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Semana 8
As Proteínas
Prof. Saul Carvalho
• As Proteínas– São as biomoléculas
mais abundantes
São os constituintes básicos da vida
CHON(S)
seu nome deriva da palavra grega "proteios",
que significa "em primeiro lugar”
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• As Proteínas– Para os animais:
– Alimentos ricos em proteínas são chamados construtores
– Fontes de aminoácidos
– Principalmente: carnes, peixe, leite e ovos
– leguminosas (soja, ervilha, feijão, lentilha, guandu, fava e muitas outras mais)
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• Titulação de
Aminoácidos
(alanina)
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• Peptídeos Pequenos
Glutationa
Homo-Glutationa
• Funções das Proteínas– Enzimas – catalizadores de reações (Rubisco)
– Proteínas de transporte (hemoglobina)
– Proteínas nutritivas (albumina,caseína, zeína)
– Proteínas contrácteis (actina, tubulina)
– Proteínas estruturais (colágeno, membranas)
– Proteínas de proteção (anticorpos, trombina)
– Proteínas reguladoras – hormônios (insulina)
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• As Proteínas
– Polímeros de aminoácidos
– Unidos por ligações peptídicas
– De dois a milhares de a.a.
– Dois aminoácidos = dipeptídio
– Três aminoácidos = tripeptídio
– Proteínas = polipeptídeos
• Ligação Peptídica– Ligação covalente entre:
• Ácido carboxílico de um aminoácido• Grupo amina de outro aminoácido
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• As ProteínasIndependente do n° de a.a. � peptídios
apresentam, em um extremidade, grupamento amina livre – AMINA TERMINAL; e, na outra, um grupo carboxila livre – CARBOXILA TERMINAL
• Proteína
organização espacial de proteína = depende do tipo de aminoácido e disposição deste em relação a outros
Determina: carga, volume e reatividade com a água
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• Estrutura das Proteínas
• Estrutura primária
Composta por apenas 20
aminoácidos
Varia quanto ao número e
seqüência dos aminoácidos
Mantida pela ligação peptídica
Ex. Anemia falciforme
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• Estrutura secundária
– Forma que a cadeia assume no espaço
– Espiral ou
– Folha pregueada
Vieira, 2003
Vieira, 2003
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• Estrutura terciária– Enovelamento
– Estrutura globular
Além das ligações peptídicas:
Covalente - ponte dissulfeto
Ponte de Hidrogênio
Interações hidrofóbicas
Forças de van der Waals
Garantem estabilidade e conformação
tridimensional única da proteína
• Estrutura quaternária– Arranjo espacial de
cadeias peptídicas
– Quase sempre biologicamente ativas
– “Subunidades”
– Mesmas forças da estrutura terciária
– Em alguns casos, cátions (Ca ++, K+, Mn++)
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P192
Tribenuron
1t9a.pdb
ALS – herbicida sulfoniluréia
M
Classificação: simples ou conjugadas
Proteínas Simples � também chamadas de homoproteínas e são constituídas somente por aminoácidos.
Ex: albuminas (reserva), histonas (núcleo),
globulinas (fonte de N e C para germinação),
prolaminas (zeína, avenina),
escleroproteínas ou albuminóides
(queratina e colágeno)
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Queratina: cabelo, unhas e penas
A forma de um fio de cabelo é determinada em parte pelo padrão de pontes dissulfeto
A alta força de tensão da pele ou do osso é devida à presença do colágeno, uma proteína fibrosa
O couro é quase puro colágeno
Classificação: simples ou conjugadasProteínas Conjugadas� apresentam porção não-protéica (grupo prostético) ligado à cadeia
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Proteínas conjugadas
Grupo prostético Exemplo
Cromoproteínas pigmentohemoglobina, hemocianina e
citocromos
Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite)Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)
Lipoproteínas lipídioencontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos
Nucleoproteínas ácido nucléicoribonucleoproteínas e
desoxirribonucleoproteínas
Classificação das quanto à conformação
• Fibrosas � proteínas insolúveis em água e resistentes à digestão. São alongadas
– Ex: colágeno, elastina (ponte dos ligamentos e artérias), queratinas
• Globulares � proteínas solúveis em água e em soluções salinas
– Ex: albuminas, globulinas, histonas e enzimas
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DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
�mudança nas propriedades físicas, químicas e biológicas�alterações na estrutura terciária e algumas vezes na
secundária.� reversibilidade pode ocorrer, mas não é comum� depende:
– da intensidade e duração do agente desnaturante– da estrutura da proteína
• em outra disposição � ↑ N° grupos SH = rompimento das pontes dissulfeto
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNASDesnaturação
Renaturação
Proteína desnaturada
Proteína normal
Campel & Reece, 2005
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Mudanças devido à desnaturação
- ↓ na solubilidade
- alterações na estrutura (sem romper a ligação peptídica)
- ↑ da reatividade química
- ↑ da hidrólise por enzimas proteolíticas
- ↓ ou perda da atividade biológica
Agentes desnaturantes• pH � afeta cargas (COOH/COO- e NH2/NH3
+)
• Uréia (CO(NH2)2) � capacidade de formar pontes de H
• solventes orgânicos � etanol e acetona � alteram as interações hidrofóbicas e polares dos grupos R
• calor � vibrações � rompe pontes de H e dissulfeto
• radiação UV (ultravioleta) e vibração de ultrassom
– deformação nas ligações peptídicas
– alteram pontes de H
• Agitação Vigorosa: causa espalhamento da proteína
• OBS: Nutrição: desnaturação é uma vantagem (↑ digestibilidade)– Ex: derivados do leite (queijos e iogurte)
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Hidrólise de proteínasRompimento das ligações peptídicasLibera aminoácidos na forma livreIdentificar e quantificar os a.a.
Hidrólise enzimática
Exemplo de proteases: Papaína (mamão), Bromelina (abacaxi), Ficina (figo), Tripsina e pepsina (enzimas digestivas)
Hidrólise ácida � solução de ácido clorídrico 6 N� quebra das ligações peptídicas - destrói completamente o triptofano;- serina e treonina = lentamente destruídos
Hidrólise alcalina � soluções de NaOH 2-4 N ou Ba(OH)2
saturada � hidrolisam ligações peptídicas a 100°C durante 4 a 8 horasDesvantagens: decomposição de arginina, cistina e cisteína e racemização (forma inativa) dos a.a.Hidrólise alcalina = determinação do Triptofano
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• Questões para reflexão
– Cite algumas proteínas com importância biológica?
– Quais as formas de organização estrutural de uma proteína? Comente.
– Cite exemplos de proteínas conjugadas e o respectiv o grupo prostético?
– O que o calor causa em uma proteína? Por que?
– Quais as possíveis formas de se hidrolizar uma prot eína?
