQSSRYGVLASPMVNRALSVAGGAQTVRMSSAKLTSSAFAGPSALDVSSFGNNGKETMQNLN

DRLASYLERVRSLEQANHELELKIREYCEKKAAIGSPDVSGYYNIINLLRSQINDASIDNARLVLQIDNA

KLAADDFKIKYESELAIRTGVESDIIGLRRVLDELTLNKTDLELEIESLKEELIYLKKNHEEELAVARAS

ARGQVDVQVDSAPPVDLSQIMSDVRAQYEGMMEKNRQEVEAWYRGQSENLNKEVATNTAALQTSKSQITD

LKRTIQSLEIELQSLLSMKGALEGTLAETEARYGAELNHLQAMITQIELDLQNLRSDAERQSLEYKLLLD

AKTRLEMEISTYRRLLEGEDTRFSQTETQKAVTIVSKEQSKSSIKKVKTVIEEVVDGKVVSSRVEEVTEK

S

GeneTree ENSGT00560000076905

Number of genes

243

Number of duplication nodes

75

Number of ambiguous nodes

6

Este gen no posee SNPs