catalise enzimatica

7/29/2019 Catalise enzimatica

1/20

Cintica Enzimtica

Professor: Alfredo

Alunos:

Lucas Costa Mariana Cunha Pedro Borges Ramon Junger Thaissa Martins


2/20

Conceitos Gerais

Enzimas protenas especializadas na catlise de reaes biolgicas.

Vantagem em relao aos catalisadores fabricados pelo homem: Maior especificidade Maior poder cataltico

Reaes do metabolismo celular Reaes enzimticasEnzimas unidades funcionais


3/20

Propriedades das enzimas

Catalisadores eficientes: aceleram em mdia 109 a 1012 vezes avelocidade de reao.

Atuam em concentraes baixas

Condies suaves de pH e temperatura

Possuem caractersticas de protenas

Podem ter sua atividade regulada


4/20

Cofatores enzimticos e Coenzimas

Cofatores pequenas molculas orgnicas ou inorgnicasnecessrias para a funo de uma enzima.

Eles no esto ligados enzima, mas sem eles, a mesma inativa.

Parte proteica da enzima sem o cofator Apoenzima.

Enzima + Cofator = Holoenzima


5/20

Cofatores enzimticos e Coenzimas

Coenzimas compostos orgnicos, quase sempre derivados devitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas.

Ligam-se enzima com afinidade semelhante ao do substrato

Ligam-se covalentemente prximo ou no stio ativo cataltico

Ou de maneira intermediria aos anteriores.


6/20

Especificidade substrato/enzima: stio ativo

Enzimas so muito especficas para seus substratos (pode ser um ouvrios ao mesmo tempo)

Stio de ligao arranjo tridimensional especial de aminocidos

de uma molcula de enzima complementar ao substrato, idealespacial e eletricamente para a ligao com o mesmo.

Stio ativo contido no interior do stio de ligao, onde ocorre aligao enzimtica


7/20

Modelos de especificidade Chave/Fechadura

Encaixe perfeito do substrato no stio de ligao


8/20

Modelos de especificidade Ajuste Induzido

Stio no pr-formado, mas sim moldvel ao substrato, ou seja aenzima se molda ao substrato em sua presena.


9/20

Catlise enzimtica

Aceleramente da velocidade de reaoDiminuindo a energia livrede ativao

Existe um Estado de transio estvel e de alta energia.


10/20

Cintica Enzimtica

Equao da cintica enzimtica:


11/20

Cintica enzimtica Influncia da concentrao desusbtrato

Concentrao do substrato varia durante a reao


12/20

Equao de Michaelis-Menten

Etapa lentaA enzima primeiro combina-se reversivelmente com osubstrato, para formar o complexo enzima-substrato.

Etapa lenta - O complexo ES se rompe com o reaparecimento daenzima livre e a formao do produto da reao P, limita avelocidade global.


13/20


Menor Km maior afinidade da enzima pelo substrato

Generalizando:


14/20


A Equao de Michaelis-Menten pode ser algebricamenterearranjada em formas que so mais teis no tratamento grfico dosdados experimentais

Vantagem: permitir uma determinao acurada de V mx , o quepode ser feito apenas aproximadamente em grficos de V versus [S]


15/20

Inibidores


16/20

Fatores externos


17/20

Exemplo prtico:

ster de colesterol colesterol-esterase colesterol + cido graxo

livre.

Colesterol + O2 colesterol-oxidase Colesterol-4-ene-3-ona + H2O2

PRIMEIRA REAO:

2 H2O2 +Fenol + 4-Aminoantipirina peroxidase Quinonimina + H2O

SEGUNDA REAO:

TERCEIRA REAO:


18/20

Extrao da Peroxidase:


19/20

Obteno de colesterol-esterase e colesterol-oxidase


20/20

Influncia da temperatura

catalise enzimatica

Documents