Download - Estrutura Quaternária
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Proteínas
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O que é a estrutura quaternária? Constituida por mais de uma cadeia
polipeptídica, ocorrendo a associação de subunidades polipeptídicas
Uma subunidade
Associação de subunidadesterciária
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Características dessa estrutura
Uma proteína com multisubunidades pode ser constituida por cadeias polipeptídicas identicas ou não.
Proteínas com mais de uma subunidade são denominadas de OLIGÔMEROS, e suas subunidades idênticas são denominadas de PROTÔMEROS (o qual pode ser uma cadeia polipeptídica ou várias cadeias polipeptídicas identicas)
EXEMPLO: HEMOGLOBINA
Composição 22
Dímero de protômeros
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Forças que estabilizam essa estrutura
Regiões de contato entre as subunidades: contêm cadeias laterais apolares muito agregadas, ligações de hidrogenio e até ligações dissulfetos podem estar envolvidas.
Possuem apenas simetria rotacional (ou seja , não podem converter resíduos quirais L em D) devido os protômeros ser arranjados simetricamente:Protômero
(uma das unidades idênticas)Arranjo Simétrico
Tipos de interação:
HidrofóbicasPontes de HidrogenioPode ter Pontes Dissulfeto
7 unidades idênticas, ou seja, forma Heptamérica
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DESNATURAÇÃO & ENOVELAMENTO
Proteínas
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Desnaturação de proteínas
Uma proteína pode estar no estado nativo (N), em que apresenta a função para a qual foi produzida, ou no estado desnaturado (D), em que não apresenta uma função específica
Desnaturação pode ser por:
Temperatura
pH extremos
Solventes
Agentes caotrópicos (uréia, tiocianato de guanidina) aumentam a solubilidade de substancias apolares na água, rompendo interações hidrofóbicas
Agentes redutores (mercaptoetanol, ditiotreitol)
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Proteinas desnaturadas podem ser restauradas!
RESTAURAÇÃO de forma
simultânea
Uréia = agente caotrópico
Mercaptoetanol = agente
redutor
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Enovelamento de Proteínas
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Enovelamento de Proteínas
Colapso hidrofóbico é a força que dirige o dobramento das proteínas. O estado de colapso hidrofóbico é chamado de glóbulo fundido (espécie que contem muito da estrutura secundária)
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Enovelamento por Chaperonas
Chaperonas são proteínas acessórias que se ligam à proteína não dobrada (ou à cadeias polipeptídicas parcialmente dobradas) para EVITAR um mal enovelamento (associação imprópria de segmentos hidrofóbicos expostos) que levaria a um agregamento do polipeptídio e consequente precipitação.
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Mal enovelamento pode causar Doenças Amiloidogênicas
http://portaldoprofessor.mec.gov.br/storage/recursos/10120/amiloidogenicas.swf
site que explica muito bem como isso ocorre!