1) Defina

a) Celulose microcristalina

E a celulose purificada e insolúvel. É produzida por uma hidrolise parcial da polpa de celulose de madeira purificada, sendo que a hidrolise ocorre nas zonas amorfas, seguida pela separação dos microcristais liberados (porções cristalinas individuais).

b) Carboximetilcelulose (CMC)

É o derivado da celulose mais utilizado. O tratamento da polpa de madeira purificada, com hidróxido de sódio 18%, produz celulose alcalina. Quando a celulose alcalina reage com o sal sódico do ácido cloroacético, forma o sal sódico do éter carboximetílico (CMC que nada mais é que uma longa molécula com carga negativa- grupos carboxílicos ionizados).

c) Pectinas

A pectina é um polissacarídeo ramificado constituído principalmente de polímeros de ácido galacturónico, ramnose, arabinose e galactose. As pectinas comerciais são galacturonoglicanos com conteúdo variado de grupos éster metílico. É obtida da casca de frutas cítricas e do bagaço de maçã (extração acida).

d) Proteínas

Proteínas são macromoléculas biológicas constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos que se ligam por ligações peptídicas. Possuindo estrutura primaria, secundaria, terciaria ou quaternária.

e) Aminoácidos essenciais

Um aminoácido essencial é aquele que o organismo considerado (normalmente, o humano) não é capaz de sintetizar, mas é necessário para o seu funcionamento.

f) Ligação peptídica

É uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o grupo carboxila de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, liberando uma molécula de água (H2O). Isto é, uma reação de síntese por desidratação que ocorre entre moléculas de aminoácidos.

g) Estrutura secundária de proteínas

A estrutura secundaria refere-se ao arranjo espacial periódico dos resíduos de aminoácido em alguns segmentos da cadeia polipeptídica, ou seja, primeiro grau de ordenação espacial da cadeia polipeptídica. Conformação especifica para cada cadeia polipeptídica (nativa- sistema organizado e estável). Estabilidade da estrutura secundaria dada através de ligações de hidrogênio (C=O e N-H) na cadeia principal. A mudança dos ângulos de torsão é orientada por ligações não covalentes de curto alcance o que leva à diminuição da energia livre local. Em geral, duas formas de estruturas secundarias periódicas (regulares) são encontradas nas proteínas, estruturas helicoidais (α-hélice) e do tipo folha estendida (folha β).

α-hélice – cada sequência de grupo N-H é ligada por ponte de hidrogênio ao grupo C=O do quarto resíduo . O enovelamento é estabilizado por pontes de hidrogênio entre átomos das

ligações peptídicas de qualquer aminoácido, exceto prolina. As cadeias laterais dos aminoácidos voltam-se para fora da hélice.

Folha β- Cadeia polipeptídica é estendida em zigue-zague. Pode haver também interação entre segmentos de cadeias polipeptídicas diferentes. As cadeias polipeptídicas dispõem-se lateralmente (em paralelo) e fazem pontes de H entre os átomos da ligação peptídica (C=O e N-H). As cadeias laterais R dos aminoácidos voltam-se para cima ou para baixo do plano da folha.

h) Estrutura terciária de proteínas

Quando as estruturas secundárias das proteínas se dobram sobre si mesmas, elas dão origem a uma disposição espacial denominada de estrutura terciária. Formação de proteinas globulares (esféricas) e fibrosas (cilíndricas) estabilizadas por uma série de interações: Pontes dissulfeto: oxidação de 2 residuos de cisteina; Ligaçoes de hidrogênio (entre átomos não envolvidos na estrutura secundaria); Dipolo-dipolo resíduos da cadeia lateral polar; Eletrostaticas (grupos carregados + ou -).

i) Desnaturação de proteínas

Modificação na conformação da proteína sem o rompimento das ligações peptídicas da estrutura primária.

j) Gelificação de proteínas

Gelificação proteica refere-se à transformação de uma proteína do estado “ sol” para o “estado semelhante a gel”. Gel: fase intermediaria entre solido e liquido. Polímeros em ligações covalentes ou não covalentes levam formação de uma rede capaz de aprisionar agua. O calor, as enzimas ou os cátions divalentes em condições apropriadas facilitam essa transformação.