1Discentes na Faculdade de Tecnologia de Araçatuba “Prof. Fernando Amaral de Almeida Prado” 2Docentes na Faculdade de Tecnologia de Araçatuba “Prof. Fernando Amaral de Almeida Prado”
Introdução
Desenvolvimento e resultados
Conclusões Após o estudo realizado foi possível conhecer um pouco sobre o que são proteínas, algumas funções que elas desenvolvem, quantos níveis estruturais elas possuem e os tipos de ligações que realizam. Conhecemos também sobre as enzimas, o que são, como e por quem foram descobertas, sua função, seus níveis, a diferença entre holoenzimas, apoenzimas, cofatores e coenzimas e propriedades. Os conhecimentos teóricos adquiridos serão de grande importância para realização das aulas práticas do curso, pois obtivemos conhecimento sobre o papel das enzimas, e como são catalisadoras de reações, sendo assim de grande importância nos processos industriais e nas realizações de atividades práticas no laboratório. Dessaforma,oconhecimentodetalhadodofuncionamentodasenzimaspermiteousodasmesmasemprocessobiotecnológicoscomoproduçãodebiocombustíveis.
Referências CAMPBELL,M.K.;FARRELL,S.O..Bioquímica.5.ed.SãoPaulo:ThomsonLearning.2007.FERRIER,D.R..Bioquímicailustrada.7.ed.PortoAlegre:Artmed,2019.MARZZOCO,A.;TORRES,B.B..Bioquímicabásica.3.ed.RiodeJaneiro:GuanabaraKoogan,2011.NELSON,D.L.;COX,M.M..BioquímicadebioquímicadeLehninger.6.ed.PortoAlegre:Artmed,2014.
Jaqueline Santana de Sousa Barreto1, Rosana Pereira Barbosa de Souza1, Carlos Henrique Rodrigues de Souza 1, Osvaldino Brandão Junior2 e Lucinda Giampietro Brandão2
ENZIMAS: ESTRUTURA, COFATORES E COENZIMAS
Boapartedahistóriadabioquímicaéahistóriadapesquisasobreenzimas.Acatálisebiológica data do final dos anos de 1700. A pesquisa continuou no século seguinteexaminando a conversão do amido em açúcar pela saliva e por vários extratos deplantas.ApartirdaúltimapartedoséculoXX,milharesdeenzimasforampurificadas,suasestruturaselucidadaseseusmecanismosexplicados(CAMPBELLeFARRELL,2007;FERRIER,2019;MARZZOCOeTORRES,2011;NELSONeCOX,2014).Oobjetivodesseestudo é apresentar a estrutura, cofatores e coenzimas das enzimas proteicas. Ametodologiafoibásica,qualitativa,descritivaeporpesquisabibliográfica.
Acatáliseporenzimaséumadasfunçõesdasproteínasquepossuemosníveisprimário(polímeroresultantedeligaçõespeptídicaentreaminoácido),secundário(resultantedepontes de hidrogênio entre o componentes das ligações peptídicas do polímeroformado como hélice-α, folha-β, curvatura-β entre outros), terciário (resultante dasinterações covalentes e não covalentes entre as cadeia laterais dos aminoácidos deuma única cadeia polipeptídica) e até quaternário (resultante de interações nãocovalentes entre mais de uma cadeia polipeptídica). Exceto as moléculas de RNAcatalíticas, todas as enzimas são proteínas. As enzimas como catalisadores quepossuem a função de aumentar a velocidade de uma reação química e não seremconsumidos durante a reação que catalisam. A atividade catalítica depende daintegridadedassuasconformaçõesnativas.Acatálisenãoafetaoequilíbriodareação,qualquerreaçãoenvolvendoenzimaesubstrato(s),podeserdescritaporumdiagramade coordenadas , que representa a variação de energia durante a mesma. Algumasenzimasnãonecessitamdeoutrosgruposquímicosparaagir,alémdosseusprópriosresíduos de aminoácidos. Outras necessitam de um componente químico adicionaldenominado cofator (Tabela 1, Figuras 1 e 2) , que pode ser um ou mais íonsinorgânicoscomoFe2+,Mg2+,Mn2+,ouZn2+ouumamoléculaorgânicaoumetalorgânicacomplexa,denominadacoenzima(Tabelas2,3e4;Figuras3,4,5,6e7).Ascoenzimasagemcomocarreadorestransitóriosdegruposfuncionaisespecíficoseamaioriadeleséderivadadasvitaminas,nutrientesorgânicoscujapresençanadietaénecessáriaempequenasquantidades comoNAD (origemniacina) (Figura3) e FAD (origemvitaminaB2) (figura4).Algumasenzimasnecessitamtantodeumacoenzimaquantodeumoumais íons metálicos para terem atividade (Figura 8). O grupo prostético é um íonmetálicoouumacoenzimaqueseliguemuitofirmemente,oumesmocovalentemente,aumaenzima.Umaholoenzimaéumaenzimacompleta,cataliticamenteativajuntocom íons metálicos e /ou sua coenzima A apoenzima ou apoproteína é parteproteica de uma dessas enzimas. Finalmente, algumas enzimas são modificadascovalentementeporfosforilação,glicosilaçãoeoutrosprocessos.Asenzimasestãolocalizadas no citosol, núcelio, mitocôndria, lisossomas, citosol entreoutros(CAMPBELL e FARRELL, 2007; FERRIER, 2019; MARZZOCO e TORRES, 2011;NELSONeCOX,2014).
Fonte:AdaptadodeNELSONeCOX,2014,p.534.
Fonte:AdaptadodeNELSONeCOX,2014,p190.
Fonte:AdaptadodeNELSONeCOX,2014,p191.
Fonte:AdaptadodeNELSONeCOX,2014,p.534.
Figura 3 Estrutura da NicotinamidaAdeninda dinucleotídeo (NAD). Fonte:NELSONeCOX,2014,p.307.
Figura 4. Estrutura da Flavina AdenindaDinucleotídeo (FAD). Fonte: NELSON eCOX,2014,p.307.
Figura5.Formasoxidadase reduzidas da FlavinaMononuceotídeo(FMN)eF l a v i n a A d e n i n d adinucleotídeo (FAD) .Fonte: NELSON e COX,2014,p.536.
Figura1.Reaçãocomaaenzimahexocinaseem humanos ( irreversível) e em leveduras(reversível, usando Mg2+como cofator..Fonte:NELSONeCOX,2014,p.219e548.
Figura2.Estruturadaribulose-1,5-bifosfato-carboxilase(rubisco)detalhamneto.(Esquerda)Modelodefitadaforma II da rubisco da bactériaRhodospirillum rubrum. As subunidades estão em cinza e azul. (Diretia) PapelcentraldoMg2+nomecanismocatalíticodarubiscopresentenoclorplastodoespinafre.Mg2+estácoordenadoemum complexo aproximadamente octaédrico com 6 átomos de O2: um com Lys201 no carbamato; 2 no grupocarboxilaGlu204eAsp203;2emC-2eC-3(usbstratoribulose-1,5-bifosfato)Osresíduosnumeradossereferemàenzimadoespinafre.Fonte:NELSONeCOX,2014,p.802e803.
Tabela1
Tabela2
Tabela3
Tabela4
Figura 6. Reação catalizada pela lactato-desidrogenase com a utilização da coenzimaNADH+H+Fonte:NELSONeCOX,2014,p.540.
Figura 7. Piridoxal-fosfato (PLP), o grupo prostético(coenzima) das aminotransferases. O PLP (em vermelho)ligado a um dos dois sítios ativos da enzimadiméricaaspartato-aminotransferase, uma aminotransferase típica.Fonte:NELSONeCOX,2014,p.637.
Figura 8. Reações da piruvato-descarboxilase utilizando cofator Mg2+e coenzima TPP (Tiamina Pirofosfato) epela álcool desidrogenase com autilizaçãodacoenzimaNADH+H+Fonte:NELSONeCOX,2014,p.565.
