Enzimas

Enzimas

So protenas. So catalisadores proteicos que aumentam a velocidade de uma reao qumica e no so consumidos durante a reao. Catlise importante, pois sem ela no tem como digerir alimentos, gerar o impulso nervoso e a contrao muscular em velocidade til.

Nomenclatura Recebem 2 nomes: Recomendado (mais curto) e o Sistemtico

(mais completo) Nome recomendado:

Adio do sufixo ASE ao nome do substrato ou a descrio da ao realizada

* gorduras (lipo - grego) LIPASE * amido (amylon - grego) AMILASE * lactato desidrogenase

Nomes arbitrrios: * Tripsina e pepsina proteases

Nome Sistemtico

Unio internacional de Bioqumica e Biologia Molecular separou as enzimas em 6 classes.

Nomes exatos e informativos, mas incmodos para uso geral

D-gliceraldedo-3-fosfatase.

Nomenclatura

Classificao das Enzimas Propriedades das Enzimas

Stios Ativos

Eficincia Cataltica

Especificidade

Co-fatores

Regulao

Localizao dentro das clulas

Stios Ativos Regies especficas da molcula que contm

regies chamadas de fenda ou bolso.

E + S ES E + P

Eficincia Cataltica

Ocorrem de 103 a 108 vezes mais rpido que as reaes no catalizadas.

1 enzima capaz de transformar de 100 a 1000 molculas de substrato em produto por segundo.

Renovao (trurnover)

Especificidade

Enzimas so especficas, onde cada tipo de

enzima atua exclusivamente para um substrato

especfico.

Co-fatores Molculas no proteicas. Necessrias para algumas atividades enzimticas Tipos de co-fatores:

ons metlicos molculas orgnicas - coenzimas (derivadas das vitaminas)

Enzima + co-fator = holoenzima

Estrutura Estrutura EnzimEnzimticatica

Ligao covalente

Apoenzima ouApoprotena

Grupo Prosttico

Holoenzima

Cofator

Coenzima

Protena

Pode ser: on inorgnico molcula orgnica

Regulao Enzimas podem ser ativadas ou inibidas.

Desta forma, a velocidade de formao dos produtos est moldada a necessidade das clulas.

Enzimas alostricas So enzimas que contm uma regio separada daquela em

que se liga o substrato, na qual pequenas mol culas regulat rias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade cataltica destas enzimas.

Ao ligar-se enzima, o efetor alost rico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade cataltica, atravs de modificaes no stio cataltico.

Localizao dentro da clula

Dentro de organelas especficas Permite isolar substrato

ou o produto de outras reaes competitivas.

Mecanismo de Funcionamento das Enzimas

Pode ser analisado de duas maneiras: Alteraes de energia que ocorrem durante a

reao Qumica do stio ativo

Alteraes de energia que ocorrem durante a reao

Energia livre de ativao: a diferena entre a energia dos reatantes e a de um intermedirio de alta energia, que ocorre durante a formao do produto. Energia livre de ativao: diferena de

energia livre entre os reatentes e o estado de transio.

Velocidade de reao: determinada pelo nmero de molculas "energizadas".

Quanto menor a energia livre de ativao, mais molculas tem energia suficiente para superar o estado de transio, e assim mais rpida a velocidade de reao.

Qumica do stio ativo

Estabilizao do estado de transio Stio ativo atua como molde flexvel, permitindo a

ligao do substrato, estabilizando o substrato em seu estado de transio;

Vizualizao do estado de transio

Fatores que Afetam a Velocidade da Reao.

Concentrao do Substrato Velocidade: nmero de

molculas de substrato convertidas em um produto por unidade de tempo

Velocidade aumenta conforme a concentrao do substrato at atingir a Velocidade mxima.

Fatores que Afetam a Velocidade da Reao.

Temperatura

Fatores que Afetam a Velocidade da Reao.

pH Valores extremos de pH podem levar a

desnaturao da enzima.

Inibio da Atividade Enzimtica Enzimas podem ser ativadas ou inibidas de modo que a velocidade

de formao do produto adequado para o momento. Qualquer substncia que reduz a velocidade de uma reao

enzimtica um inibidor. INIBIDORES

REVERSIVEIS IRREVERSIVEIS

COMPETITIVOS NAO COMPETITIVOS