proteínas em alimentos
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Proteínas em alimentos
Prof.Msc. Tatiana R. de Oliveira Stremel
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Classificação dos aminoácidos
• Naturais: quando podem ser produzidos por determinado organismo;
• Essenciais: quando precisam ser obtidos obrigatoriamente pela dieta. Ex: no ser humano 8 são essenciais: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina, treonina, lisina e triptofano.
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Composição química dos aminoácidos• Os aminoácidos são moléculas formadas por um
grupamento carboxila (COOH) e um grupamento amina (NH2);
• Dizemos que uma ligação peptídica ocorre através de uma reação de desidratação, porque sempre há liberação de uma molécula de água
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• Apesar de a estrutura básica dos 20 aminoácidos ser semelhante, o radical R diferencia um do outro. Por exemplo, se o radical R for um átomo de hidrogênio, o aminoácido será a glicina (Fig 1), se ao invés no hidrogênio, for um grupamento metil (CH3), teremos uma alanina (Fig2)
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Funções das proteínas• Função de transporte: a hemoglobina é uma proteína presente nos glóbulos
vermelhos que tem como função transportar os gases respiratórios (O2 e CO2);
• Função hormonal: um exemplo de proteína que exerce essa função é a insulina;
• Função de defesa: ao ser invadido por substâncias ou seres estranhos, uma das formas de defesa do organismo é a produção de proteínas denominadas anticorpos;
• Função catalisadora: são proteínas que promovem a ocorrência de reações químicas com pouco ou nenhum gasto de energia. Esse processo é conhecido como catálise e as substâncias catalisadoras são as enzimas.
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Tipos de estruturas
• Primária: sequência de aminoácidos;• Secundária: hélice união através das
PH;• Terciária: união através de PH;
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• O que faz a proteína se dobrar?• Pontes de Hidrogênio• Atrações elétricas entre aminoácidos distintos• Ponte dissulfeto• Aminoácidos apolares que tendem a ficar
próximos
• Conclui-se:• Se a seqüência de aminoácidos for diferente, a
estrutura será diferente.
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• Quando há a união de dois ou mais novelos protéicos.
• Hemoglobina:• Quatro cadeias de 100 aminoácidos, cada
uma contendo:• Um grupo não-protéico portador de Ferro,
o grupo heme.
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• Rompimento das ligações que formam tridimensionalmente a proteína.
• Acontece quando:• Há aumento da temperatura• Ou há alteração no pH.
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Proteínas importantes em alimentos
a) Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno;
b) Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina e lactoglobulina;
c) Proteína do ovo: clara (ovalbumina (50%), canalbumina, glicoproteína, avidina/biotina) e gema (lipovitelina, fosfovitina, livitina);
d) Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina (glutenina).
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Metodologia para determinação• Proteína Bruta determinação de um elemento ou
grupo pertencente a proteína e fator de correção;
• Elementos analisados C e N e os grupos aminoácidos e ligações peptídicas;
• N constante em 16%;
• Análise de C digestão mais fácil, menos erros, fator de correção mais preciso, mas, dificuldade em separar o C das Proteínas dos demais componentes.
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Metodologia para determinação
• Análise de N é a mais utilizada;• Fator geral de transformação é 6,25;
• Quanto teor muito diferente de 16% usa-se outro fator. Ex: trigo: 5,7, leite: 6,38, gelatina: 5,5;
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Metodologia para a determinação
• Método de KjeldahlN total;• Proposto por Kjeldahl na Dinamarca em 1883;
• Procedimento baseia-se em aquecimento com H2SO4,até que C e H sejam oxidados;
• Nitrogênio reduzido a sulfato de amônia( (NH4)2SO4), que reagindo com NaOH libera amônia adiciona-se ácido bórico(H3BO3) formando borato de amônia (NH4)3BO3) adiciona-se HCl mede-se a quantidade de borato formado.
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Metodologia para determinação
• Cálculo - Kjeldahl:
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Metodologia para a determinação
• Método por grupos: presença de aas e lig. peptídicas
• Método por Biureto:• proposto por Riegler em 1914;• substâncias contendo duas ou mais ligações
peptídicas formam um complexo de cor roxa com sais de cobre em soluções alcalinas;
• Método mais simples, rápido e barato;• Necessita de curva de calibração e intensidade de
cor é variável;
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Métodos para a determinação
• Método do fenol:• Uma das primeiras determinações colorimétricas
realizada a partir de 1912;• Interação das proteínas com fenol catalisado por
cobre, desenvolvendo cor azul;• É um método mais sensível e específico, porém
destrói a amostra, é lento, muita manipulação.
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Métodos para a determinação
• Método por espectrofotometria ultravioleta:• Proteínas possui absorção UV em 280 nm devido a
presença de tirosina, triptofano e fenilalanina;• Método rápido, simples, preparação muito longa, resultados
não muito precisos;
• Método turbidimétrico: • Baseado na turbidez da proteína em solução com agente
precipitante acido tricloroacético, ferricianeto de potássio e ácido sulfosalisílico;
• Método rápido, simples,mas pode ter interferência de outros componentes da amostra.
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Métodos para a determinação
• Método de DYE-BINDING:• Apareceu por volta de 1944;• Amostra é tratada com excesso de corante (tipo indicador),
o corante e a proteína reagem quantitativamente para formar um complexo insolúvel que pode ser separado por centrifugação ou filtração. O excesso de corante não reagido em solução é medido colorimetricamente e, por diferença, obtém-se indiretamente a quantidade de proteína da amostra.
• Método rápido, simples, exatidão, economia, alto custo do equipamento