UNIVERSIDADE FEDERAL DO ESPÍRITO SANTO

CENTRO UNIVERSITÁRIO NORTE DO ESPÍRITO SANTO - CEUNES

DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE (DCS)

FARMÁCIA

CARLA CARDOSO RIBEIRO

 

  

ENZIMAS

  

SÃO MATEUS

2011

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO ESPIRITO SANTO

CARLA CARDOSO RIBEIRO

 

ENZIMAS

Este trabalho será apresentado à

disciplina de Bioquímica à Professora:

Paola Rocha Gonçalves para fins

avaliativos.

 

  SÃO MATEUS

2011

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SUMÁRIO

INTRODUÇÃO ----------------------------------------------------------------------------------

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REFERENCIAL TEÓRICO-------------------------------------------------------------------05

1. FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS------------------------05

1.1 Temperatura----------------------------------------------------------------------------05

1.2 Grau de acidez pH (potencial hidrogênico)-------------------------------------05

2. TIPOS DE ENZIMAS-----------------------------------------------------------------------06

2.1 enzimas cardíacas---------------------------------------------------------------------06

2.1.1 mioglobina-----------------------------------------------------------------------------06

2.1.2 tropo ninas-----------------------------------------------------------------------------06

2.2 enzimas hepáticas---------------------------------------------------------------------07

2.2.1 albumina (Alb)------------------------------------------------------------------------07

2.2.2 aspartato transaminase (AST)---------------------------------------------------07

2.2.3 fosfatase alcalina (FAL ou ALP)-------------------------------------------------08

2.3 enzimas digestivas---------------------------------------------------------------------08

2.3.1 lipases----------------------------------------------------------------------------------08

2.3.2 peptidasas ou proteasas-----------------------------------------------------------08

2.3.3 amilasas ou ptialinas----------------------------------------------------------------08

2.4 enzimas de restrição-------------------------------------------------------------------

09

2.4.1 nucleases------------------------------------------------------------------------------09

2.4.2 endonucleases------------------------------------------------------------------------

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3. ATIVADORES ENZIMÁTICOS-----------------------------------------------------------

10

4. INIBIDORES ENZIMÁTICOS-------------------------------------------------------------

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5. COENZIMAS---------------------------------------------------------------------------------10

CONCLUSÃO-----------------------------------------------------------------------------------12

BIBLIOGRAFIA---------------------------------------------------------------------------------13

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INTRODUÇÃO

            As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações

biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua

extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos

dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que

caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas. Como

catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a

velocidade de uma reação, sem, no entanto participar dela como reagente ou

produto. As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo

de reações. As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do

metabolismo celular.  Participam de quase todas as reações químicas que

ocorrem nos organismos vivos. Agem como catalizadores orgânico. Catalisador

é uma substância que modifica a velocidade com que se atinge o equilíbrio de

uma reação, dela participando sem se desgastar. O catalisador diminui com a

energia de ativação para que a reação se processe.

As enzimas foram descobertas no século XIX, aparentemente por Louis

Pasteur, que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é

catalisada por fermentos. Ele postulou que esses fermentos (as enzimas) eram

inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. Pasteur declarou que "a

fermentação alcoólica é um ato correlacionado com a vida e organização das

células do fermento, e não com a sua morte ou putrefação".

As enzimas são especificadas para um determinado substrato, isto é, as

enzimas que atuam sobre um tipo de substrato não tem ação sobre os

substratos diferentes. Desta maneira, as amilases – enzimas que digerem um

amido – não tem ação sobre nenhum outro substrato que não seja o amido; as

proteases, por sua vez, são enzimas que digerem apenas as proteínas; as

lipases são enzimas que só digerem os lipídeos; e assim por diante. Para que

uma enzima atue é necessário que os substratos se encaixem nas enzimas, o

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que dependem da forma, isto é, do contorno da enzima. Por isso que

substratos, que se encaixam numa determinada enzima não se encaixam em

outras diferentes e a reação não ocorre; daí a especificidade das enzimas

quanto aos substratos em que atuam.

REFERENCIAL TEÓRICO

1. FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS

1.1 Temperatura

É um fator importante na atividade das enzimas. A velocidade de uma reação

enzimática aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto a partir de uma

determinada temperatura, a velocidade diminui bruscamente.

Ex: A cada 10°C de aumento na temperatura do meio em que a enzima atua,

observa-se que a atividade enzimática duplica ou triplica.

Quando a temperatura aumenta ocorre uma maior agitação das

moléculas e, portanto, maiores possibilidades de elas se chocarem para reagir.

Porém, se for ultrapassada certa temperatura, a agitação das moléculas se

torna tão intensa que as ligações que estabilizam a estrutura espacial da

enzima se rompem e ela se desnatura e perde suas propriedades biológicas e

se torna inativa.

Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a

velocidade da reação é máxima, permitindo o maior número possível de

colisões moleculares sem desnaturar a enzima. Na maioria das enzimas

humanas, têm sua temperatura ótima entre 35 e 40°C, a faixa de temperatura

normal do normal do nosso corpo.

As aves e os mamíferos são os únicos seres capazes de manter a

temperatura do corpo praticamente constante. A temperatura corpórea das

aves 40°C e dos mamíferos ao redor dos 37°C a 40°C.Essa temperatura é

compatível com a atividade enzimática o que contribui para a sua adaptação

aos mais variados ambientes em que vivem.

1.2 Grau de acidez pH

Outro fator que afeta a forma das proteínas é o grau de acidez do meio

conhecido como pH( potencial hidrogênio). O pH varia numa escala que vai de

0 à 14 e mede a concentração relativa de íons hidrogênio em um determinado

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meio. O pH 7,0 é denominado neutro, nem ácido, nem básico, O pH menores

que 7,0 mostram que o meio é ácido, O pH acima de 7,0 é determinado meio

básico.

Cada enzima tem pH especifico de atuação, na qual a sua atividade é

máxima. O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, mais a

exceções. A pepsina por exemplo, uma enzima digestiva estomacal, atua

eficientemente no pH fortemente ácido no nosso estômago( em torno de 2),

onde a maioria das enzimas seriam desnaturada.

Isto demonstra que a atividade enzimática é profundamente influenciada

pelo pH, que, quando inadequada pode promover a inativação da molécula

enzimática.

2. TIPOS DE ENZIMAS

2.1 Enzimas cardíacas

As enzimas cardíacas, também chamadas de marcadores de necrose

miocárdica (sinalizam a morte de células do músculo cardíaco ), são elementos

indispensáveis para o diagnóstico definitivo do infarto do miocárdio, também

chamado de infarto agudo do miocárdio (ataque cardíaco).

 2.1.1 Mioglobina:

É uma enzima cardíaca cujos valores de referência variam com a idade,

sexo e raça. Esta enzima é liberada rapidamente pelo miocárdio lesado,

começando a elevar-se entre 1 e 2 horas após o início dos sintomas de infarto

do miocárdio, com um pico de elevação entre 6 e 9 horas e normalização entre

12 e 24 horas.

Embora pouco específica pelo seu elevado valor preditivo negativo (o

qual varia de 83% a 98% ), é excelente para afastar o diagnóstico de infarto do

miocárdio .A sua elevação não confirma o diagnóstico de infarto do miocárdio,

mas quando o seu valor é normal, praticamente afasta o diagnóstico da

doença.

2.1.2 Troponinas :

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As troponinas são componentes proteicos que fazem parte da

musculatura estriada cardíaca e que existem em três tipos, a tropo nina C, a

tropo nina T e a tropo nina I ligadas entre si e a tropo miosina. A tropo nina C

possui a mesma estrutura no músculo esquelético e no músculo cardíaco.

São enzimas que estão presentes no sangue sob três formas de

apresentação. Estas enzimas se elevam entre 4 e 8 horas após o início dos

sintomas, com pico de elevação entre 36 e 72 horas e normalização entre 5 e

14 dias. Apresentam a mesma sensibilidade diagnóstica da CK-MB entre 12 e

48 horas após o início dos sintomas do infarto do miocárdio, mas na presença

de portadores de doenças que diminuem a especificidade da enzima CPK-MB ,

elas são indispensáveis.

Embora consideradas específicas para o miocárdio, resultados falso

positivos das tropo ninas, ou seja, que não são causados pelo infarto do

miocárdio ou outras doenças que afetem o musculo cardíaco, foram

observados por causa da presença de fibrina no soro ou por uma reação

cruzada com anticorpos humanos.

2.2 Enzimas hepáticas

Testes de função hepática, que incluem as enzimas hepáticas, são

diversas avaliações laboratoriais bioquímicas clínicas realizadas para fornecer

informação sobre o estado do fígado de um paciente. A maioria das doenças

hepáticas causam somente leves sintomas inicialmente, então estes testes são

vitais para que estas doenças sejam detectadas precocemente. O

envolvimento do fígado em algumas doenças pode ser de importância crucial.

Estes testes são realizados através de amostra obtida do sangue do paciente.

2.2.1 Albumina (Alb):

Albumina é uma proteína feita especificamente pelo fígado, e pode ser medida

de forma barata e fácil. É o principal constituinte da proteína total; a fração

restante é chamada de globulina (incluindo as imunoglobulinas). Os níveis de

albumina estão diminuídos em doenças crônicas do fígado, como a cirrose.

Também estão diminuídos na síndrome nefrótica, na qual a albumina é perdida

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através da urina. Desnutrição ou estado de catabolismo de proteína também

pode levar a uma hipoalbuminemia. A meia-vida da albumina é

aproximadamente 20 dias. As albuminas não são consideradas um fator muito

especial para detectar a função hepática, já que os fatores de coagulação.

2.2.2 Aspartato transaminase (AST):

Aspartato transaminase (AST), também chamada de transaminase

glutâmica oxalacética sérica (SGOT ou TGO) ou aspartato aminotransferase

(ASAT), é similar à ALT de modo que é outra enzima associada às células

parenquimais do fígado. Está aumentada na lesão hepática aguda, mas

também está presente nas hemácias e músculos esqueléticos e cardíacos, não

sendo então uma enzima específica do fígado.

2.2.3 Fosfatase alcalina (FAL ou ALP):

Fosfatase alcalina (FAL ou ALP) é uma enzima presente nas células que

delineam os ductos biliares do fígado. Os níveis de FAL no plasma irão

aumentar com grandes obstruções do ducto biliar, colestase intrahepática ou

doenças infiltrativas do fígado. FAL está presente no tecido ósseo e

placentário, então ela está aumentada em crianças em crescimento (já que

seus ossos estão sendo remodelados).

2.3 Enzimas digestivas

As enzimas digestivas são responsáveis pela digestão dos alimentos,

quebrando-as em unidades básicas podem ser absorvida no intestino. Embora

encontrado na saliva e enzimas digestivas (como ptialina). Ocorre maior

atividade no estômago e intestino delgado.

2.3.1 Lipasas:

As lipasas são enzimas específicas originadas no páncreas que

possuem a função de desassociar os enlaces covalentes entre lípidos

complexos levando ao estado de gliceroles e ácidos graxos asimiladas pelo

organismo. Existem três tipos de lipasa: bucal, pancreatica e intestinal.

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2.3.2 Peptidasas ou Proteasas:

Este grupo enzimático, que se origina no estômago ou no páncreas,

possui a capacidade de atuar sobre os enlaces peptídicos das macromoléculas

proteicas as reduzindo a monómeros orgânicos denominados aminoácidos.

2.3.3 Amilasas ou Ptialinas:

As denominadas amilasas são aquelas enzimas com função de romper

os enlaces glucosídicos entre monossacarídos deixando-os de forma individual

para ser assimilados. Há três tipos de amilasas dependendo de seu lugar de

origem, estas são a amilasa salival, amilasa pancreática e amilasa intestinal

(do duodeno). Alguns tipos de enzimas digestivas também são secretados

como precursores metabólicos.

2.4 Enzimas de restrinção:

São enzimas produzidas normalmente por bactérias e que possuem a

propriedade de defendê-las de vírus invasores. Essas substâncias “picotam” a

molécula de DNA sempre em determinados pontos, levando a produção de

fragmentos contendo pontas adesivas, que podem se ligar a outras pontas de

moléculas de DNA que tenham sido cortadas com a mesma enzima.

As enzimas de restrição reconhecem e atuam sobre sequências específicas de

DNA, catalisando a destruição de uma ligação fosfodiéster entre dois

nucleotídeos consecutivos ligados a determinadas bases. Os nucleotídeos

entre os quais a enzima corta, ou seja, entre os quais promove a hidrólise,

encontram-se no interior dessas mesmas sequências específicas de

reconhecimento. (Observe a figura abaixo):

2.4.1 Nucleases :

É uma enzima capaz de quebrar as ligações entre os nucleotídeos, que

são subunidades do ácido nucleico. Uma das funções das proteínas virais

(encontradas na cápside) é proteger o genoma (material genético) do vírus

contra nucleases.

2.4.2 Endonucleases:

São enzimas que cortam a molécula de DNA através do reconhecimento

de seqüências nucleotídicas específicas.

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3. ATIVADORES ENZIMÁTICOS

São moléculas que unem enzimas e aumentam sua atividade. Podem

também ser definidos como substâncias, mas que não sejam o catalisador de

uma reação enzimática ou uma das substâncias do substrato que aumente a

taxa de reação enzimática. Estas moléculas estão frequentemente envolvidas

na regulação alostérica de enzimas no controle do metabolismo. Um exemplo

de um ativador enzimático atuando neste sentido é a frutose 2,6-bisfosfato, a

qual ativa fosfofrutoquinase 1 e aumenta a taxa de glicólise em resposta ao

hormônio glucagon.

4. INIBIDORES ENZIMÁTICOS

Um grande número de substâncias pode inibir a atividade enzimática.

Algumas dessas substâncias são constituintes da célula e outras são

estranhas, levando com a sua presença a alterações significativas do

metabolismo. Quando o inibidor é produzido pela própria célula, a variação na

sua concentração vai ser muito empregada pela própria célula como uma forma

de controle da velocidade das reações. Esse mecanismo vai possibilitar ao

organismo responder a diferentes condições fisiológicas.

Muitos medicamentos usados rotineiramente baseiam-se na inibição

específica de enzimas. O bloqueio de uma única reação vai afetar toda a

sequência de reações, já que a reação bloqueada não vai gerar o produto que

vai ser necessário pra reações seguintes.

5. COENZIMAS

É uma substância orgânica não protéica necessária ao funcionamento

de certas enzimas. A parte protéica de uma enzima chama-se apoenzima e o

conjunto completo de apoenzima e coenzima chama-se holoenzima ou

simplesmente enzima. Uma coenzima pode se destacar de sua respectiva

apoenzima para designar função específica, porém, em caso de separação, a

enzima propriamente dita fica inativa até que a coenzima e apoenzima

constituam o conjunto novamente. Muitas vitaminas são coenzimas de

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processos vitais, daí sua importância. A coenzima A, por exemplo, é importante

na respiração celular.

CONCLUSÃO

A atividade enzimática permite ser utilizada em diversos processos, pois

o controle das enzimas pode ser interferido, desde a matéria prima até os

processos biológicos. A classificação enzimática estar organizada das

seguintes formas: enzimas cardíacas, enzimas hepáticas, enzimas digestivas,

enzimas de restrições, entre outras. A principal função da atividade enzimática

é catalisar ou acelerar a reação bioquímica da célula. Contudo, o grau de

acidez influencia bastante na reação das enzimas.

Em vista do exposto pode-se concluir que a estrutura química das

proteínas com atividade catalíticas é determinante para a atuação delas, no

entanto, fatores externos que alteram a conformação protéica, e, portanto, a

velocidade das reações enzimáticas são as ferramentas empregadas nos

processos naturais ou não para modular as reações metabólicas dos seres

vivos.

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BIBLIOGRAFIAS

Disponível em:

http://www.sobiologia.com.br/conteudos/Biotecnologia/eletroforese.php. Acesso em 04 jan. 2011.

<http://www.soludbio.com/pt/enzimas-digestivas> Acesso em 04 jan. 2011

<http://www.sobiologia.com.br/conte. php> Acesso em 04 jan. 2011.

< http://pt.wikipedia.org/wiki/Testes_de_fun%C3%A7%C3%A3o_hep%C3%A1tica> Acesso em 06 jan. 2011.

< http://pt.wikipedia.org/wiki/Testes_de_fun%C3%A7%C3%A3o_hep%C3%A1tica> Acesso em 07 jan. 2011

<http://pt.wikipedia.org/wiki/Coenzima> Acesso em 07 jan. 2011.

<http://www.lincx.com.br/cuidando-de-sua-saude/artigos científicos/cardiologia/5788-tropo ninas-cardiacas.html > Acesso em 10 jan. 2011.

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