AMINOCIDOS E PROTENAS

GENERALIDADES 20 aa so normalte encontrados na

constituio de protenas.

H mais de 1 bilho de seqncias possveis codificao gentica.

As seqncias determinam a funo nica.

CONSTRUO DAS PROTENAS A PARTIR DE 20 AMINOCIDOS:

Estrutura geral:

FRMULA GERAL:R - CH (NH3+) COO-

R = radical orgnico. Na glicina = H.

C ligado ao radical R o 2 ou .

Grupo amino (-NH2). Grupo carboxila (-COOH). Cadeia lateral.

Forma ionizada

PROPRIEDADESOrganolpticas: Incolores. Maioria sabor adocicado.

Fsicas: Slidos. Solubilidade varivel em gua. C/ atividade ptica.

Qumicas: grupo carboxlico carter cido e grupo amino bsico:

Carter anftero reagem tanto c/ cidos como c/ bases formam sais orgnicos.

ISOMERIA Todos tm tomo de C assimtrico (quiral) -NH3+, -COO-, -H e R atividade ptica.

C assimtrico permite que AA exista sob 2 formas: L e D.Nomenclatura usada da mesma forma que p/ os acares.

Configurao do C assimtrico dos AA naturais = configurao do C no L-gliceraldedo.

AMINOCIDOS: L-aminocidos so biologicamente ativos.

Todas protenas dos seres vivos formadas por L-aminocidos.

D-aminocidos encontram-se nas bactrias e antibiticos.

Protenas

Protenas so formadas apenas por L-aminocidos

IONIZAO:NH2

H C COOH forma no ionizada de 1 AA

R

NH3+

H C COO-

R

forma em ionte dipolar de 1 AA

IONIZAO:

Em soluo em pH neutro AA so IONTES DIPOLARES:

- amina protonada - NH3+- carboxila dissociada -COO-

Estado de ionizao do AA varia c/ o pH: soluo cida carboxila s/ ionizao e

amina ionizada.soluo alcalina carboxila ionizada e

amina no.

IONIZAO:

pH= 1 pH= 11pH= 7

Formas predominantes em funo do pH:

TIPOS DE AMINOCIDOS: 20 tipos de cadeias laterais a tamanho, forma, carga, capacidade de formar PH e reatividade qumica.

AA naturais (no-essenciais) produzidos pelo organismo.

AA essenciais no so sintetizados pelo organismo adquiridos pela ingesto de alimentos, vegetais ou animais.

ClassificaClassificao dos aminoo dos aminocidoscidosN

O

-

E

S

S

E

N

C

I

A

I

S

ESSE

NCI

AIS

AlaninaAsparaginaAspartatoCistenaGlutamatoGlutamina

GlicinaHistidinaProlinaSerinaTirosina

ArgininaMetioninaTreoninaValina

IsoleucinaFenilalaninaTriptofanoLisinaLeucina

Arginina e Histidina semi-essenciais organismo sintetiza mas em quantidade

insuficiente.

Percentual de N nos aminocidos:

Aminocido % Aminocido % Alanina 15.7 Leucina 10.7 Arginina 32,2 Lisina 19.2 Aspartato 10.5 Metionina 9.4 Cistena 11.5 Fenilalanina 8.5 Glutamina 9.5 Prolina 12.2 Glicina 18.6 Tirosina 3.7 Histidina 27.1 Valina 11.9

ARGININA

Envolvido no metabolismo do nitrognio. Ciclo da uria.

CISTENA Forma parte da queratina. Presente no colgeno, unhas, cabelo e pele. Favorece a desintoxicao de metais pesados.

VALINA, LEUCINA E ISOLEUCINA So de cadeia curta. Precursores de hormnios do crescimento. massa muscular.

Pode transformar-se em tirosina. Melhora estado geral, diminui a dor, ajuda

na memria e aprendizagem. FA + vit C = colgeno e regenera tecido

conectivo.

FENILALANINA

METIONINA

Desdobra cidos graxos, evitando o depsito no fgado e artrias.

Sua disponibilidade favorece sntesede cistena.

Desintoxica organismo de metaispesados.

Efeito antioxidante.

CLASSIFICAO DOS AA:Depende do radical R que apresentam:

APOLARES OU NO-POLARESAROMTICOSPOLARES NEUTROSCIDOS (C/ CARGA -)BSICOS (C/ CARGA +)

APOLARES OU NO-POLAREShidrfobos

AROMTICOS hidrfobos

POLARES NEUTROS

radicais tendem a formar pontes de hidrognio.

CIDOS: hidrfilos

BSICOS: hidrfilos

CCisCisteina

TTreTreonina

SSerSerina

FFenFenilalanina

PProProlina

IIleIsoleucina

VValValina

LLeuLeucina

AAlaAlanina

GGly, GliGlicina

AbreviaoSmboloNome

MMetMetionina

WTrpTriptofanoHHisHistidina

KLisLisina

RArgArginina

EGluGlutamato ou cido glutmico

DAspAspartato ou cido asprtico

QGlnGlutaminaNAsnAsparaginaYTirTirosina

AbreviaoSmboloNome

SIMBOLOGIA:

Estrutura Tridimensional

SNTESE: AA derivados de intermedirios da respirao.

Complexidade das vias alguns AA a alguns passos enzimticos dos seus precursores e em outros as vias so complexas (AA aromticos).

serina, glicina e cistena

alanina, valina,

leucina e isoleucina

Principais famlias:

glutamato, glutamina, prolina, arginina

asparagina, metionina, treonina e lisina

OBTENO:

Hidrlise de protenas

Protenas AA unidos por ligaes peptdicas quebra hidrlise mistura

complexa de AA.

Ligao peptdica

LIGAES PEPTDICAS

O COOH de um AA se liga ao NH2 do outro di, tri, polipeptdeos.

Formao de ligao peptdica por condensao

Cadeia peptdica c/ SENTIDO extremidades s conveno ponta amnica incio da cadeia peptdica.

Pentapeptdeo: serilgliciltirosilalanileucina

Formao de pontes dissulfeto entre duas cistenas:

GENES ESPECIFICAM A SEQNCIA DE AA DA PROTENA:

1 protena seqncia precisa de AA:Nucleotdeos do DNA seqncia complementar no RNA seqncia de AA da protena cada AA codificado por 1/+ seqncias especficas de 3 nucleotdeos.

Seqncia de AA da protena importante:

Esclarece seu mecanismo de ao.

Analisar relaes entre seqncias de AA e estruturas das protenas regras enovelamento das cadeias polipeptdicas.

Determinao faz parte da patologia molecular.

Revela muito de sua histria evolutiva.

MODIFICAO E CLIVAGEM DE PROTENAS NOVAS CAPACIDADES:

AA podem ser modificados aps sntese da protena p/ acentuar suas capacidades.

Ex. Sntese do colgeno:

+ OH > estabilidade s fibras!!!

Estrutura PROTEICA bem definida cadeia distendida ou ao acaso s/

atividade biolgica funo conformao.

Arranjo tridimensional rigidez das ligaes protenas c/ formas bem

definidas.

Liberdade de rotao protenas podem se enovelar de muitos modos s.

CADEIAS PEPTCADEIAS PEPTDICAS SE DOBRAM EM DICAS SE DOBRAM EM ESTRUTURAS REGULARES:ESTRUTURAS REGULARES:

-hlice basto. Firmemente enrolada. Cadeia principal parte interna do basto e laterais p/ fora.

Estabilidade PH entre NH e CO(seta).

Folha pregueada cadeia quase toda distendida.Estabilidade PH entre grupos NH e CO em filas peptdicas s.

MACROMOLCULAS - Protenas:Longas cadeias de

AA unidas por ligaes

peptdicas.

Seqncia de AA como protena

se dobrar emconformao

tridimensionalfuno bioqumica.