apresentação1 (1)

Lucas Vilas Boas Correia

Peroxirredoxinas• Peroxirredoxinas são peroxidases que catalizam a redução de peróxido de hidrogênio,

hidroperóxidos orgânicos e também peroxidonitritos;

• Transdução de sinais em mamíferos;

• São proteínas abundantes, podendo representar cerca de 1% das proteínas solúveis celulares;

• Peroxirredoxinas pode ser regulada por alterações de fosforilação , redox e, possivelmente, os estados de oligomerização;

• Podem ser divididas em 3 classes:- 1-cys;- 2-cys típicas;- 2-cys atípicas

1-cys

2-cys típica

2-cys atípica

Prx 2-cys

• Família grande e diversificada de peroxidases;• Funções antioxidantes, regulam vias de

sinalização celular, apoptose etc...• Homodímeras obrigatórias;

Estrutura biomolecular da AhpC, uma perirredoxina 2-cistina bacteriana da Salmonella typhimurium. (PDB)

AhpC

• Enzima de Salmonella typhimurium - Ahpc;

• Recentemente descrita;

• Encontrada em todos os reinos;

• Homodímero obrigatório;

AphC

• Resistência á cisplatina;• O Estado Oligomerico de AhpC é sensível

Redox;• Várias concentrações de proteínas foram

utilizadas ;• AhpC reduzida forma um decâmero bastante

estável;• AhpC oxidado tenderia a ser dimérica;

Ciclo catalítico de AhpC

Ahpc substrato peróxido ácido sulfênico oxidado Ahpf Ahpc

Ahpc

• Cristais de Ahpc São muito fragéis;• Os fatores que governam a montagem

oligomérica de 2-Cys Prxs não são bem compreendidos.

• Papéis importantes: controle da atividade enzimática e a conversão de um sinal químico num sinal estrutural dramático

Ahpc

• Estudos demonstraram que a oligomerização AhpC de redox é sensível, com a enzima reduzida formando 5 decâmeros exclusivamente e oxidação dissociativa favorecendo de dímeros.

Muito

Estrutura de Ahpc oxidado

Bibliografia

• Protein Data Bank