CONSTITUÍNTES BÁSICOS DAS PROTEÍNAS

Aminoácidos são compostos orgânicos que contêm um grupo amino (NH3) e um carboxilíco (COOH), formando os blocos estruturais básicos das proteínas

No organismo humano, 20 Aa estão presentes:

O

NH2 OHR

AMINOÁCIDOS

Estrutura Básica de um Aminoácido

São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS. São ácidos orgânicos formados por átomos de

carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Alguns tipos de aminoácidos contêm também átomos de enxofre e fósforo que aparecem, portanto na composição das proteínas.

São moléculas pequenas com PM de aproximadamente 130.

AMINOÁCIDOS

Estrutura Química Geral

Formam dois esterioisômeros: L e D L Levorrotatório (esquerda) D Destrorrotatório (direita)

Observações importantes: Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre

L-estereisômeros Os D aminoácidos foram encontrados apenas em

pequenos peptídeos de parede celular bacteriana e alguns peptídeos que têm função antibiótica.

FUNÇÕES BIOLÓGICAS

Estrutura da célula. Hormônios. Receptores de proteínas e hormônios. Transporte de metabólitos e ions. Atividade enzimática. Imunidade. Gliconeogenese no jejum e diabetes.

Amino Acids with Aliphatic R-Groups

Glycine Gly - G                 

Alanine Ala - A                     

#Valine Val - V                          

#Leucine Leu - L                                 

#Isoleucine Ile - I                                   

# AA de cadeias R ramificadas - como BCAA’s (branched chain aminoacids).

Non-Aromatic Amino Acids with Hydroxyl R-Groups

Serine Ser - S                          

Threonine Thr - T                          

Amino Acids with Sulfur-Containing R-Groups

Cysteine Cys - C                          

Methionine Met-M                                   

Acidic Amino Acids and their Amides

Aspartic Acid Asp - D                               

Asparagine Asn - N                               

Glutamic Acid Glu - E                                      

Glutamine Gln - Q                                       

Basic Amino Acids

Arginine Arg - R                                        

Lysine Lys - K                               

Histidine His - H                                 

Amino Acids with Aromatic Rings

Phenylalanine Phe - F                               

Tyrosine Tyr - Y                                     

Tryptophan Trp-W                                    

Imino Acids

Proline Pro - P                  

Anatomia e Símbolos dos Aminoácidos

A Ala Alanina

B Asx Asparagina ou Aspartato

C Cis ouCys Cisteína

D Asp Aspartato (Ácido aspartico)

E Glu Glutamato (Ácido glutâmico)

F Fen ou Phe Fenilalanina

G Gli ou Gly Glicina

H His Histidina

I Ile Isoleucina

K Lis ou Lys Lisina

L Leu Leucina

Anatomia e Símbolos dos Aminoácidos

M Met Metionina

N Asn Asparagina

P Pro Prolina

Q Gln Glutamina (Glutamida)

R Arg Arginina

S Ser Serina

T Tre ou Thr Treonina

V Val Valina

W Trp Triptofano (Triptofana)

Y Tir ou Tyr Tirosina

Z Glx Glutamina ou Glutamato

Classificação dos Aminoácidos

Indispensáveis ou Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais. 

Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. São de 10 a 12 AAs encontrados em suas proteínas.

É importante ressaltar que, para os vegetais, todos É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Fica claro que os aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro. animal e não essencial para outro. 

AMINOÁCIDOS Indispensáveis Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina

Não-Indispensáveis Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina

Condicionalmente Indispensáveis Arginina Histidina

Aminoácidos e os Animais

Ruminantes: sintetizam todos os aas que necessitam devido à simbiose com as bactérias ruminais ;

Vacas leiteiras de alta produção: resposta favorável à suplementação de determinados aas;

Potros: resposta favorável à suplementação com lisina.

Classificação dos Aminoácidos

QUANTO À NATUREZA DO GRUPO R Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano; Básicos: lisina, histidina; Ácidos: Ac. Glutâmico, Ac. Aspártico,.. Ramificados: isoleucina, leucina, valina; Sulfurados: metionina, cisteína, cistina; Outros : treonina.

Classificação dos Aminoácidos QUANTO AO DESTINO NO METABOLISMO

ANIMAL Glucogênicos: (Podem ser transformados em

glicose). Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina,

histidina, treonina e valina. Glucocetogênicos: (Podem se transformar em

glicose ou em corpos cetônicos). fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina

Cetogênicos: (Podem se transformar em corpos cetônicos). Leucina

Classificação dos Aminoácidos Baseada na polaridade dos radicais R:

Aminoácidos com Radical "R" Apolar ou HIDROFÓBICO. Possuem radical "R" geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogênio - grupamentos alquila. São em número de 8: Alanina, Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Prolina, Triptofano e Valina.

Aminoácidos nos quais R é POLAR ou HIDROFÍLICO. Possuem radicais "R" contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. São em número de 7: Glicina, Aspargina, Cistina, Glutamina, Serina, Tirosina e Treonina;

Aminoácidos carregados positivamente ( C/ R POSITIVO). São diamino e monocarboxílicos : Aspargina, Histidina e Lisina.

Aminoácidos carregados negativamente (c/R NEGATIVO). São monoamino e dicarboxílicos: Ácido Aspártico, Ácido glutâmico, Hidroxilisina, Hidroxiprolina e Beta alanina.

Classificação dos Aminoácidos Baseada na polaridade dos radicais R:

Classificação dos Aminoácidos

Desequilíbrio ou Desbalanceamento de Aminoácidos

Pequenas variações no perfil de aas em dieta com baixa PB: modificações nas proporções de água, gordura e proteína dos tecidos

Aumento do catabolismo dos aas limitantes; Aumento do catabolismo de proteínas. O animal pára de comer no desequilíbrio, não

ocorrendo na deficiência; A suplementação do primeiro limitante não

altera o quadro geral do desequilíbrio.

Toxicidade Treonina: quantidades massivas (50 g/kg

MS) causa moderada depressão no consumo de alimentos e o crescimento;

Tirosina: grandes quantidades e dietas pobres em PB, deprime o consumo de alimentos e o crescimento, além de lesões em órgãos,em grande excesso é letal;

Metionina: adições de 20 g/kg de dieta produz severas alterações histopatológicas;

Mimosina: torna a leucena tóxica para os animais.

Peptídeos: composto de baixo peso molecular que contêm de 2 ou mais Aa ligados por ligação peptídica.

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Dois aminoácidos podem se unir covalentemente através duma ligação amida substituída, nomeada ligação peptídica. Esta ligação se forma ao reagir o grupo alfa-carboxilo dum aminoácido com o grupo alfa-amino do outro aminoácido, perdendo-se uma molécula de água.

Dipeptídeos: peptídeos que quando hidrolizados liberam 2 Aa.

Tripeptídeos: peptídeos que quando hidrolizados liberam 3 Aa.

Polipeptídeos: peptídeos que quando hidrolizados liberam Aa (até aproximadamente 300 Aa).

Proteínas

Proteínas são polímeros de alto peso molecular, constituídas por N, O, H e C. Podem conter outros elementos, como S, P, Fe, Co, Zn, lipídios e carboidratos.

As proteínas são constituídas, em sua estrutura básica, por unidades chamadas aminoácidos (Aa), ligadas por ligação peptídica.

Quando uma proteína contem somente Aa, é chamada de proteína simples. Quando contem outro elemento ou substâncias não peptídica, é chamada de proteína conjugada.

A PARTE NÃO PROTÉICA RECEBE A DENOMINAÇÃO DE GRUPO PROSTÉTICO, CONFERINDO DIFERENTES FUNÇÕES BIOLÓGICA ÀS PTN.

IMPORTANTE:

PTNs são compostos nitrogenados, contendo aproximadamente 16% de N, ou 1g de N para cada 6,25 g de proteína.

EXEMPLO:

NUCLEOPROTEÍNAS ÁCIDOS ORGÂNICOSLIPOPROTEÍNAS LIPÍDEOSGLICOPROTÍNAS CARBOIDRATOSMETALOPROTEÍNAS FERRO

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

A- quanto à funcionalidade:Ptns completasPtns parcialmente completasPtns incompletas

B- quanto à composição:simples: por hidrólise liberam somente Aa. Albuminas,

globulinas, glutelinas, histidinas, protaminas, escleroproteínasconjugadas: por hidrólise liberam Aa e radical não peptídico, o grupo prostético. Cromoproteínas, glicoproteínas,

lipoproteínas, núcleoproteínas, fosfoproteínas.C – quanto ao número de cadeia polipeptídica:

proteínas monoméricas: formada por apenas uma cadeia peptídica.

proteínas oligoméricas: constituída por mais de uma cadeia peptídica.

D- quanto à formafibrosas: de estrutura mais simples. Sustentação.globulares: de estrutura mais complexa. Defesa, transporte.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

D- quanto à estruturaestrutura primária: linear (como um colar), unida por ligação

peptídica (esqueleto covalente da molécula).número de Aaseqüência dos Aanatureza dos Aa

estrutura secundária: dobradura da cadeia linear.estrutura terciária: forma de novelo.quaternária: várias unidades unidades, geralmente com estrutura terciária

PROTEÍNA SIMPLES

FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS

•Processos anabólicos: crescimento de tecidos; Fornecer os Aa indispensáveis e os

condicionalmente indispensáveis.

•Fonte de energia•Papel estrutural•Papel de transporte