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Proteínas
• Apresentam pelo menos um grupo
carboxílico e um grupo amino
• Aminoácidos têm como fórmula
geral
H3N - C - HCOOH
R
Aminoácidos
Proteínas
Polímeros constituídos de alguns dos 21
diferentes aminoácidos interligados por
ligações peptídicas.
• Aminoácidos não-polares;
• Aminoácidos polares;
• Aminoácidos básicos;
• Aminoácidos ácidos.
Proteínas
São polímeros constituídos de alguns dos 21 diferentes
aminoácidos interligados por ligações peptídicas.
H3N – C – COO
R
H
H3N – C – COO
R’
H
H3N – C – COO
R’’
H
+
+
+
-
-
-
H3N
C
H
R
C
O
N
H
C
R’
H
O
C
N
H
C
H
R’’
COO+ -
+
2 H2O
Ligação Peptídica
– N – C –
H
OAminoácidos
Estrutura das proteínas• Estrutura primária: linear (ligações peptídicas)
• Estrutura secundária: -hélice e -pregueada
• Estrutura terciária: proteínas fibrilares e globulares – estrutura tridimensional.
• Estrutura quaternária: interação de cadeias e estruturas secundárias – Exemplo: hemoglobina:
Classificação - SolubilidadeTipo Solubilidade Exemplo
Albumina Solúveis em água Clara do ovo (ovoalbumina),
leite (lactoalbumina), ervilhas
(legumitina)
Globulina Solúveis em soluções
salinas
Do músculo (miosina), de
ervilhas (legumina)
Prolamina Solúveis em etanol
70%
Do trigo e centeio (gliadina),
do milho (zeína), e da cevada
(hordeína)
Glutenina Solúveis em soluções
muito ácidas ou
básicas.
Encontrada somente em
vegetais: de trigo (glutenina) e
do arroz
Desnaturação
• Alteração da estrutura secundária, terciária equaternária: permanece a estrutura primária.
• Pode ser causada por: calor, pH, concentraçõessalinas, desidratação, aditivos ou combinação devários fatores.
• A desnaturação altera várias propriedadesimportantes da proteína:
• A proteína desnaturada é geralmente menos solúvelou até mesmo insolúvel, aumenta a viscosidade doalimento e a reatividade de grupos laterais.
• A proteína desnaturada é mais sensível à hidrólisepelas enzimas proteolíticas e, portanto, em muitoscasos a sua digestibilidade aumenta.
Desnaturação
• O branqueamento e a pasteurização: desnaturaçãoda proteína e a eliminação dos efeitos tóxicos devárias proteínas (toxinas microbianas e inibidoresenzimáticos naturais, etc).
• A reação de proteínas com os constituintes dafumaça provoca também sua desnaturação,escurecimento do produto e diminuição de algunsaminoácidos → Formaldeído da fumaça comgrupos aminas das proteínas.
Ponto Isoelétrico
• Ponto isoelétrico: Carga líquida é igual a zero.
• Os aminoácidos atraem-se, formando agregados eprecipitando.
• Ponto isoelétrico: Afetam as interações água-proteína eproteína-proteína. No ponto isoelétrico, os aminoácidosapresentam máxima interação eletrostática entregrupos carregados e interação mínima com a água e,assim, ocorrendo agregação e precipitação.
• Em pHs extremos ocorre a desnaturação protéica:diminuindo a solubilidade.
• Exemplo: coagulação ácida do leite – fabricação doqueijo.
Ponto Isoelétrico1-No ponto isoelétrico (PI), os grupos carregados não estão disponíveis para
interagir com as moléculas de água.
2-Em pH extremo ocorre a desnaturação
P.I.
Solu
bil
idad
e
Solubilidade da ptn em
função do pH
pHP P P
H+
OH-
H+
OH-
- -
- -
- +
+ -
+ +
+ +
- - -
- - -
+++
+++
- - -
+++
- - -
+++pH > PI pH < PI
pH PI
Mudança da força iônica - Sais• Salting-in: Baixa concentração de sal aumenta a
solubilidade. Fato resultante do efeito do salsobre as interações eletrostáticas, diminuindo aatração eletrostática entre as proteínas. Comoconseqüência, abre-se a rede protéica, queestará mais em contato com a água.
• Salting-out: Proteína tem sua solubilidadediminuída com o aumento da concentração desal. Isto ocorre em virtude da competição entrea proteína e os íons salinos pela água.
Mudança da Força Iônica - SAIS
Para a grande maioria das proteínas, baixa concentração de sal
aumenta a solubilidade (para determinados pH e temperatura).
0,1
0,2
Concentração do sal
0,4
0,0
Solu
bil
idad
e d
a p
rote
ína
Salting-in Salting-out
Solubilidade da ptn em função da concentração salina
Excesso de sal: íons competem
com as proteínas pela água
Presença de sais: íons
solubilidade: ↓ atração entre
cargas de sinal ≠ de moléculas
vizinhas
Número de cargas: MgCl2 mais
adequado que NaCl, por exemplo
Propriedades espumante• As espumas alimentícias são dispersões
de gotas de gás (ar ou CO2)
• Força mecânica: agitação
• Exemplos:
→ suspiro
→ nata batida
→ clara em neve
→ chantilly
• Produção de um alimento com textura suave e maior intensidade de aroma.
Fatores que afetam a capacidade de formar espumas alimentícias:
1 – Concentração de proteínas: aumenta aestabilização, mas não afeta a capacidadede formação de proteínas.
2 – pH: quanto maior a solubilidade maior acapacidade de formar espumasalimentícias
Fatores que afetam a capacidade de formar
espumas alimentícias:
3 – presença de sais: solubilidade das
proteínas na solução salina
4 – açúcares: aumenta a viscosidades:
diminui a perda de bolhas
Geleificação• Proteínas previamente desnaturadas (tratamento
térmico, acidificação ou alcalinização);
• Pontos carregados positivos ou negativos (CO- eNH+) que podem reagir com as moléculas de água,que mediante novas pontes de hidrogênio gerarãoa estrutura necessária para que haja águaimobilizada;
• Pontes de hidrogênio: potencializadas peloresfriamento, produzem géis que geleificam no frio.
Interação proteína-lipídios
Proteína na presença de lipídios oxidados(peróxidos ou produtos da sua degradação)
Resultados:
• Diminuição da solubilidade;
• Escurecimento;
• Diminuição do valor nutricional (oxidação dotriptofano, oxidação da metionina e interaçãocom a lisina, tornando-a indisponível);
• Radicais livres removem átomos de hidrogêniodos aminoácidos, estes se polimerizam eformam agregados insolúveis.