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Semana 8

As Proteínas

Prof. Saul Carvalho

• As Proteínas– São as biomoléculas

mais abundantes

São os constituintes básicos da vida

CHON(S)

seu nome deriva da palavra grega "proteios",

que significa "em primeiro lugar”

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• As Proteínas– Para os animais:

– Alimentos ricos em proteínas são chamados construtores

– Fontes de aminoácidos

– Principalmente: carnes, peixe, leite e ovos

– leguminosas (soja, ervilha, feijão, lentilha, guandu, fava e muitas outras mais)

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• Titulação de

Aminoácidos

(alanina)

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• Peptídeos Pequenos

Glutationa

Homo-Glutationa

• Funções das Proteínas– Enzimas – catalizadores de reações (Rubisco)

– Proteínas de transporte (hemoglobina)

– Proteínas nutritivas (albumina,caseína, zeína)

– Proteínas contrácteis (actina, tubulina)

– Proteínas estruturais (colágeno, membranas)

– Proteínas de proteção (anticorpos, trombina)

– Proteínas reguladoras – hormônios (insulina)

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• As Proteínas

– Polímeros de aminoácidos

– Unidos por ligações peptídicas

– De dois a milhares de a.a.

– Dois aminoácidos = dipeptídio

– Três aminoácidos = tripeptídio

– Proteínas = polipeptídeos

• Ligação Peptídica– Ligação covalente entre:

• Ácido carboxílico de um aminoácido• Grupo amina de outro aminoácido

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• As ProteínasIndependente do n° de a.a. � peptídios

apresentam, em um extremidade, grupamento amina livre – AMINA TERMINAL; e, na outra, um grupo carboxila livre – CARBOXILA TERMINAL

• Proteína

organização espacial de proteína = depende do tipo de aminoácido e disposição deste em relação a outros

Determina: carga, volume e reatividade com a água

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• Estrutura das Proteínas

• Estrutura primária

Composta por apenas 20

aminoácidos

Varia quanto ao número e

seqüência dos aminoácidos

Mantida pela ligação peptídica

Ex. Anemia falciforme

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• Estrutura secundária

– Forma que a cadeia assume no espaço

– Espiral ou

– Folha pregueada

Vieira, 2003

Vieira, 2003

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• Estrutura terciária– Enovelamento

– Estrutura globular

Além das ligações peptídicas:

Covalente - ponte dissulfeto

Ponte de Hidrogênio

Interações hidrofóbicas

Forças de van der Waals

Garantem estabilidade e conformação

tridimensional única da proteína

• Estrutura quaternária– Arranjo espacial de

cadeias peptídicas

– Quase sempre biologicamente ativas

– “Subunidades”

– Mesmas forças da estrutura terciária

– Em alguns casos, cátions (Ca ++, K+, Mn++)

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P192

Tribenuron

1t9a.pdb

ALS – herbicida sulfoniluréia

M

Classificação: simples ou conjugadas

Proteínas Simples � também chamadas de homoproteínas e são constituídas somente por aminoácidos.

Ex: albuminas (reserva), histonas (núcleo),

globulinas (fonte de N e C para germinação),

prolaminas (zeína, avenina),

escleroproteínas ou albuminóides

(queratina e colágeno)

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Queratina: cabelo, unhas e penas

A forma de um fio de cabelo é determinada em parte pelo padrão de pontes dissulfeto

A alta força de tensão da pele ou do osso é devida à presença do colágeno, uma proteína fibrosa

O couro é quase puro colágeno

Classificação: simples ou conjugadasProteínas Conjugadas� apresentam porção não-protéica (grupo prostético) ligado à cadeia

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Proteínas conjugadas

Grupo prostético Exemplo

Cromoproteínas pigmentohemoglobina, hemocianina e

citocromos

Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite)Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)

Lipoproteínas lipídioencontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos

Nucleoproteínas ácido nucléicoribonucleoproteínas e

desoxirribonucleoproteínas

Classificação das quanto à conformação

• Fibrosas � proteínas insolúveis em água e resistentes à digestão. São alongadas

– Ex: colágeno, elastina (ponte dos ligamentos e artérias), queratinas

• Globulares � proteínas solúveis em água e em soluções salinas

– Ex: albuminas, globulinas, histonas e enzimas

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DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

�mudança nas propriedades físicas, químicas e biológicas�alterações na estrutura terciária e algumas vezes na

secundária.� reversibilidade pode ocorrer, mas não é comum� depende:

– da intensidade e duração do agente desnaturante– da estrutura da proteína

• em outra disposição � ↑ N° grupos SH = rompimento das pontes dissulfeto

DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNASDesnaturação

Renaturação

Proteína desnaturada

Proteína normal

Campel & Reece, 2005

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Mudanças devido à desnaturação

- ↓ na solubilidade

- alterações na estrutura (sem romper a ligação peptídica)

- ↑ da reatividade química

- ↑ da hidrólise por enzimas proteolíticas

- ↓ ou perda da atividade biológica

Agentes desnaturantes• pH � afeta cargas (COOH/COO- e NH2/NH3

+)

• Uréia (CO(NH2)2) � capacidade de formar pontes de H

• solventes orgânicos � etanol e acetona � alteram as interações hidrofóbicas e polares dos grupos R

• calor � vibrações � rompe pontes de H e dissulfeto

• radiação UV (ultravioleta) e vibração de ultrassom

– deformação nas ligações peptídicas

– alteram pontes de H

• Agitação Vigorosa: causa espalhamento da proteína

• OBS: Nutrição: desnaturação é uma vantagem (↑ digestibilidade)– Ex: derivados do leite (queijos e iogurte)

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Hidrólise de proteínasRompimento das ligações peptídicasLibera aminoácidos na forma livreIdentificar e quantificar os a.a.

Hidrólise enzimática

Exemplo de proteases: Papaína (mamão), Bromelina (abacaxi), Ficina (figo), Tripsina e pepsina (enzimas digestivas)

Hidrólise ácida � solução de ácido clorídrico 6 N� quebra das ligações peptídicas - destrói completamente o triptofano;- serina e treonina = lentamente destruídos

Hidrólise alcalina � soluções de NaOH 2-4 N ou Ba(OH)2

saturada � hidrolisam ligações peptídicas a 100°C durante 4 a 8 horasDesvantagens: decomposição de arginina, cistina e cisteína e racemização (forma inativa) dos a.a.Hidrólise alcalina = determinação do Triptofano

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• Questões para reflexão

– Cite algumas proteínas com importância biológica?

– Quais as formas de organização estrutural de uma proteína? Comente.

– Cite exemplos de proteínas conjugadas e o respectiv o grupo prostético?

– O que o calor causa em uma proteína? Por que?

– Quais as possíveis formas de se hidrolizar uma prot eína?