estrutura e função de proteínas · estrutura quaternária proteínas que existem em complexos...
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Estrutura e Função de Proteínas
As Proteínas
As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão selectiva paraefetuar funções específicas.
As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estruturatridimensional.
A estrutura tridimensional surge porque seqüências de aminoácidos emcadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia linear emdomínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.
Estes domínios servem como módulos para a construção de grandeagregados como partículas virais ou fibras musculares, podem formar sítioscatalíticos ou de intereção encontrados em enzimas e também proteínas quecarregam oxigênio ou que regulam a função do DNA.
Primária Secundária TerciáriaQuaternária
Cadeiaspolipeptídicas
Regiões daseqüência que
formam estruturasregulares
Empacotamento dasestruras secundárias
formando um oumúltiplos domínios
Algumas proteínas sãocompostas por váriasestruturas terciárias
A Cadeia PolipeptídicaAs cadeias polipeptídicas são normalmente compostas por 20
aminoácidos diferentes que são ligados covalentemente durante o processode síntese pela formação de uma ligação peptídica.
Os 20 aminoácidos possuem em comum:
Carbono alfa (Cα) ligado a um hidrogênio e a cadeia lateral (R)
Grupamento carboxi (COOH)
Grupamento amino (NH2)
PSI
PHI Omega
Ligação Peptídica
Cada unidade peptídica é um grupo planar rígido com distância e ângulo ? conhecidos.
Cada unidade possui dois graus de liberdade que rotacionamem torno da ligação N-Cα (f ) e da ligação Cα-C=O (? ).
Gráfico de Ramachandran
Mostra regiões em que a combinação dos ângulos f e ? de cada unidade peptídica não causamcolisões estéricas entre átomos de diferentes unidades.
Os Aminoácidos
Propriedades importantes no contexto estrutural:
Tamanho
- núcleo compacto
Carga
-formação de pontes salinas
Polaridade
-participação em pontes de hidrogênio
Hidrofobicidade
Aromaticidade
Características específicas
Interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas
• Interações não-covalentes
– Repulsões de curtoalcance
– Forças eletrostáticas
– Interações de Van de Waals
– Pontes de hidrogênio
• Interações hidrofóbicas
Elementos de Estrutura Secundária
Voltas� β-hairpins� γ-turns� β-turns
Hélices alfa Fitas beta
Estruturas Supersecundárias
Hélice-alça-hélice “greek-key”
Estrutura β−α−β
Triose phosphate isomerase
Troponina-C Staphylococcus nuclease
Estruturas TerciáriasProteínas Globulares Proteínas Fibrosas
Motivo LRR Unidadesrepetitivas de β−α
Proteínas secretadas
Peptídeo sinalPelo menos umaregião
transmembranar
Proteínas com repetições internasProteínas de membrana
Proteínas de Múltiplos Domínios
Proteínas com múltiplos domínios globulares
ativadores de plasminogenio
Proteínas com domínios globulares e fibrosos
colágenos modulares
Proteínas de membrana com domínios LRR
alguns receptores de proteínas
Proteínas de membrana com domínios lobulares
alguns receptores tirosino kinases
A fusão de diferentes genes que codificam proteínas é o mecanismo mais importante para a criação de proteínas de múltiplos domínios
Estrutura QuaternáriaProteínas que existem em complexos nao covalentemente ligados, compostos por duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ounão.
Um importante aspecto de todas as superfícies queinteragem é a complementaridade de formas.
Cada cadeia polipeptídica podendose enovelar em independentesconformações globulares
As interações entre os monômerosinvolve as interações hidrofóbicas e outras interações entre elementos de estrutura secundária.
Na periferia da interface existempontes de hidrogênio e pontes salinasentre os cadeias laterais ionizadas
Funções
• Atividade catalítica– Modificação de moléculas– Síntese de proteínas e de outras moléculas
• Armazenamento– Íons e pequenas moléculas complexadas à proteína
(hemoglobina/oxigênio)• Transporte
– Desde elétrons a macromoléculas• Transmissão de mensagem
– Trasmissão de impulsos nervosos– Coordenação de processos biológicos realizados através
de moléculas sinalizadoras - hormônios• Sistema imunológico
– anticorpos• Regulação
– Mecanismos de “feedback• Papel estrutural
– suporte mecânico
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